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- PDB-1aou: NMR STRUCTURE OF THE FYN SH2 DOMAIN COMPLEXED WITH A PHOSPHOTYROS... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1aou
タイトルNMR STRUCTURE OF THE FYN SH2 DOMAIN COMPLEXED WITH A PHOSPHOTYROSYL PEPTIDE, 22 STRUCTURES
要素
  • FYN PROTEIN-TYROSINE KINASE
  • PHOSPHOTYROSYL PEPTIDE
キーワードCOMPLEX (PROTO-ONCOGENE/EARLY PROTEIN) / SH2 DOMAIN / SIGNAL TRANSDUCTION / PEPTIDE COMPLEX / COMPLEX (PROTO-ONCOGENE-EARLY PROTEIN) / COMPLEX (PROTO-ONCOGENE-EARLY PROTEIN) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of hydrogen peroxide biosynthetic process / response to singlet oxygen / Reelin signalling pathway / perinuclear endoplasmic reticulum / NTRK2 activates RAC1 / growth factor receptor binding / regulation of glutamate receptor signaling pathway / heart process / Activated NTRK2 signals through FYN / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion ...negative regulation of hydrogen peroxide biosynthetic process / response to singlet oxygen / Reelin signalling pathway / perinuclear endoplasmic reticulum / NTRK2 activates RAC1 / growth factor receptor binding / regulation of glutamate receptor signaling pathway / heart process / Activated NTRK2 signals through FYN / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / regulation of calcium ion import across plasma membrane / reelin-mediated signaling pathway / Platelet Adhesion to exposed collagen / positive regulation of protein localization to membrane / cellular response to L-glutamate / CRMPs in Sema3A signaling / G protein-coupled glutamate receptor signaling pathway / FLT3 signaling through SRC family kinases / activated T cell proliferation / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / Nef and signal transduction / negative regulation of dendritic spine maintenance / feeding behavior / Co-stimulation by CD28 / Nephrin family interactions / natural killer cell activation / DCC mediated attractive signaling / EPH-Ephrin signaling / dendritic spine maintenance / Ephrin signaling / CD28 dependent Vav1 pathway / dendrite morphogenesis / tau-protein kinase activity / Regulation of KIT signaling / leukocyte migration / phospholipase activator activity / Co-inhibition by CTLA4 / EPHA-mediated growth cone collapse / Dectin-2 family / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / phospholipase binding / PECAM1 interactions / response to amyloid-beta / cellular response to glycine / FCGR activation / host cell membrane / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / positive regulation of protein targeting to membrane / glial cell projection / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / alpha-tubulin binding / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / forebrain development / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / GPVI-mediated activation cascade / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / ephrin receptor binding / T cell costimulation / Signaling by ERBB2 / EPHB-mediated forward signaling / negative regulation of protein ubiquitination / NCAM signaling for neurite out-growth / CD209 (DC-SIGN) signaling / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / axon guidance / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / negative regulation of angiogenesis / learning / Cell surface interactions at the vascular wall / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / actin filament / FCGR3A-mediated phagocytosis / Regulation of signaling by CBL / non-specific protein-tyrosine kinase / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / G protein-coupled receptor binding / modulation of chemical synaptic transmission / protein catabolic process / Signaling by SCF-KIT / peptidyl-tyrosine phosphorylation / negative regulation of protein catabolic process / Schaffer collateral - CA1 synapse / positive regulation of neuron projection development / positive regulation of protein localization to nucleus / tau protein binding / cellular response to hydrogen peroxide / VEGFA-VEGFR2 Pathway / cellular response to amyloid-beta / neuron migration / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / calcium ion transport / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer
類似検索 - 分子機能
Small/middle T-antigen / Small/middle T-antigen superfamily / T-antigen specific domain / : / Fyn/Yrk, SH3 domain / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain / SH2 domain ...Small/middle T-antigen / Small/middle T-antigen superfamily / T-antigen specific domain / : / Fyn/Yrk, SH3 domain / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Middle T antigen / Tyrosine-protein kinase Fyn
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Hamster polyomavirus (ウイルス)
手法溶液NMR / DYNAMICAL SIMULATED ANNEALING
データ登録者Mulhern, T.D. / Shaw, G.L. / Morton, C.J. / Day, A.J. / Campbell, I.D.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1997
タイトル: The SH2 domain from the tyrosine kinase Fyn in complex with a phosphotyrosyl peptide reveals insights into domain stability and binding specificity.
著者: Mulhern, T.D. / Shaw, G.L. / Morton, C.J. / Day, A.J. / Campbell, I.D.
#1: ジャーナル: Eur.Biophys.J. / 年: 1996
タイトル: Solution Studies of the Sh2 Domain from the Fyn Tyrosine Kinase: Secondary Structure, Backbone Dynamics and Protein Association
著者: Pintar, A. / Hensmann, M. / Jumel, K. / Pitkeathly, M. / Harding, S.E. / Campbell, I.D.
履歴
登録1997年7月10日処理サイト: BNL
改定 1.01998年1月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_related ...database_2 / pdbx_database_related / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_related.content_type / _pdbx_database_related.details / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
F: FYN PROTEIN-TYROSINE KINASE
P: PHOSPHOTYROSYL PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,7732
ポリマ－13,7732
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)22 / 200LEAST VIOLATIONS
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 FYN PROTEIN-TYROSINE KINASE / SRC HOMOLOGY 2 DOMAIN


分子量: 12299.815 Da / 分子数: 1 / 断片: SH2 DOMAIN / 変異: C97S, C98S, C104S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: BL21 / 遺伝子: LYSS / プラスミド: PRK172 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 遺伝子 (発現宿主): LYSS / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P06241, EC: 2.7.1.112
#2: タンパク質・ペプチド PHOSPHOTYROSYL PEPTIDE


分子量: 1473.515 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Hamster polyomavirus (ウイルス) / 属: Polyomavirus / 参照: UniProt: P03079
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111NOESY
121DQF-COSY
131TOCSY
141HSQC
151NOESY-HSQC
161TOCSY-HSQC
171CBCA(CO)NH
181(H)CCH-TOCSY
191XF-NOESY
1101XF-TOCSY

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試料調製

試料状態pH: 6 / 温度: 293 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Home-built OMEGAHome-builtOMEGA5001
Home-built OMEGAHome-builtOMEGA6002
Home-built OMEGAHome-builtOMEGA7503

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
X-PLOR3.1位相決定
NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR3.1BRUNGER精密化
X-PLOR構造決定
精密化手法: DYNAMICAL SIMULATED ANNEALING / ソフトェア番号: 1
詳細: REFINEMENT DETAILS CAN BE FOUND IN THE JRNL CITATION ABOVE.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LEAST VIOLATIONS / 計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 22

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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