[日本語] English
万見
- PDB-1a52: ESTROGEN RECEPTOR ALPHA LIGAND-BINDING DOMAIN COMPLEXED TO ESTRADIOL -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1a52
タイトルESTROGEN RECEPTOR ALPHA LIGAND-BINDING DOMAIN COMPLEXED TO ESTRADIOL
要素ESTROGEN RECEPTOR
キーワードRECEPTOR / ESTROGEN / LIGAND / TRANSCRIPTION REGULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of epithelial cell apoptotic process / antral ovarian follicle growth / G protein-coupled estrogen receptor activity / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / regulation of toll-like receptor signaling pathway / nuclear estrogen receptor activity / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis / epithelial cell proliferation involved in mammary gland duct elongation ...regulation of epithelial cell apoptotic process / antral ovarian follicle growth / G protein-coupled estrogen receptor activity / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / regulation of toll-like receptor signaling pathway / nuclear estrogen receptor activity / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis / epithelial cell proliferation involved in mammary gland duct elongation / prostate epithelial cord elongation / epithelial cell development / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / uterus development / mammary gland branching involved in pregnancy / vagina development / TFIIB-class transcription factor binding / steroid hormone receptor signaling pathway / androgen metabolic process / cellular response to estrogen stimulus / mammary gland alveolus development / estrogen response element binding / Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / Nuclear signaling by ERBB4 / RNA polymerase II preinitiation complex assembly / protein localization to chromatin / estrogen receptor signaling pathway / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / steroid binding / 14-3-3 protein binding / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / TBP-class protein binding / nitric-oxide synthase regulator activity / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / negative regulation of miRNA transcription / ESR-mediated signaling / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / transcription coregulator binding / transcription corepressor binding / nuclear estrogen receptor binding / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / stem cell differentiation / SUMOylation of intracellular receptors / cellular response to estradiol stimulus / transcription coactivator binding / euchromatin / beta-catenin binding / Nuclear Receptor transcription pathway / response to estrogen / nuclear receptor activity / positive regulation of fibroblast proliferation / male gonad development / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / Regulation of RUNX2 expression and activity / sequence-specific double-stranded DNA binding / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / Ovarian tumor domain proteases / response to estradiol / PIP3 activates AKT signaling / ATPase binding / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / regulation of inflammatory response / fibroblast proliferation / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / transcription regulator complex / Estrogen-dependent gene expression / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / Extra-nuclear estrogen signaling / calmodulin binding / chromatin remodeling / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of gene expression / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / Golgi apparatus / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Estrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal domain / : / Oestrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal / Estrogen receptor/oestrogen-related receptor / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormone receptor ...Estrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal domain / : / Oestrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal / Estrogen receptor/oestrogen-related receptor / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / ESTRADIOL / Estrogen receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Tanenbaum, D.M. / Wang, Y. / Sigler, P.B.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1998
タイトル: Crystallographic comparison of the estrogen and progesterone receptor's ligand binding domains.
著者: Tanenbaum, D.M. / Wang, Y. / Williams, S.P. / Sigler, P.B.
履歴
登録1998年2月19日処理サイト: BNL
改定 1.01998年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ESTROGEN RECEPTOR
B: ESTROGEN RECEPTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,74210
ポリマ－59,0162
非ポリマー1,7278
水54030
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5240 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area22040 Å2
手法PISA
2
A: ESTROGEN RECEPTOR
B: ESTROGEN RECEPTOR
ヘテロ分子

A: ESTROGEN RECEPTOR
B: ESTROGEN RECEPTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,48420
ポリマ－118,0314
非ポリマー3,45316
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_556x-y,-y,-z+11
Buried area14860 Å2
ΔGint-159 kcal/mol
Surface area39690 Å2
手法PISA
3
A: ESTROGEN RECEPTOR
ヘテロ分子

A: ESTROGEN RECEPTOR
ヘテロ分子

B: ESTROGEN RECEPTOR
ヘテロ分子

B: ESTROGEN RECEPTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,48420
ポリマ－118,0314
非ポリマー3,45316
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_546y+2/3,x-2/3,-z+4/31
crystal symmetry operation5_556x-y,-y,-z+11
crystal symmetry operation8_545-y+2/3,x-y-2/3,z+1/31
Buried area10980 Å2
ΔGint-120 kcal/mol
Surface area43570 Å2
手法PISA
4
A: ESTROGEN RECEPTOR
ヘテロ分子

B: ESTROGEN RECEPTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,74210
ポリマ－59,0162
非ポリマー1,7278
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_556x-y,-y,-z+11
Buried area4130 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area23140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)147.000, 147.000, 168.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-555-

HOH

21A-564-

HOH

31B-25-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
22
33
44
/ NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.966537, -0.255999, 0.016449), (-0.2533, 0.962554, 0.096583), (-0.040599, 0.089184, -0.995189)
ベクター: 195.105, 17.241, 171.595)

-
要素

#1: タンパク質 ESTROGEN RECEPTOR / ERLBD


分子量: 29507.809 Da / 分子数: 2 / 断片: LIGAND-BINDING DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: BL21 / 遺伝子: ESR / プラスミド: PET223D / 遺伝子 (発現宿主): ERG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) PLSS / 参照: UniProt: P03372
#2: 化合物 ChemComp-EST / ESTRADIOL / エストラジオ-ル


分子量: 272.382 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H24O2 / コメント: ホルモン*YM
#3: 化合物
ChemComp-AU / GOLD ION


分子量: 196.967 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Au
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.65 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: WELL: 100 MM TRIS PH 7.6 480 MM MGCL2 10 MM MGOAC2 10% ETHYLENE GLYCOL 5% PEG 4000. PROTEIN STOCK: 18 MG/ML ERLBD 25 MM TRIS PH 7.4 200 MM NACL 1 MM EDTA 1 MM DTT 20 MICROMOLAR ESTRADIOL 0.1% ...詳細: WELL: 100 MM TRIS PH 7.6 480 MM MGCL2 10 MM MGOAC2 10% ETHYLENE GLYCOL 5% PEG 4000. PROTEIN STOCK: 18 MG/ML ERLBD 25 MM TRIS PH 7.4 200 MM NACL 1 MM EDTA 1 MM DTT 20 MICROMOLAR ESTRADIOL 0.1% BETA-OCTYL GLUCOSIDE AT 18 CELSIUS., vapor diffusion - hanging drop, temperature 291K
PH範囲: 7.4-7.6
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
1100 mMTris1reservoirpH7.6
2480 mM1reservoirMgCl2
310 mMmagnesium acetate1reservoir
410 %ethylene glycol1reservoir
55 %PEG40001reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 1.0397
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年6月1日 / 詳細: SPHERICAL MIRRORS
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0397 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 33401 / % possible obs: 99.1 % / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rsym value: 0.075 / Net I/σ(I): 19.3
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Rmerge(I) obs: 0.404 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Rsym value: 0.329 / % possible all: 98.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MLPHARE位相決定
CNS0.3A精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.8→50 Å / Data cutoff high rms absF: 10000 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.274 1539 10 %RANDOM
Rwork0.223 ---
obs0.223 15339 87.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: DENSITY MODIFICATION / Bsol: -9999 Å2 / ksol: 999 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 25.43 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.56 Å0.57 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.16 Å0.17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3827 0 46 30 3903
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0014
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.68
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d17.01
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.934
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDNCS model detailsRms dev Biso (Å2)Rms dev position (Å)Weight Biso Weight position
11RESTRAINTS3.45050.11215100
223.55690.1709550
332.70520.1972830
440.39740.1585830
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.83 Å / Total num. of bins used: 30
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4047 38 10 %
Rwork0.3183 405 -
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:PROTEIN_REP.PACNS_TOPPAR:PROTEIN_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:WATER_REP.PARACNS_TOPPAR:WATER_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ESTRO.PARAESTRO.TOPO
X-RAY DIFFRACTION4AUCL4.PARAUCL4.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS DEVELOPMENT / バージョン: VERSION 0.3A / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 25.4322 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0014
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg17.01868
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.93458

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る