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- PDB-1acd: V32D/F57H MUTANT OF MURINE ADIPOCYTE LIPID BINDING PROTEIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1acd
タイトルV32D/F57H MUTANT OF MURINE ADIPOCYTE LIPID BINDING PROTEIN
要素ADIPOCYTE LIPID BINDING PROTEIN
キーワードFATTY ACID BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Triglyceride catabolism / hormone receptor binding / long-chain fatty acid transmembrane transporter activity / cellular response to lithium ion / long-chain fatty acid binding / white fat cell differentiation / fatty acid transport / long-chain fatty acid transport / brown fat cell differentiation / fatty acid metabolic process ...Triglyceride catabolism / hormone receptor binding / long-chain fatty acid transmembrane transporter activity / cellular response to lithium ion / long-chain fatty acid binding / white fat cell differentiation / fatty acid transport / long-chain fatty acid transport / brown fat cell differentiation / fatty acid metabolic process / cholesterol homeostasis / fatty acid binding / response to bacterium / positive regulation of inflammatory response / cellular response to tumor necrosis factor / positive regulation of cold-induced thermogenesis / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of cell population proliferation / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cytosolic fatty-acid binding proteins signature. / Intracellular lipid binding protein / Cytosolic fatty-acid binding / Calycin beta-barrel core domain / Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain / Calycin / Lipocalin / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fatty acid-binding protein, adipocyte
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Ory, J. / Kane, C.D. / Simpson, M. / Banaszak, L.J. / Bernlohr, D.A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1997
タイトル: Biochemical and crystallographic analyses of a portal mutant of the adipocyte lipid-binding protein.
著者: Ory, J. / Kane, C.D. / Simpson, M.A. / Banaszak, L.J. / Bernlohr, D.A.
履歴
登録1997年2月6日処理サイト: BNL
改定 1.01997年6月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月2日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADIPOCYTE LIPID BINDING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,5331
ポリマ－14,5331
非ポリマー00
水00
1
A: ADIPOCYTE LIPID BINDING PROTEIN

A: ADIPOCYTE LIPID BINDING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,0652
ポリマ－29,0652
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_653-x+1,y,-z-3/21
単位格子
Length a, b, c (Å)79.490, 97.290, 50.670
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 ADIPOCYTE LIPID BINDING PROTEIN / ALBP


分子量: 14532.526 Da / 分子数: 1 / 変異: C1G, V32D, F57H / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / Cell: ADIPOCYTE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04117

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.4 %
結晶化pH: 6.4 / 詳細: 2.4M PHOSPHATE, PH 6.4
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
112.5 mMHEPES1reservoir
210 mg/mlprotein1reservoir
32.4 Mphosphate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1994年4月22日
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→30 Å / Num. obs: 26696 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 54.2 Å2 / Rsym value: 0.096 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 2.7→2.86 Å / 冗長度: 2 % / Mean I/σ(I) obs: 0.99 / Rsym value: 0.419 / % possible all: 57.3
反射
*PLUS
Num. measured all: 54873 / Rmerge(I) obs: 0.1313

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
XENGENデータ削減
XENGENデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1LIB

1lib


解像度: 2.7→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.0004 / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.276 514 10.1 %RANDOM
Rwork0.198 ---
obs0.198 4452 78.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 27.6 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.574 Å0.41 Å
Luzzati d res low-30 Å
Luzzati sigma a0.28 Å0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1017 0 0 0 1017
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.56
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.7
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.21
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.82 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.325 19 2.76 %
Rwork0.324 145 -
obs--23.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2CYO.PARAMCYO.TOPPAR
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.843C / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26.7
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.21

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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