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- PDB-1auv: STRUCTURE OF THE C DOMAIN OF SYNAPSIN IA FROM BOVINE BRAIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1auv
タイトルSTRUCTURE OF THE C DOMAIN OF SYNAPSIN IA FROM BOVINE BRAIN
要素SYNAPSIN IA
キーワードTRANSFERASE / SYNAPSE / PHOSPHORYLATION / SYNAPSIN IA C-DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


neurotransmitter secretion / cell projection / synaptic vesicle membrane / synaptic vesicle / actin binding / Golgi apparatus / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Synapsin / Synapsin, conserved site / Synapsin, phosphorylation site / Synapsin, pre-ATP-grasp domain / Synapsin, ATP-binding domain / Synapsin, N-terminal domain / Synapsin, ATP binding domain / Synapsin N-terminal / Synapsins signature 1. / Synapsins signature 2. ...Synapsin / Synapsin, conserved site / Synapsin, phosphorylation site / Synapsin, pre-ATP-grasp domain / Synapsin, ATP-binding domain / Synapsin, N-terminal domain / Synapsin, ATP binding domain / Synapsin N-terminal / Synapsins signature 1. / Synapsins signature 2. / Rossmann fold - #20 / ATP-grasp fold, A domain / ATP-grasp fold, B domain / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Dna Ligase; domain 1 / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Esser, L. / Wang, C. / Deisenhofer, J.
引用
ジャーナル: EMBO J. / 年: 1998
タイトル: Synapsin I is structurally similar to ATP-utilizing enzymes.
著者: Esser, L. / Wang, C.R. / Hosaka, M. / Smagula, C.S. / Sudhof, T.C. / Deisenhofer, J.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1997
タイトル: Identification, Expression, and Crystallization of the Protease-Resistant Conserved Domain of Synapsin I
著者: Wang, C.R. / Esser, L. / Smagula, C.S. / Sudhof, T.C. / Deisenhofer, J.
#2: ジャーナル: Science / 年: 1989
タイトル: Synapsins: Mosaics of Shared and Individual Domains in a Family of Synaptic Vesicle Phosphoproteins
著者: Sudhof, T.C. / Czernik, A.J. / Kao, H.T. / Takei, K. / Johnston, P.A. / Horiuchi, A. / Kanazir, S.D. / Wagner, M.A. / Perin, M.S. / De Camilli, P. / Greengard, P.
履歴
登録1997年9月2日処理サイト: BNL
改定 1.01998年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32012年2月15日Group: Structure summary

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SYNAPSIN IA
B: SYNAPSIN IA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,8362
ポリマ－70,8362
非ポリマー00
水2,900161
1
A: SYNAPSIN IA
B: SYNAPSIN IA

A: SYNAPSIN IA
B: SYNAPSIN IA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,6714
ポリマ－141,6714
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)76.400, 76.400, 180.940
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.414908, -0.346441, 0.841326), (-0.332841, -0.80279, -0.494717), (0.846799, -0.48529, 0.217774)
ベクター: 61.62489, 107.25087, 0.29079)

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要素

#1: タンパク質 SYNAPSIN IA


分子量: 35417.820 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 110 - 420 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 細胞株: B834 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 (DE3) / 参照: UniProt: P17599
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 161 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.83 % / 解説: DATA WERE COLLECTED USING THE INVERSE BEAM METHOD
結晶化温度: 299 K / pH: 7.25
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 5 % PEG 4000, 50 MM HEPES, PH 7.25 AT 26 DEG. CELSIUS., temperature 299K
結晶化
*PLUS
pH: 7.2 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Wang, C.R., (1997) Protein Sci., 6, 2264.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
16 %PEG40001drop
2100 mMTris-HCl1drop
30.3 M1reservoirNaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 130 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.9793
検出器タイプ: FUJI / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年10月1日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→30 Å / Num. obs: 55873 / % possible obs: 74.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 16.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Rsym value: 0.048 / Net I/σ(I): 14.6
反射 シェル解像度: 2.15→2.22 Å / 冗長度: 1.58 % / Rmerge(I) obs: 0.113 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / Rsym value: 0.113 / % possible all: 48
反射
*PLUS
Num. measured all: 105390

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MLPHARE位相決定
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.15→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 5178 9.9 %RANDOM
Rwork0.199 ---
obs0.199 52329 81.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 37.2 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.33 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.3 Å0.32 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4636 0 0 161 4797
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.6
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.38
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it3.41.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it5.422
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it3.492
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it5.132.5
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.28 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.308 600 10.3 %
Rwork0.287 5202 -
obs--54.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX_ACE_LE.PROTOPHCSDX_ACE_LE.PRO
X-RAY DIFFRACTION2HT_OT.INP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.6
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.38

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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