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万見
- PDB-1aox: I DOMAIN FROM INTEGRIN ALPHA2-BETA1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1aox
タイトルI DOMAIN FROM INTEGRIN ALPHA2-BETA1
要素INTEGRIN ALPHA 2 BETA
キーワードINTEGRIN / CELL ADHESION / GLYCOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


collagen receptor activity / substrate-dependent cell migration / positive regulation of transmission of nerve impulse / positive regulation of cell projection organization / collagen binding involved in cell-matrix adhesion / integrin alpha2-beta1 complex / response to parathyroid hormone / hypotonic response / response to L-ascorbic acid / CHL1 interactions ...collagen receptor activity / substrate-dependent cell migration / positive regulation of transmission of nerve impulse / positive regulation of cell projection organization / collagen binding involved in cell-matrix adhesion / integrin alpha2-beta1 complex / response to parathyroid hormone / hypotonic response / response to L-ascorbic acid / CHL1 interactions / skin morphogenesis / Laminin interactions / mammary gland development / positive regulation of phagocytosis, engulfment / basal part of cell / positive regulation of smooth muscle contraction / collagen-activated signaling pathway / mesodermal cell differentiation / Platelet Adhesion to exposed collagen / hepatocyte differentiation / focal adhesion assembly / heparan sulfate proteoglycan binding / integrin complex / response to muscle activity / positive regulation of positive chemotaxis / positive regulation of leukocyte migration / cell adhesion mediated by integrin / MET activates PTK2 signaling / Syndecan interactions / positive regulation of epithelial cell migration / cell-substrate adhesion / positive regulation of smooth muscle cell migration / response to amine / positive regulation of collagen biosynthetic process / ECM proteoglycans / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / Integrin cell surface interactions / laminin binding / axon terminus / collagen binding / positive regulation of cell adhesion / cell-matrix adhesion / extracellular matrix organization / positive regulation of translation / integrin-mediated signaling pathway / cellular response to estradiol stimulus / female pregnancy / animal organ morphogenesis / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / cell-cell adhesion / cellular response to mechanical stimulus / blood coagulation / integrin binding / virus receptor activity / amyloid-beta binding / response to hypoxia / cell adhesion / response to xenobiotic stimulus / external side of plasma membrane / focal adhesion / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Integrin alpha Ig-like domain 3 / von Willebrand factor, type A domain / Integrin alpha chain / Integrin alpha beta-propellor / Integrin alpha chain, C-terminal cytoplasmic region, conserved site / : / Integrin alpha Ig-like domain 2 / Integrins alpha chain signature. / FG-GAP repeat profile. ...: / Integrin alpha Ig-like domain 3 / von Willebrand factor, type A domain / Integrin alpha chain / Integrin alpha beta-propellor / Integrin alpha chain, C-terminal cytoplasmic region, conserved site / : / Integrin alpha Ig-like domain 2 / Integrins alpha chain signature. / FG-GAP repeat profile. / Integrin alpha (beta-propellor repeats). / FG-GAP repeat / FG-GAP repeat / Integrin domain superfamily / Integrin alpha, N-terminal / von Willebrand factor type A domain / von Willebrand factor (vWF) type A domain / VWFA domain profile. / von Willebrand factor, type A / von Willebrand factor A-like domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Emsley, J. / King, S.L. / Bergelson, J.M. / Liddington, R.C.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1997
タイトル: Crystal structure of the I domain from integrin alpha2beta1.
著者: Emsley, J. / King, S.L. / Bergelson, J.M. / Liddington, R.C.
履歴
登録1997年7月13日処理サイト: BNL
改定 1.01998年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月2日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model ...database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: INTEGRIN ALPHA 2 BETA
B: INTEGRIN ALPHA 2 BETA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,5294
ポリマ－44,4802
非ポリマー492
水4,324240
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)40.540, 43.290, 68.040
Angle α, β, γ (deg.)88.27, 76.59, 66.74
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.6052, -0.7853, -0.1306), (-0.7944, 0.5848, 0.1643), (-0.0526, 0.2031, -0.9777)
ベクター: 40.2061, 19.3848, 47.415)

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要素

#1: タンパク質 INTEGRIN ALPHA 2 BETA


分子量: 22240.111 Da / 分子数: 2 / 断片: I DOMAIN / 変異: T137R, Q138S, P139S, T338G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PGEX-KT / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P17301
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 240 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Emsley, J., (1997) J. Biol. Chem., 272, 28512.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
216-20 %PEG80001reservoir
350 mMHEPES1reservoir
410 mM1reservoirMgCl2
520 %glycerol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年11月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 23946 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.2 % / Rsym value: 0.103 / Net I/σ(I): 21.8
反射 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / 冗長度: 3.2 % / Mean I/σ(I) obs: 9.7 / Rsym value: 0.259 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.8モデル構築
X-PLOR3.8精密化
X-PLOR3.8位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1IDO

1ido


解像度: 2.1→15 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / σ(F): 2 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.219 --
obs0.219 23946 99.5 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3006 0 2 83 3091
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.16
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d2.47
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARAM19X.PROTOPH19X.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAMPCA.B72TOPHPCA.B72
X-RAY DIFFRACTION3PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION4PARDNA.PROTOPDNA.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg2.47

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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