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- PDB-1a8l: PROTEIN DISULFIDE OXIDOREDUCTASE FROM ARCHAEON PYROCOCCUS FURIOSUS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1a8l
タイトルPROTEIN DISULFIDE OXIDOREDUCTASE FROM ARCHAEON PYROCOCCUS FURIOSUS
要素PROTEIN DISULFIDE OXIDOREDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / PDI / THIOREDOXIN FOLD
機能・相同性
機能・相同性情報


Glutaredoxin-like, bacteria/archaea / Thioredoxin domain / Thioredoxin-like domain / Thioredoxin-like fold / Glutaredoxin domain profile. / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutaredoxin-like protein
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus furiosus (古細菌)
手法X線回折 / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Ren, B. / Tibbelin, G. / Pascale, D. / Rossi, M. / Bartolucci, S. / Ladenstein, R.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1998
タイトル: A protein disulfide oxidoreductase from the archaeon Pyrococcus furiosus contains two thioredoxin fold units.
著者: Ren, B. / Tibbelin, G. / de Pascale, D. / Rossi, M. / Bartolucci, S. / Ladenstein, R.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1998
タイトル: Erratum. A Protein Disulfide Oxidoreductase from the Archaeon Pyrococcus Furiosus Contains Two Thioredoxin Fold Units
著者: Ren, B. / Tibbelin, G. / De Pascale, D. / Rossi, M. / Bartolucci, S. / Ladenstein, R.
#2: ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 1997
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Structure Analysis of a Hyperthermostable Thioltransferase from the Archaeon Pyrococcus Furiosus
著者: Ren, B. / Tibbelin, G. / Pascale, D. / Rossi, M. / Bartolucci, S. / Ladenstein, R.
履歴
登録1998年3月26日処理サイト: BNL
改定 1.01999年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN DISULFIDE OXIDOREDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,8782
ポリマ－25,8131
非ポリマー651
水2,504139
1
A: PROTEIN DISULFIDE OXIDOREDUCTASE
ヘテロ分子

A: PROTEIN DISULFIDE OXIDOREDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,7564
ポリマ－51,6252
非ポリマー1312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z+2/31
Buried area1810 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area19560 Å2
手法PISA, PQS
2
A: PROTEIN DISULFIDE OXIDOREDUCTASE
ヘテロ分子

A: PROTEIN DISULFIDE OXIDOREDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,7564
ポリマ－51,6252
非ポリマー1312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_666-y+1,-x+1,-z+7/61
Buried area2140 Å2
ΔGint-73 kcal/mol
Surface area19230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.291, 110.291, 68.514
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-347-

HOH

21A-424-

HOH

31A-425-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 PROTEIN DISULFIDE OXIDOREDUCTASE


分子量: 25812.666 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus (古細菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q51760
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 139 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 %
結晶化pH: 6 / 詳細: pH 6.0
結晶化
*PLUS
温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: drop consists of equal volume of protein and reservoir solutions
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
17 mg/mlprotein1drop
210 mMTris-HCl1drop
30.01 %sodium azide1drop
425 %mPEG5501reservoir
50.2 Mzinc chloride1reservoir
60.1 Mbis-Tris1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 288 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: MACSCIENCE / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年5月1日 / 詳細: COLLIMATOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 1.9 Å / Num. obs: 20703 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 16 % / Biso Wilson estimate: 30 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Rsym value: 0.12 / Net I/σ(I): 27
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Mean I/σ(I) obs: 7 / Rsym value: 0.3 / % possible all: 96

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.851モデル構築
X-PLOR3.851精密化
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 1.9→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.0049 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.217 1906 10 %RANDOM
Rwork0.192 ---
obs0.192 19064 97.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 28.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.731 Å20.35 Å20 Å2
2--0.731 Å20 Å2
3---1.736 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1811 0 1 139 1951
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.8
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.6
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2354 233 10.1 %
Rwork0.1984 2061 -
obs--96 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARAM19X.PROTOPH19X.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.8
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.6
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.1984

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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