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万見
- PDB-1asn: CRYSTAL STRUCTURES OF ESCHERICHIA COLI ASPARTATE AMINOTRANSFERASE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1asn
タイトルCRYSTAL STRUCTURES OF ESCHERICHIA COLI ASPARTATE AMINOTRANSFERASE IN TWO CONFORMATIONS: COMPARISON OF AN UNLIGANDED OPEN AND TWO LIGANDED CLOSED FORMS
要素ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
キーワードAMINOTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


L-phenylalanine biosynthetic process from chorismate via phenylpyruvate / L-tyrosine-2-oxoglutarate transaminase activity / L-phenylalanine biosynthetic process / aspartate transaminase / L-aspartate:2-oxoglutarate aminotransferase activity / pyridoxal phosphate binding / protein homodimerization activity / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Aspartate/other aminotransferase / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...Aspartate/other aminotransferase / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Aspartate aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Jaeger, J. / Jansonius, J.N.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Crystal structures of Escherichia coli aspartate aminotransferase in two conformations. Comparison of an unliganded open and two liganded closed forms.
著者: Jager, J. / Moser, M. / Sauder, U. / Jansonius, J.N.
履歴
登録1993年9月16日処理サイト: BNL
改定 1.01994年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
B: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,9256
ポリマ－87,2382
非ポリマー6864
水4,107228
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7890 Å2
ΔGint-68 kcal/mol
Surface area29330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.600, 79.800, 89.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 119.10, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Atom site foot note1: RESIDUES PRO 138 AND PRO 195 OF BOTH CHAINS ARE CIS PROLINES.
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.99998, -0.00354, -0.0025), (0.00354, -0.99998, 0.00102), (-0.0025, 0.00102, 0.99999)
ベクター: 0.1635, 83.7938, -0.0225)
詳細THE ASYMMETRIC UNIT CONTAINS A DIMER OF ASPARTATE AMINOTRANSFERASE.

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要素

#1: タンパク質 ASPARTATE AMINOTRANSFERASE


分子量: 43619.215 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00509, aspartate transaminase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 228 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細IN BOTH CHAINS, NZ OF LYS 258 FORMS A (PROTONATED) SCHIFF'S BASE WITH THE C4A OF PLP 258.
配列の詳細THE RESIDUE NUMBERING USED IN THIS ENTRY CONFORMS TO THE AMINO ACID SEQUENCE OF THE CHICKEN ...THE RESIDUE NUMBERING USED IN THIS ENTRY CONFORMS TO THE AMINO ACID SEQUENCE OF THE CHICKEN CYTOSOLIC ISOENZYME. HENCE, THE RESIDUE NUMBERING STARTS WITH MET 5 AND RESIDUES 127, 128, 130, 131, 132, 153, 232 AND 406 OF BOTH CHAINS HAVE NOT BEEN INCLUDED.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.77 %
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: referred to 'Smith, D. L.', (1986) J. Mol. Biol., 191, 301-302
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
112 mg/mlprotein1drop
20.025 Msodium phosphate1reservoir
30.02 mMPLP1reservoir
450 %satammonium sulfate1reservoir

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / Num. all: 62831 / Num. obs: 35059 / % possible obs: 94 % / Rmerge(I) obs: 0.049

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.5→10 Å /
Rfactor反射数
Rwork0.1893 -
obs0.1893 32922
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6138 0 40 228 6406
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.142
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.1893
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 33 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d2.142
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.98
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.79

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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