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- PDB-1asz: THE ACTIVE SITE OF YEAST ASPARTYL-TRNA SYNTHETASE: STRUCTURAL AND... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1asz
タイトルTHE ACTIVE SITE OF YEAST ASPARTYL-TRNA SYNTHETASE: STRUCTURAL AND FUNCTIONAL ASPECTS OF THE AMINOACYLATION REACTION
要素
  • ASPARTYL-tRNA SYNTHETASE
  • T-RNA (75-MER)
キーワードCOMPLEX (AMINOACYL-TRNA SYNTHASE/TRNA) / COMPLEX (AMINOACYL-TRNA SYNTHASE-TRNA) / COMPLEX (AMINOACYL-TRNA SYNTHASE-TRNA) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartate-tRNA ligase / aspartate-tRNA ligase activity / aspartyl-tRNA aminoacylation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / sequence-specific mRNA binding / RNA binding / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Aspartate-tRNA synthetase, type 2 / Aspartyl/Asparaginyl-tRNA synthetase, class IIb / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. ...Aspartate-tRNA synthetase, type 2 / Aspartyl/Asparaginyl-tRNA synthetase, class IIb / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / RNA / RNA (> 10) / Aspartate--tRNA ligase, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 解像度: 3 Å
データ登録者Cavarelli, J. / Rees, B. / Thierry, J.C. / Moras, D.
引用
ジャーナル: EMBO J. / 年: 1994
タイトル: The active site of yeast aspartyl-tRNA synthetase: structural and functional aspects of the aminoacylation reaction.
著者: Cavarelli, J. / Eriani, G. / Rees, B. / Ruff, M. / Boeglin, M. / Mitschler, A. / Martin, F. / Gangloff, J. / Thierry, J.C. / Moras, D.
#1: ジャーナル: Biochimie / 年: 1993
タイトル: Yeast Aspartyl-tRNA Synthetase: A Structural View of the Aminoacylation Reaction Aminoacyl-tRNA Synthetase
著者: Cavarelli, J. / Rees, B. / Thierry, J.C. / Moras, D.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1993
タイトル: Yeast tRNA Asp Recognition by its Cognate Class II Aminoacyl-tRNA Synthetase
著者: Cavarelli, J. / Rees, B. / Ruff, M. / Thierry, J.C. / Moras, D.
#3: ジャーナル: Science / 年: 1991
タイトル: Class II Aminoacyl Transfer RNA Synthetases: Crystal Structure of Yeast Aspartyl-tRNA Synthetase Complexed with tRNA Asp
著者: Ruff, M. / Krishnaswamy, S. / Boeglin, M. / Poterszman, A. / Mitschler, A. / Podjarny, A. / Rees, B. / Thierry, J.C. / Moras, D.
履歴
登録1995年1月19日処理サイト: BNL
改定 1.01995年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月22日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
R: T-RNA (75-MER)
S: T-RNA (75-MER)
A: ASPARTYL-tRNA SYNTHETASE
B: ASPARTYL-tRNA SYNTHETASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)161,4316
ポリマ－160,4164
非ポリマー1,0142
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)211.270, 145.350, 86.190
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO A 557 / 2: CIS PROLINE - PRO B 557
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.98985, -0.06121, -0.12824), (-0.07636, -0.53199, 0.8433), (-0.11984, 0.84454, 0.52191)
ベクター: 142.5, 98.6, -43.15)
詳細MTRIX THE TRANSFORMATIONS PRESENTED ON MTRIX RECORDS BELOW DESCRIBE NON-CRYSTALLOGRAPHIC RELATIONSHIPS AMONG THE VARIOUS DOMAINS IN THIS ENTRY. APPLYING THE APPROPRIATE MTRIX TRANSFORMATION TO THE RESIDUES LISTED FIRST WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR THE RESIDUES LISTED SECOND. APPLIED TO TRANSFORMED TO MTRIX RESIDUES RESIDUES RMSD M1 A 68 .. R 676 B 68 .. S 676 0.91

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要素

#1: RNA鎖 T-RNA (75-MER)


分子量: 24181.369 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 参照: aspartate-tRNA ligase
#2: タンパク質 ASPARTYL-tRNA SYNTHETASE


分子量: 56026.750 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
参照: UniProt: P04802
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.18 %
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 69 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
140 mMTris-maleate/NaOH1drop
25 mM1dropMgCl2
325 %(w/v)ammonium sulfate1drop
410 mg/mlaspartyl-tRNA synthetase1drop
560 %(w/v)ammonium sulfate1reservoir
64.8 mg/mltRNAAsp1drop

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データ収集

検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1992年1月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射Num. obs: 46698 / % possible obs: 87 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.088
反射
*PLUS
最高解像度: 3 Å / Num. measured all: 135407

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
MOSFLMデータ削減
MARXDSデータ削減
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 3→7 Å / σ(F): 3
詳細: TRNA RIBOSES 607, 609, 617, 618, 619, 637, 648, 658, 660, 676, FROM EACH CHAIN, HAVE BEEN CONSTRAINED TO 2' ENDO PUCKER. ALL OTHER TRNA RIBOSES ARE 3' ENDO PUCKER.
Rfactor反射数%反射
Rwork0.203 --
obs0.203 42994 80 %
原子変位パラメータBiso mean: 30 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.34 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7892 3204 62 0 11158
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.3
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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