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万見
- PDB-1a6j: NITROGEN REGULATORY BACTERIAL PROTEIN IIA-NITROGEN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1a6j
タイトルNITROGEN REGULATORY BACTERIAL PROTEIN IIA-NITROGEN
要素NITROGEN REGULATORY IIA PROTEIN
キーワードPHOSPHOTRANSFERASE SYSTEM / NITROGEN REGULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-N(PI)-phosphohistidine-sugar phosphotransferase activity / phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system / enzyme inhibitor activity / protein kinase activator activity / kinase activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphotransferase system, IIA-like nitrogen-regulatory protein PtsN / : / PTS EIIA domains phosphorylation site signature 2. / PTS EIIA type-2 domain / Phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system, EIIA 2 / PTS_EIIA type-2 domain profile. / Mannitol-specific EII; Chain A / Mannitol-specific EII; Chain A / Phosphotransferase/anion transporter / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-MERCAPTOETHANOL / Nitrogen regulatory protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Bordo, D. / Van Montfort, R. / Pijning, T. / Kalk, K.H. / Reizer, J. / Saier, M.H. / Dijkstra, B.W.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998
タイトル: The three-dimensional structure of the nitrogen regulatory protein IIANtr from Escherichia coli.
著者: Bordo, D. / van Monfort, R.L. / Pijning, T. / Kalk, K.H. / Reizer, J. / Saier Jr., M.H. / Dijkstra, B.W.
履歴
登録1998年2月25日処理サイト: BNL
改定 1.01998年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NITROGEN REGULATORY IIA PROTEIN
B: NITROGEN REGULATORY IIA PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2155
ポリマ－35,9632
非ポリマー2523
水1,17165
1
A: NITROGEN REGULATORY IIA PROTEIN
B: NITROGEN REGULATORY IIA PROTEIN
ヘテロ分子

A: NITROGEN REGULATORY IIA PROTEIN
B: NITROGEN REGULATORY IIA PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,43110
ポリマ－71,9264
非ポリマー5056
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area8490 Å2
ΔGint-78 kcal/mol
Surface area24680 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)107.900, 107.900, 64.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 NITROGEN REGULATORY IIA PROTEIN / IIA-NITROGEN / ENZYME IIA-NTR


分子量: 17981.541 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12/W3110 / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P69829, protein-Npi-phosphohistidine-sugar phosphotransferase
#2: 化合物 ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル


分子量: 78.133 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 65 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 %
結晶化pH: 7.5
詳細: PROTEIN CRYSTALLIZED WITH THE HANGING DROP SETUP. RESERVOIR CONTAINING 1.8 M AMMONIUM SULPHATE, 1 MM SODIUM AZIDE, 2MM DTT AND 0.1 M BES-NAOH, PH 7.5.
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 53 %
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
14 mg/mlprotein1drop
20.9-1.0 Mammonium sulfate1drop
30.5 mM1dropNaN3
41 mMdithiothreitol1drop
50.05 MBes-NaOH1drop
61.8-2.0 Mammonium sulfate1reservoir
71 mM1reservoirNaN3
82 mMdithiothreitol1reservoir
90.1 MBes-NaOH1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 300 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ELLIOTT GX-21 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MACSCIENCE / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年6月15日
放射モノクロメーター: CU / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→30 Å / Num. obs: 14482 / % possible obs: 89 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 32 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Rsym value: 0.06 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 2.35→2.43 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Mean I/σ(I) obs: 5 / Rsym value: 0.2 / % possible all: 75
反射
*PLUS
Num. measured all: 104938
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 75 % / Rmerge(I) obs: 0.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASES位相決定
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.35→40 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.251 1470 9.7 %RANDOM
Rwork0.197 ---
obs0.197 14482 89 %-
原子変位パラメータBiso mean: 24 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.24 Å / Luzzati d res low obs: 5 Å / Luzzati sigma a obs: 0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2383 0 13 65 2461
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.58
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.46 Å / Rfactor Rfree error: 0.042 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.33 50 11.28 %
Rwork0.28 1329 -
obs--89 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARAM19.WATTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARHCSDX.PROTOPH19.SOL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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