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- PDB-1afv: HIV-1 CAPSID PROTEIN (P24) COMPLEX WITH FAB25.3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1afv
タイトルHIV-1 CAPSID PROTEIN (P24) COMPLEX WITH FAB25.3
要素
  • ANTIBODY FAB25.3 FRAGMENT (HEAVY CHAIN)
  • ANTIBODY FAB25.3 FRAGMENT (LIGHT CHAIN)
  • HUMAN IMMUNODEFICIENCY VIRUS TYPE 1 CAPSID PROTEIN
キーワードViral protein/Immune system / COMPLEX (VIRAL CAPSID-IMMUNOGLOBULIN) / HIV / CAPSID PROTEIN / P24 / Viral protein-Immune system COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


immunoglobulin complex / HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase ...immunoglobulin complex / HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase / RNA stem-loop binding / viral penetration into host nucleus / host multivesicular body / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / host cell / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / aspartic-type endopeptidase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / adaptive immune response / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral translational frameshifting / symbiont entry into host cell / lipid binding / host cell plasma membrane / host cell nucleus / virion membrane / structural molecule activity / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / : / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Immunoglobulin V-Type / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. ...Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / : / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Immunoglobulin V-Type / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase-like, N-terminal / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunoglobulin V-set domain / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Immunoglobulin V-set domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Retrovirus capsid, C-terminal / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / DNA/RNA polymerase superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
LEAD (II) ION / : / Gag-Pol polyprotein / Igh protein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換, 多重同系置換, ANOMALOUS DISPERSION / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Momany, C. / Kovari, L.C. / Prongay, A.J. / Keller, W. / Gitti, R.K. / Lee, B.M. / Gorbalenya, A.E. / Tong, L. / Mcclure, J. / Ehrlich, L.S. ...Momany, C. / Kovari, L.C. / Prongay, A.J. / Keller, W. / Gitti, R.K. / Lee, B.M. / Gorbalenya, A.E. / Tong, L. / Mcclure, J. / Ehrlich, L.S. / Summers, M.F. / Carter, C. / Rossmann, M.G.
引用
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1995
タイトル: The Use of Antibody Fragments for Crystallization and Structure Determinations
著者: Kovari, L.C. / Momany, C. / Rossmann, M.G.
#2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1990
タイトル: Preparation and Crystallization of a Human Immunodeficiency Virus P24-Fab Complex
著者: Prongay, A.J. / Smith, T.J. / Rossmann, M.G. / Ehrlich, L.S. / Carter, C.A. / Mcclure, J.
#3: ジャーナル: Aids Res.Hum.Retroviruses / 年: 1990
タイトル: Expression in Escherichia Coli and Purification of Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein (P24)
著者: Ehrlich, L.S. / Krausslich, H.G. / Wimmer, E. / Carter, C.A.
履歴
登録1997年3月14日処理サイト: BNL
改定 1.01997年8月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HUMAN IMMUNODEFICIENCY VIRUS TYPE 1 CAPSID PROTEIN
B: HUMAN IMMUNODEFICIENCY VIRUS TYPE 1 CAPSID PROTEIN
L: ANTIBODY FAB25.3 FRAGMENT (LIGHT CHAIN)
H: ANTIBODY FAB25.3 FRAGMENT (HEAVY CHAIN)
M: ANTIBODY FAB25.3 FRAGMENT (LIGHT CHAIN)
K: ANTIBODY FAB25.3 FRAGMENT (HEAVY CHAIN)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,7328
ポリマ－128,3186
非ポリマー4142
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)119.900, 92.300, 149.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21221
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.9997, -0.0075, 0.0253), (-0.0088, -0.9986, 0.052), (0.0249, -0.0522, -0.9983)-3.5157, 39.3232, 225.84509
2given(0.9999, -0.0027, 0.015), (-0.003, -0.9998, 0.0189), (0.015, -0.0189, -0.9997)-2.4694, 43.3764, 225.5939
3given(1, -0.0022, 0.0006), (-0.0022, -0.9998, 0.0219), (0.0006, -0.0219, -0.9998)-0.1811, 42.9019, 226.543

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要素

#1: タンパク質 HUMAN IMMUNODEFICIENCY VIRUS TYPE 1 CAPSID PROTEIN / HIV-1 CA / HIV CA / HIV P24 / P24


分子量: 16716.189 Da / 分子数: 2 / 断片: AMINO-TERMINAL DOMAIN RESIDUES 1 - 151 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
属: Lentivirus / 株: C-12 / 解説: IIIB/LAI ISOLATE OF HIV-1; / 細胞株: BL21 / 遺伝子: GAG / プラスミド: PHIV-FSII / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 遺伝子 (発現宿主): GAG / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P12497
#2: 抗体 ANTIBODY FAB25.3 FRAGMENT (LIGHT CHAIN) / FAB / FAB LIGHT CHAIN / FAB HEAVY CHAIN


分子量: 23741.270 Da / 分子数: 2
断片: LIGHT CHAIN RESIDUES 1 - 217, HEAVY CHAIN RESIDUES 1 - 220
由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 細胞株: BL21 / 参照: GenBank: 600718
#3: 抗体 ANTIBODY FAB25.3 FRAGMENT (HEAVY CHAIN) / FAB / FAB LIGHT CHAIN / FAB HEAVY CHAIN


分子量: 23701.412 Da / 分子数: 2
断片: LIGHT CHAIN RESIDUES 1 - 217, HEAVY CHAIN RESIDUES 1 - 220
由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 細胞株: BL21 / 参照: UniProt: Q99LC4
#4: 化合物 ChemComp-PB / LEAD (II) ION


分子量: 207.200 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Pb
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57 %
結晶化pH: 7
詳細: 16% PEG 3350, 50 MM BISTRIS-HCL, PH 7.0, 0.1% BETA-OCTYLGLUCOSIDE, 1 MM NAN3
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / PH range low: 7.5 / PH range high: 6
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mM1dropCaCl2
212-24 %PEG33501reservoir
340 mMBis tris Cl1reservoir
420 mM1reservoirCaCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.909
検出器タイプ: PRINCETON 2K / 検出器: CCD / 日付: 1995年12月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.909 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→100 Å / Num. obs: 29703 / % possible obs: 87.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.064
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / Rmerge(I) obs: 0.37 / % possible all: 50.4
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 50.4 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.8モデル構築
X-PLOR3.8精密化
X-PLOR3.8位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換, 多重同系置換, ANOMALOUS DISPERSION
開始モデル: FAB

解像度: 3.7→12 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
詳細: THE CARBOXY-TERMINAL RESIDUES 152 - 231 OF THE HIV-1 CAPSID PROTEIN ARE DISORDERED AND NOT VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY MAPS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.324 -10 %RANDOM
Rwork0.217 ---
obs0.217 29703 --
原子変位パラメータBiso mean: 36.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.7→12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11054 0 2 0 11056
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.589
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.3
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.233
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.3
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.233

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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