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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1axn | ||||||
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タイトル | THE HIGH RESOLUTION STRUCTURE OF ANNEXIN III SHOWS DIFFERENCES WITH ANNEXIN V | ||||||
要素 | ANNEXIN III | ||||||
キーワード | CALCIUM/PHOSPHOLIPID-BINDING PROTEIN / ANNEXIN FAMILY / CALCIUM-PHOSPHOLIPID-BINDING PROTEIN COMPLEX | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 neutrophil degranulation / phospholipase A2 inhibitor activity / positive regulation of DNA metabolic process / specific granule / response to growth factor / calcium-dependent phospholipid binding / vesicle membrane / phosphatidylserine binding / animal organ regeneration / phagocytosis ...neutrophil degranulation / phospholipase A2 inhibitor activity / positive regulation of DNA metabolic process / specific granule / response to growth factor / calcium-dependent phospholipid binding / vesicle membrane / phosphatidylserine binding / animal organ regeneration / phagocytosis / response to glucocorticoid / positive regulation of endothelial cell migration / hippocampus development / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / positive regulation of angiogenesis / phagocytic vesicle membrane / calcium-dependent protein binding / defense response to bacterium / axon / neuronal cell body / dendrite / calcium ion binding / extracellular exosome / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.78 Å | ||||||
データ登録者 | Favier-Perron, B. / Lewit-Bentley, A. / Russo-Marie, F. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 1996 タイトル: The high-resolution crystal structure of human annexin III shows subtle differences with annexin V. 著者: Favier-Perron, B. / Lewit-Bentley, A. / Russo-Marie, F. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1axn.cif.gz | 82.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1axn.ent.gz | 61.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1axn.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1axn_validation.pdf.gz | 370.5 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1axn_full_validation.pdf.gz | 379.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1axn_validation.xml.gz | 8.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1axn_validation.cif.gz | 13.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ax/1axn ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ax/1axn | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 36383.148 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: HUMAN RECOMBINANT / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: PREPARED AS A GST-FUSION, THEN CLEAVED YES / 遺伝子: HUMAN ANNEXIN III / プラスミド: PGEX2T / 遺伝子 (発現宿主): HUMAN ANNEXIN III / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P12429 | ||
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#2: 化合物 | ChemComp-CA / #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.94 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶 | *PLUS 溶媒含有率: 42 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: DW32 / 波長: 0.9 |
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検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年4月13日 |
放射 | 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.78→100 Å / Num. obs: 25718 / % possible obs: 92 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.45 % / Rmerge(I) obs: 0.043 |
反射 | *PLUS 最低解像度: 23.8 Å / Num. measured all: 88603 / Rmerge(I) obs: 0.043 |
反射 シェル | *PLUS 最高解像度: 1.78 Å / 最低解像度: 1.83 Å / % possible obs: 79.2 % |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 1.78→8 Å / σ(F): 2 /
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原子変位パラメータ | Biso mean: 20.2 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.78→8 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: PROLSQ / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Rfactor obs: 0.173 / Rfactor Rfree: 0.242 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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