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万見
- PDB-1a3q: HUMAN NF-KAPPA-B P52 BOUND TO DNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1a3q
タイトルHUMAN NF-KAPPA-B P52 BOUND TO DNA
要素
  • DNA (5'-D(*GP*GP*GP*GP*AP*AP*TP*CP*CP*CP*C)-3')
  • DNA (5'-D(*GP*GP*GP*GP*AP*TP*TP*CP*CP*CP*C)-3')
  • PROTEIN (NUCLEAR FACTOR KAPPA-B P52)
キーワードTRANSCRIPTION/DNA / TRANSCRIPTION FACTOR / IMMUNE RESPONSE / DNA-PROTEIN COMPLEX / TRANSCRIPTION-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


follicular dendritic cell differentiation / Bcl3/NF-kappaB2 complex / DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / IkBA variant leads to EDA-ID / germinal center formation / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / Interleukin-1 processing / SUMOylation of immune response proteins / non-canonical NF-kappaB signal transduction / TRAF6 mediated NF-kB activation ...follicular dendritic cell differentiation / Bcl3/NF-kappaB2 complex / DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / IkBA variant leads to EDA-ID / germinal center formation / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / Interleukin-1 processing / SUMOylation of immune response proteins / non-canonical NF-kappaB signal transduction / TRAF6 mediated NF-kB activation / The NLRP3 inflammasome / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / canonical NF-kappaB signal transduction / spleen development / extracellular matrix organization / response to cytokine / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / PKMTs methylate histone lysines / sequence-specific double-stranded DNA binding / rhythmic process / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / response to lipopolysaccharide / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / inflammatory response / DNA-binding transcription factor activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / innate immune response / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nuclear factor NF-kappa-B, p100 subunit / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / NF-kappa-B/Dorsal / Rel homology domain, conserved site / NFkappaB IPT domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain signature. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / Rel homology DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain ...Nuclear factor NF-kappa-B, p100 subunit / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / NF-kappa-B/Dorsal / Rel homology domain, conserved site / NFkappaB IPT domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain signature. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / Rel homology DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain profile. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain superfamily / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / ig-like, plexins, transcription factors / IPT domain / p53-like transcription factor, DNA-binding / Death-like domain superfamily / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Nuclear factor NF-kappa-B p100 subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Cramer, P. / Larson, C.J. / Verdine, G.L. / Muller, C.W.
引用
ジャーナル: EMBO J. / 年: 1997
タイトル: Structure of the human NF-kappaB p52 homodimer-DNA complex at 2.1 A resolution.
著者: Cramer, P. / Larson, C.J. / Verdine, G.L. / Muller, C.W.
#1: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1997
タイトル: Engineering of Diffraction-Quality Crystals of the NF-kappaB P52 Homodimer:DNA Complex
著者: Cramer, P. / Muller, C.W.
履歴
登録1998年1月23日登録サイト: NDB / 処理サイト: BNL
改定 1.01998年6月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月22日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: DNA (5'-D(*GP*GP*GP*GP*AP*AP*TP*CP*CP*CP*C)-3')
D: DNA (5'-D(*GP*GP*GP*GP*AP*TP*TP*CP*CP*CP*C)-3')
A: PROTEIN (NUCLEAR FACTOR KAPPA-B P52)
B: PROTEIN (NUCLEAR FACTOR KAPPA-B P52)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,1154
ポリマ－71,1154
非ポリマー00
水14,142785
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)44.200, 121.000, 134.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.998073, -0.006188, 0.061749), (-0.00671, 0.999943, -0.00826), (-0.061694, -0.008658, -0.998058)36.0579, 0.904, 2.5442
2given(-0.99376, 0.109366, -0.021925), (0.110253, 0.992911, -0.044412), (0.016913, -0.046552, -0.998773)27.2653, -1.4726, 5.1755

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要素

#1: DNA鎖 DNA (5'-D(*GP*GP*GP*GP*AP*AP*TP*CP*CP*CP*C)-3')


分子量: 3359.199 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*GP*GP*GP*GP*AP*TP*TP*CP*CP*CP*C)-3')


分子量: 3350.185 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: タンパク質 PROTEIN (NUCLEAR FACTOR KAPPA-B P52) / NUCLEAR FACTOR KAPPA-B P52


分子量: 32202.980 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PLM1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q00653
#4: 水 ChemComp-HOH / water / WATER


分子量: 18.015 Da / 分子数: 785 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.7 % / 解説: DATA WERE COLLECTED USING THE OSCILLATION METHOD
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: THE PROTEIN-DNA COMPLEX WAS CRYSTALLIZED USING THE HANGING DROP METHOD. THE RESERVOIR SOLUTION CONTAINED 5% PEG 4000, 5 MM MGSO4, 50 MM MES PH 6.0 AND 3 MM DTT. DROPS CONTAINED A 1:1 MIXTURE ...詳細: THE PROTEIN-DNA COMPLEX WAS CRYSTALLIZED USING THE HANGING DROP METHOD. THE RESERVOIR SOLUTION CONTAINED 5% PEG 4000, 5 MM MGSO4, 50 MM MES PH 6.0 AND 3 MM DTT. DROPS CONTAINED A 1:1 MIXTURE OF COMPLEX SOLUTION AND RESERVOIR SOLUTION., vapor diffusion - hanging drop
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1PEG 400011
2MGSO411
3MES11
4DTT11
5PEG 400012
6MGSO412
7MES12
8DTT12
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 48.7 %
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlP52 homodimer1drop
25 mg/mlDNA duplex1drop
35 mMHEPES1drop
450 mM1dropNaCl
52.5 mM1dropMgCl2
61.5 mMdithiothreitol1drop
710 mMHEPES1reservoir
8100 mM1reservoirNaCl
95 mM1reservoirMgCl2
103 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年11月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.1→20 Å / Num. obs: 39642 / % possible obs: 91.8 % / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 39.9 Å2 / Rsym value: 6.1 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル解像度: 2.1→2.2 Å / 冗長度: 2.1 % / Mean I/σ(I) obs: 2.63 / Rsym value: 31.2 / % possible all: 78.1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 20 Å / % possible obs: 91.8 % / 冗長度: 3.1 % / Num. measured all: 124281 / Rmerge(I) obs: 0.061
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 2.2 Å / % possible obs: 78.1 % / Num. unique obs: 4127 / Num. measured obs: 8537 / Rmerge(I) obs: 0.312

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: MODIFIED HUMAN NF-KAPPAB P50-DNA COMPLEX, PDB ENTRY

解像度: 2.1→10 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 1000000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT
詳細: WATER MOLECULES HAVE BEEN INCLUDED IN THE MODEL WHEN A PEAK HIGHT GREATER THAN 3.0 SIGMA WAS REACHED IN A FO-FC MAP AND WHEN REASONABLE H-BONDING WAS OBSERVED (<3.5 ANGSTROM FROM ANOTHER POLAR ATOM). AT LATER STAGES, SEVERAL WATER MOLECULES WERE REMOVED WHICH SHOWED INSUFFICIENT 2FO-FC ELECTRON DENSITY. THIS PROCEDURE LEFT SEVERAL OTHER WATER MOLECULES WITHOUT APPARENT HYDROGEN BONDING. HOWEVER, THESE WATER MOLECULES WERE LEFT IN THE MODEL SINCE THEY SHOW GOOD 2FO-FC ELECTRON DENSITY. FURTHER, THEIR PRESENCE LOWERS THE FREE R-FACTOR.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.32 3805 9.7 %RANDOM
Rwork0.219 ---
obs-39039 91.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 47.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.7 Å20 Å20 Å2
2--8.4 Å20 Å2
3----2.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4518 445 0 785 5748
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.1
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.64
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it3.872.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it5.552.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it5.283.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it6.853.5
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.19 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.399 331 8.9 %
Rwork0.37 3732 -
obs--78.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA.PARAMTOPH19.PEP
X-RAY DIFFRACTION3PARAM19.SOLDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION4TOPH19.SOL
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 10 Å / Rfactor obs: 0.219
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.64
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.37

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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