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万見
- PDB-1ags: A SURFACE MUTANT (G82R) OF A HUMAN ALPHA-GLUTATHIONE S-TRANSFERAS... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ags
タイトルA SURFACE MUTANT (G82R) OF A HUMAN ALPHA-GLUTATHIONE S-TRANSFERASE SHOWS DECREASED THERMAL STABILITY AND A NEW MODE OF MOLECULAR ASSOCIATION IN THE CRYSTAL
要素GLUTATHIONE S-TRANSFERASE ALPHA
キーワードTRANSFERASE (GLUTATHIONE)
機能・相同性
機能・相同性情報


Glutathione conjugation / Azathioprine ADME / glutathione transferase / glutathione transferase activity / epithelial cell differentiation / glutathione metabolic process / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / xenobiotic metabolic process / extracellular exosome / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, alpha class / : / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal ...Glutathione S-transferase, alpha class / : / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
S-HEXYLGLUTATHIONE / Glutathione S-transferase A2
類似検索 - 構成要素
生物種synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Zeng, K. / Rose, J.P. / Wang, B.C.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 1994
タイトル: A surface mutant (G82R) of a human alpha-glutathione S-transferase shows decreased thermal stability and a new mode of molecular association in the crystal.
著者: Zeng, K. / Rose, J.P. / Chen, H.C. / Strickland, C.L. / Tu, C.P. / Wang, B.C.
履歴
登録1995年1月23日処理サイト: BNL
改定 1.01995年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE ALPHA
B: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE ALPHA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,1594
ポリマ－51,3742
非ポリマー7852
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)49.500, 92.900, 115.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 GLUTATHIONE S-TRANSFERASE ALPHA / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 25687.020 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 遺伝子: PGTH121-G82R / 器官: LIVER / プラスミド: PKK223-3 / 遺伝子 (発現宿主): PGTH121-G82R / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P09210, glutathione transferase
#2: 化合物 ChemComp-GTX / S-HEXYLGLUTATHIONE


分子量: 392.491 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H30N3O6S

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.55 %
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 54 %
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
225 mMTris-HCl1drop
318 %PEG33501reservoir
41 mMEDTA1reservoir
50.05 %(w/v)1,2,3-heptanetriol1reservoir
6100 mMTris-HCl1reservoir

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データ収集

放射光源波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: SIEMENS-NICOLET X100 / 検出器: AREA DETECTOR
放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 18098 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.0996
反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / % possible obs: 92.6 % / Rmerge(I) obs: 0.0996

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
XENGENV. 2.1データ削減
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.5→8 Å / σ(F): 2 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.31 --
obs0.31 11851 86 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数442 0 52 0 494
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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