+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1a2z | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | PYRROLIDONE CARBOXYL PEPTIDASE FROM THERMOCOCCUS LITORALIS | ||||||
要素 | PYRROLIDONE CARBOXYL PEPTIDASE | ||||||
キーワード | PEPTIDASE / N-PYROGLUTAMATE HYDROLYSIS | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | Thermococcus litoralis (古細菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 1.73 Å | ||||||
データ登録者 | Singleton, M.R. / Isupov, M.N. / Littlechild, J.A. | ||||||
引用 | ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 1999 タイトル: X-ray structure of pyrrolidone carboxyl peptidase from the hyperthermophilic archaeon Thermococcus litoralis. 著者: Singleton, M. / Isupov, M. / Littlechild, J. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1a2z.cif.gz | 190.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb1a2z.ent.gz | 159.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1a2z.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1a2z_validation.pdf.gz | 453.3 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | 1a2z_full_validation.pdf.gz | 469.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1a2z_validation.xml.gz | 40.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1a2z_validation.cif.gz | 59.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/a2/1a2z ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/a2/1a2z | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||||||||||
単位格子 |
| ||||||||||||||||
非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper:
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 24776.785 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: CYS 143 OXIDIZED IN EACH SUBUNIT / 由来: (組換発現) Thermococcus litoralis (古細菌) / 解説: CAMR, PORTON DOWN, WILTSHIRE, UK / 遺伝子: PCP / プラスミド: PKK223-3 / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOSOL / 遺伝子 (発現宿主): PCP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): MC1061 / Variant (発現宿主): JS5 / 参照: UniProt: O07883, pyroglutamyl-peptidase I #2: 化合物 | ChemComp-SO4 / #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
結晶化 | pH: 6.5 詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 35% AMMONIUM SULFATE, 50 MM POTASSIUM PHOSPHATE, PH 6.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
|
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
---|---|
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, Hamburg / ビームライン: X11 / 波長: 0.9096 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年5月29日 / 詳細: SEGMENTED MIRROR |
放射 | モノクロメーター: GE(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9096 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.7→19.73 Å / Num. obs: 104008 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.102 / Rsym value: 0.102 / Net I/σ(I): 9 |
反射 シェル | 解像度: 1.73→1.76 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.284 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Rsym value: 0.284 / % possible all: 97 |
反射 | *PLUS % possible obs: 97.4 % / Rmerge(I) obs: 0.09 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 97 % |
-解析
ソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.73→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
| ||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.73→20 Å
| ||||||||||||||||||||
ソフトウェア | *PLUS 名称: REFMAC / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Rfactor obs: 0.187 / Rfactor Rfree: 0.214 | ||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
|