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- PDB-1axc: HUMAN PCNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1axc
タイトルHUMAN PCNA
要素
  • P21/WAF1
  • PCNA
キーワードCOMPLEX (DNA-BINDING PROTEIN/DNA) / DNA / REPLICATION / PROCESSIVITY / ONCOGENE / WAF1 / CIP1 / COMPLEX (DNA-BINDING PROTEIN-DNA) / COMPLEX (DNA-BINDING PROTEIN-DNA) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


: / cellular response to cell-matrix adhesion / negative regulation of cyclin-dependent protein kinase activity / negative regulation of cardiac muscle tissue regeneration / FOXO-mediated transcription of cell cycle genes / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of cell cycle factors / negative regulation of phosphorylation / intestinal epithelial cell maturation / tissue regeneration / positive regulation of deoxyribonuclease activity ...: / cellular response to cell-matrix adhesion / negative regulation of cyclin-dependent protein kinase activity / negative regulation of cardiac muscle tissue regeneration / FOXO-mediated transcription of cell cycle genes / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of cell cycle factors / negative regulation of phosphorylation / intestinal epithelial cell maturation / tissue regeneration / positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / regulation of cell cycle G1/S phase transition / import into nucleus / Transcriptional regulation by RUNX2 / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / nuclear lamina / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / negative regulation of DNA biosynthetic process / Polymerase switching / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / MutLalpha complex binding / Processive synthesis on the lagging strand / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase inhibitor activity / PCNA complex / response to arsenic-containing substance / Removal of the Flap Intermediate / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / oncogene-induced cell senescence / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / positive regulation of programmed cell death / replisome / AKT phosphorylates targets in the cytosol / RUNX3 regulates CDKN1A transcription / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / stress-induced premature senescence / response to corticosterone / molecular function inhibitor activity / cellular response to UV-B / response to L-glutamate / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / histone acetyltransferase binding / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / response to aldosterone / p53-Dependent G1 DNA Damage Response / protein kinase inhibitor activity / DNA polymerase processivity factor activity / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / leading strand elongation / G1/S-Specific Transcription / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / response to dexamethasone / Defective binding of RB1 mutants to E2F1,(E2F2, E2F3) / replication fork processing / nuclear replication fork / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / SUMOylation of DNA replication proteins / keratinocyte proliferation / replicative senescence / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / response to X-ray / positive regulation of protein kinase activity / response to hyperoxia / animal organ regeneration / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / translesion synthesis / mismatch repair / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / Cyclin E associated events during G1/S transition / response to cadmium ion / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / estrous cycle / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / keratinocyte differentiation / base-excision repair, gap-filling / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / DNA polymerase binding / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / protein serine/threonine kinase binding / positive regulation of B cell proliferation / epithelial cell differentiation / Signaling by FLT3 fusion proteins / intrinsic apoptotic signaling pathway / cellular response to amino acid starvation / protein sequestering activity / cyclin binding / male germ cell nucleus / positive regulation of DNA repair / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / molecular function activator activity / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK
類似検索 - 分子機能
Cyclin-dependent kinase inhibitor 1 / Cyclin-dependent kinase inhibitor domain / Cyclin-dependent kinase inhibitor domain superfamily / Cyclin-dependent kinase inhibitor / Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. ...Cyclin-dependent kinase inhibitor 1 / Cyclin-dependent kinase inhibitor domain / Cyclin-dependent kinase inhibitor domain superfamily / Cyclin-dependent kinase inhibitor / Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain / Proliferating cell nuclear antigen, C-terminal domain / : / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proliferating cell nuclear antigen / Cyclin-dependent kinase inhibitor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Gulbis, J.M. / Kuriyan, J.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / : 1996
タイトル: Structure of the C-terminal region of p21(WAF1/CIP1) complexed with human PCNA.
著者: Gulbis, J.M. / Kelman, Z. / Hurwitz, J. / O'Donnell, M. / Kuriyan, J.
履歴
登録1997年10月14日処理サイト: BNL
改定 1.01998年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PCNA
B: P21/WAF1
C: PCNA
D: P21/WAF1
E: PCNA
F: P21/WAF1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,7256
ポリマ-94,7256
非ポリマー00
5,314295
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10640 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area33290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.500, 83.500, 233.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 PCNA / PROLIFERATING CELL NUCLEAR ANTIGEN


分子量: 28795.752 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P12004
#2: タンパク質・ペプチド P21/WAF1


分子量: 2779.233 Da / 分子数: 3 / Fragment: 22 C TERMINAL RESIDUES (139 - 160) / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P38936
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 295 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.49 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 5.6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
11 Mspermine1drop
2100 mMsodium citrate1reservoir
330 %(v/v)MPD1reservoir
4200 mMsodium/potassium phosphate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25
検出器日付: 1996年10月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.6→15 Å / Num. obs: 33552 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.073
反射
*PLUS
Num. measured all: 130418
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.4 % / Rmerge(I) obs: 0.278

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.8モデル構築
X-PLOR3.8精密化
X-PLOR3.8位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: YEAST PCNA

解像度: 2.6→15 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.289 -10 %RANDOM
Rwork0.192 ---
obs0.192 22893 100 %-
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.95 Å20 Å20 Å2
2--9.95 Å20 Å2
3----19.91 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7509 0 0 295 7804
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.SOL
ソフトウェア
*PLUS
バージョン: 3.8 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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