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万見
- PDB-1apy: HUMAN ASPARTYLGLUCOSAMINIDASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1apy
タイトルHUMAN ASPARTYLGLUCOSAMINIDASE
要素(ASPARTYLGLUCOSAMINIDASE) x 2
キーワードHYDROLASE / ASPARTYLGLUCOSAMINIDASE / GLYCOSYLASPARAGINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


N4-(beta-N-acetylglucosaminyl)-L-asparaginase / N4-(beta-N-acetylglucosaminyl)-L-asparaginase activity / protein deglycosylation / azurophil granule lumen / peptidase activity / lysosome / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum / proteolysis / extracellular space ...N4-(beta-N-acetylglucosaminyl)-L-asparaginase / N4-(beta-N-acetylglucosaminyl)-L-asparaginase activity / protein deglycosylation / azurophil granule lumen / peptidase activity / lysosome / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum / proteolysis / extracellular space / extracellular region / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
(Glycosyl)asparaginase / Peptidase T2, asparaginase 2 / Asparaginase / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N(4)-(beta-N-acetylglucosaminyl)-L-asparaginase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者Rouvinen, J. / Oinonen, C.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1995
タイトル: Three-dimensional structure of human lysosomal aspartylglucosaminidase.
著者: Oinonen, C. / Tikkanen, R. / Rouvinen, J. / Peltonen, L.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: Large-Scale Purification and Preliminary X-Ray Diffraction Studies of Human Aspartylglucosaminidase
著者: Tikkanen, R. / Rouvinen, J. / Torronen, A. / Kalkkinen, N. / Peltonen, L.
履歴
登録1995年6月14日処理サイト: BNL
改定 1.01996年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年10月9日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ASPARTYLGLUCOSAMINIDASE
B: ASPARTYLGLUCOSAMINIDASE
C: ASPARTYLGLUCOSAMINIDASE
D: ASPARTYLGLUCOSAMINIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,0078
ポリマ－64,7574
非ポリマー1,2504
水4,270237
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17640 Å2
ΔGint-93 kcal/mol
Surface area20930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.400, 98.400, 134.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.8946, -0.055, 0.4435), (-0.0642, -0.9663, -0.2495), (0.4422, -0.2517, 0.8609)
ベクター: 26.6529, 92.7168, 6.1812)

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要素

#1: タンパク質 ASPARTYLGLUCOSAMINIDASE / AGA / GLYCOSYLASPARAGINASE


分子量: 17293.336 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / Cell: LEUKOCYTE
参照: UniProt: P20933, N4-(beta-N-acetylglucosaminyl)-L-asparaginase
#2: タンパク質 ASPARTYLGLUCOSAMINIDASE / AGA / GLYCOSYLASPARAGINASE


分子量: 15085.118 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / Cell: LEUKOCYTE
参照: UniProt: P20933, N4-(beta-N-acetylglucosaminyl)-L-asparaginase
#3: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 237 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 %
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 4.9 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Tikkanen, R., (1996) Protein Struct. Func. Genet., 24, 253.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlenzyme1drop
218 %(w/v)PEG40001reservoir
320 mMacetate1reservoir
41 mM1reservoirNaN3

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データ収集

放射光源由来: 回転陽極 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年12月10日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 37933 / % possible obs: 72.9 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.0651
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 15 Å / Num. obs: 37768 / % possible obs: 76.2 % / Num. measured all: 95095 / Rmerge(I) obs: 0.0651
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 2.05 Å / % possible obs: 34.2 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKLデータ収集
X-PLOR精密化
HKLデータ削減
精密化解像度: 2→8 Å / σ(F): 1
Rfactor反射数
Rfree0.224 3779
Rwork0.169 -
obs0.169 33326
原子変位パラメータBiso mean: 30.81 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4520 0 81 237 4838
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.5
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 8 Å / Num. reflection obs: 33326 / Rfactor obs: 0.169 / Rfactor Rfree: 0.224 / Rfactor Rwork: 0.169
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 30.81 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.5
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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