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- PDB-1aq8: STRUCTURE OF ALCALIGENES FAECALIS NITRITE REDUCTASE REDUCED WITH ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1aq8
タイトルSTRUCTURE OF ALCALIGENES FAECALIS NITRITE REDUCTASE REDUCED WITH ASCORBATE
要素NITRITE REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / NITRITE / COPPER / DENITRIFICATION
機能・相同性
機能・相同性情報


denitrification pathway / nitrite reductase (NO-forming) / nitrite reductase (NO-forming) activity / nitrate assimilation / periplasmic space / copper ion binding
類似検索 - 分子機能
Nitrite reductase, copper-type / Multicopper oxidase, type 1 / Multicopper oxidase / Multicopper oxidase, N-terminal / Multicopper oxidase / Cupredoxins - blue copper proteins / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / Cupredoxin / Immunoglobulin-like ...Nitrite reductase, copper-type / Multicopper oxidase, type 1 / Multicopper oxidase / Multicopper oxidase, N-terminal / Multicopper oxidase / Cupredoxins - blue copper proteins / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / Cupredoxin / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / Copper-containing nitrite reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Alcaligenes faecalis (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Murphy, M.E.P. / Adman, E.T. / Turley, S.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1997
タイトル: Structure of nitrite bound to copper-containing nitrite reductase from Alcaligenes faecalis. Mechanistic implications.
著者: Murphy, M.E. / Turley, S. / Adman, E.T.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1995
タイトル: Structure of Alcaligenes Faecalis Nitrite Reductase and a Copper Site Mutant, M150E, that Contains Zinc
著者: Murphy, M.E. / Turley, S. / Kukimoto, M. / Nishiyama, M. / Horinouchi, S. / Sasaki, H. / Tanokura, M. / Adman, E.T.
#2: ジャーナル: Science / 年: 1991
タイトル: The 2.3 Angstrom X-Ray Structure of Nitrite Reductase from Achromobacter Cycloclastes
著者: Godden, J.W. / Turley, S. / Teller, D.C. / Adman, E.T. / Liu, M.Y. / Payne, W.J. / Legall, J.
履歴
登録1997年8月7日処理サイト: BNL
改定 1.01998年2月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月2日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NITRITE REDUCTASE
B: NITRITE REDUCTASE
C: NITRITE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,5739
ポリマ－111,1923
非ポリマー3816
水12,016667
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12640 Å2
ΔGint-108 kcal/mol
Surface area31680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.790, 102.400, 146.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.94287, 0.27379, 0.18983), (-0.03311, -0.48997, 0.87111), (0.33151, -0.82763, -0.45291)-19.15623, 18.53096, 97.4787
2given(0.94287, -0.03311, 0.33151), (0.27379, -0.48997, -0.82763), (0.18983, 0.87111, -0.45291)-13.64025, 95.00062, 31.64301

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要素

#1: タンパク質 NITRITE REDUCTASE


分子量: 37063.887 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Alcaligenes faecalis (バクテリア)
株: S-6 / 細胞内の位置: PERIPLASM / プラスミド: PNIR701 / 細胞内の位置 (発現宿主): PERIPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM-105 / 参照: UniProt: P38501, EC: 1.7.99.3
#2: 化合物
ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 667 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44 %
結晶化pH: 4.5 / 詳細: 10% PEG4000, 0.1 SODIUM ACETATE PH 4.5
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / PH range low: 4.8 / PH range high: 4
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 %PEG40001reservoir
20.1 Msodium acetate1reservoirpH4.0-4.8

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データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年4月25日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: YALE MIRRORS / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 51866 / % possible obs: 82 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 9.4
反射 シェル解像度: 2→2.25 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.165 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 0.59
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 59 % / Num. unique obs: 10841

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
RIGAKUデータ削減
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2AFN

2afn


解像度: 2→10 Å / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.1 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / σ(F): 0 /
Rfactor反射数
Rwork0.189 -
obs0.189 51290
原子変位パラメータBiso mean: 19.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7587 0 6 677 8270
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.6
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.18
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.09 Å / Total num. of bins used: 8 /
Rfactor反射数
Rwork0.231 3396
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26.6
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.18

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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