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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1asf | ||||||
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タイトル | THE STRUCTURAL BASIS FOR THE REDUCED ACTIVITY OF THE Y226F(Y225F) ACTIVE SITE MUTANT OF E. COLI ASPARTATE AMINOTRANSFERASE | ||||||
![]() | ASPARTATE AMINOTRANSFERASE | ||||||
![]() | AMINOTRANSFERASE | ||||||
機能・相同性 | ![]() L-phenylalanine biosynthetic process / L-phenylalanine biosynthetic process from chorismate via phenylpyruvate / L-tyrosine-2-oxoglutarate transaminase activity / aspartate catabolic process / aspartate transaminase / L-aspartate:2-oxoglutarate aminotransferase activity / pyridoxal phosphate binding / protein homodimerization activity / identical protein binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() | ||||||
![]() | Schumacher, C. / Ringe, D. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: The Structural Basis for the Reduced Activity of the Y226F(Y225F) Active Site Mutant of E. Coli Aspartate Aminotransferase 著者: Schumacher, C. / Ringe, D. #1: ![]() タイトル: Activity and Structure of the Active Site Mutants R386Y and R386F of Escherichia Coli Aspartate Aminotransferase 著者: Danishefsky, A.T. / Onnufer, J.J. / Petsko, G.A. / Ringe, D. #2: ![]() タイトル: 2.8 Angstroms Resolution Crystal Structure of an Active Site Mutant of Aspartate Aminotransferase from Escherichia Coli 著者: Smith, D.L. / Almo, S.C. / Toney, M.D. / Ringe, D. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 79.9 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 57.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 396.9 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 415.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 11.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 16.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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Atom site foot note | 1: ALA 20 - PRO 21 OMEGA =301.68 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 2: ASP 23 - PRO 24 OMEGA =219.63 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 3: ARG 37 - PRO 38 OMEGA = 34.79 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 4: CIS PROLINE - PRO 140 / 5: CIS PROLINE - PRO 196 6: ASP 200 - PRO 201 OMEGA =147.72 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION | ||||||||
詳細 | THE MOLECULE IS A DIMER. TO GENERATE THE OTHER CHAIN ONE MUST APPLY THE CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY OPERATION (X, 87.3-Y, 80.19-Z) TO THE COORDINATES IN THIS ENTRY. |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 43603.211 Da / 分子数: 1 / 変異: Y214F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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#2: 化合物 | ChemComp-SO4 / |
#3: 化合物 | ChemComp-PLP / |
非ポリマーの詳細 | HET GROUP PLP 258 IS BOUND TO LYS 258 FORMING A PROTONATED SCHIFF BASE LINKAGE (BETWEEN NZ LYS 258 ...HET GROUP PLP 258 IS BOUND TO LYS 258 FORMING A PROTONATED |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.9 % |
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-データ収集
放射 | 散乱光タイプ: x-ray |
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放射波長 | 相対比: 1 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | Rfactor Rwork: 0.22 / Rfactor obs: 0.22 / 最高解像度: 2.8 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 2.8 Å
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拘束条件 |
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