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- PDB-1axw: E. COLI THYMIDYLATE SYNTHASE IN COMPLEX WITH METHOTREXATE (MTX) A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1axw
タイトルE. COLI THYMIDYLATE SYNTHASE IN COMPLEX WITH METHOTREXATE (MTX) AND 2'-DEOXYURIDINE 5'-MONOPHOSPHATE (DUMP)
要素THYMIDYLATE SYNTHASE
キーワードMETHYLTRANSFERASE / TRANSFERASE / INHIBITOR
機能・相同性
機能・相同性情報


thymidylate synthase / thymidylate synthase activity / dTMP biosynthetic process / dTTP biosynthetic process / response to radiation / regulation of translation / methylation / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / RNA binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
METHOTREXATE / 2'-DEOXYURIDINE 5'-MONOPHOSPHATE / Thymidylate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / DIFFERENCE FOURIER / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Stout, T.J. / Sage, C.R. / Stroud, R.M.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: Discovery of Thymidylate Synthase Inhibitors Using Flexible Docking and an Empirically Tuned Scoring Function
著者: Welch, W. / Sage, C.R. / Stout, T.J. / Klein, T. / Ruppert, J. / Stroud, R.M. / Jain, A.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1990
タイトル: Erratum. Structure, Multiple Site Binding, and Segmental Accommodation in Thymidylate Synthase on Binding Dump and an Anti-Folate
著者: Montfort, W.R. / Perry, K.M. / Fauman, E.B. / Finer-Moore, J.S. / Maley, G.F. / Hardy, L. / Maley, F. / Stroud, R.M.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1990
タイトル: Structure, Multiple Site Binding, and Segmental Accommodation in Thymidylate Synthase on Binding Dump and an Anti-Folate
著者: Montfort, W.R. / Perry, K.M. / Fauman, E.B. / Finer-Moore, J.S. / Maley, G.F. / Hardy, L. / Maley, F. / Stroud, R.M.
履歴
登録1997年10月23日処理サイト: BNL
改定 1.01998年10月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月2日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THYMIDYLATE SYNTHASE
B: THYMIDYLATE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,6136
ポリマ－61,0872
非ポリマー1,5254
水3,387188
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8260 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area19230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)127.340, 127.340, 68.060
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.999955, 0.008067, -0.00498), (-0.008931, -0.625512, 0.780163), (0.003178, 0.780173, 0.625556)
ベクター: 61.8486, 22.0593, -10.4829)

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要素

#1: タンパク質 THYMIDYLATE SYNTHASE / TS / THYMIDYLATE SYNTHETASE


分子量: 30543.662 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 細胞株: X2913 / 遺伝子: THYA / プラスミド: PTHYA-WT / 遺伝子 (発現宿主): THYA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A884, thymidylate synthase
#2: 化合物 ChemComp-UMP / 2'-DEOXYURIDINE 5'-MONOPHOSPHATE / DUMP / dUMP


分子量: 308.182 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H13N2O8P
#3: 化合物 ChemComp-MTX / METHOTREXATE / メトトレキサ-ト


分子量: 454.439 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H22N8O5 / コメント: 化学療法薬*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 188 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.4 %
結晶化pH: 7.8
詳細: 4.2 MG/ML E.COLI TS, 0.38 MM DUMP, 3.8 MM DTT, 1.0 MM MTX AND 1.2 M (NH4)2SO4, PH 7.8 (20 MM KPO4) OVER 2.4 M (NH4)2SO4 AND 1.0 MM DTT

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データ収集

回折平均測定温度: 278 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年11月25日
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. obs: 69189 / % possible obs: 78.3 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 7.9 % / Biso Wilson estimate: 10.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 16
反射 シェル解像度: 1.7→1.75 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.344 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 70.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.854精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: DIFFERENCE FOURIER
開始モデル: PDB ENTRY 1KCE

1kce


解像度: 1.7→50 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.265 4363 6.3 %SHELLS
Rwork0.217 ---
obs0.217 69189 78.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 29 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.3 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.59 Å0.48 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4306 0 118 188 4612
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.2
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.18
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.981.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it4.222
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it3.962
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it5.862.5
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.81 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.336 861 10.2 %
Rwork0.352 8780 -
obs--77 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.SOL
X-RAY DIFFRACTION3SAGE_PARAMED.LIGTOPO.DUMP
X-RAY DIFFRACTION4TOPO2.MTX

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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