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- PDB-1a2v: COPPER AMINE OXIDASE FROM HANSENULA POLYMORPHA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1a2v
タイトルCOPPER AMINE OXIDASE FROM HANSENULA POLYMORPHA
要素METHYLAMINE OXIDASE
キーワードAMINE OXIDASE / QUINOPROTEIN / TOPAQUINONE ENZYME / TPQ
機能・相同性
機能・相同性情報


primary-amine oxidase / aliphatic amine oxidase activity / primary methylamine oxidase activity / amine metabolic process / quinone binding / peroxisome / copper ion binding
類似検索 - 分子機能
Copper amine oxidase, N3-terminal / Copper amine oxidase, N2-terminal / Copper amine oxidase, N2 domain / Copper amine oxidase, N3 domain / Copper amine oxidase, catalytic domain / : / Copper amine oxidase copper-binding site signature. / : / Copper amine oxidase topaquinone signature. / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #40 ...Copper amine oxidase, N3-terminal / Copper amine oxidase, N2-terminal / Copper amine oxidase, N2 domain / Copper amine oxidase, N3 domain / Copper amine oxidase, catalytic domain / : / Copper amine oxidase copper-binding site signature. / : / Copper amine oxidase topaquinone signature. / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #40 / Copper amine oxidase / Copper amine oxidase, catalytic domain / Copper amine oxidase, N-terminal / Copper amine oxidase, catalytic domain superfamily / Copper amine oxidase, enzyme domain / Beta-galactosidase; Chain A, domain 5 / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Distorted Sandwich / Roll / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / Peroxisomal primary amine oxidase
類似検索 - 構成要素
生物種Pichia angusta (菌類)
手法X線回折 / 分子置換, 単一同系置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Li, R. / Mathews, F.S.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1997
タイトル: Crystallographic study of yeast copper amine oxidase.
著者: Li, R. / Chen, L. / Cai, D. / Klinman, J.P. / Mathews, F.S.
履歴
登録1998年1月12日処理サイト: BNL
改定 1.01998年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月2日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model ...database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: METHYLAMINE OXIDASE
B: METHYLAMINE OXIDASE
C: METHYLAMINE OXIDASE
D: METHYLAMINE OXIDASE
E: METHYLAMINE OXIDASE
F: METHYLAMINE OXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)442,52212
ポリマ－442,1406
非ポリマー3816
水46,0462556
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area48050 Å2
ΔGint-309 kcal/mol
Surface area126860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)138.770, 148.220, 234.010
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.999698, -0.024259, 0.003835), (-0.0236, 0.905602, -0.423471), (0.0068, -0.423434, -0.905901)71.6218, -0.1083, -4.45
2given(0.999774, 0.01863, -0.010253), (0.018234, -0.502964, 0.864115), (0.010941, -0.864106, -0.50319)-0.7217, 70.1706, 17.7194
3given(-0.999871, -0.008885, -0.013382), (-0.012569, -0.085992, 0.996217), (-0.010002, 0.996256, 0.085869)70.7667, 55.8633, -50.1406
4given(0.999715, 0.018202, 0.015433), (0.022436, -0.496556, -0.867715), (-0.008131, 0.867814, -0.496823)-0.4454, 50.0655, -51.5361
5given(-0.999992, -0.001028, 0.003802), (-0.001343, -0.818552, -0.574431), (0.003703, -0.574432, 0.818544)70.6447, 67.2305, 21.1011

-
要素

#1: タンパク質
METHYLAMINE OXIDASE


分子量: 73690.047 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pichia angusta (菌類) / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P12807, EC: 1.4.3.6
#2: 化合物
ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2556 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化pH: 6.2
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED IN SITTING DROPS FROM 7-9% PEG 8000 AND 0.3 M POTASSIUM PHOSPHATE BUFFER, PH 6.2
結晶化
*PLUS
pH: 6.5 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15 mg/mlprotein1drop
2155 mMpotassium phosphate1drop
33.5-4.5 %PEG80001drop
40.3 Mpotassium phosphate1reservoir
57-9 %PEG80001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年12月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→100 Å / Num. obs: 172832 / % possible obs: 87.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 27 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Rsym value: 0.053 / Net I/σ(I): 12.5
反射 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.247 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Rsym value: 0.247 / % possible all: 66.8
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 66.8 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEITデータ削減
X-PLOR3.843モデル構築
X-PLOR3.843精密化
SCALEITデータスケーリング
X-PLOR3.843位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換, 単一同系置換
開始モデル: PDB ENTRY 1OAC

1oac


解像度: 2.4→100 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1
詳細: BULK SOLVENT MODEL USED NCS RESTRAINTS. GROUP 1 POSITIONAL MAIN CHAIN (KCAL/MOL-A**2) : 15 GROUP 1 B-FACTOR MAIN CHAIN (A**2) : 4 GROUP 1 POSITIONAL SIDE CHAIN (KCAL/MOL-A**2) : 10 GROUP 1 B- ...詳細: BULK SOLVENT MODEL USED NCS RESTRAINTS. GROUP 1 POSITIONAL MAIN CHAIN (KCAL/MOL-A**2) : 15 GROUP 1 B-FACTOR MAIN CHAIN (A**2) : 4 GROUP 1 POSITIONAL SIDE CHAIN (KCAL/MOL-A**2) : 10 GROUP 1 B-FACTOR MAIN CHAIN (A**2) : 4 GROUP 2 POSITIONAL MAIN CHAIN (KCAL/MOL-A**2) : 15 GROUP 2 B-FACTOR MAIN CHAIN (A**2) : 4 GROUP 2 POSITIONAL SIDE CHAIN (KCAL/MOL-A**2) : 10 GROUP 2 B-FACTOR MAIN CHAIN (A**2) : 4 GROUP 3 POSITIONAL MAIN CHAIN (KCAL/MOL-A**2) : 15 GROUP 3 B-FACTOR MAIN CHAIN (A**2) : 4 GROUP 3 POSITIONAL SIDE CHAIN (KCAL/MOL-A**2) : 10 GROUP 3 B-FACTOR MAIN CHAIN (A**2) : 4 GROUP 4 POSITIONAL MAIN CHAIN (KCAL/MOL-A**2) : 15 GROUP 4 B-FACTOR MAIN CHAIN (A**2) : 4 GROUP 4 POSITIONAL SIDE CHAIN (KCAL/MOL-A**2) : 10 GROUP 4 B-FACTOR MAIN CHAIN (A**2) : 4 GROUP 5 POSITIONAL MAIN CHAIN (KCAL/MOL-A**2) : 15 GROUP 5 B-FACTOR MAIN CHAIN (A**2) : 4 GROUP 5 POSITIONAL SIDE CHAIN (KCAL/MOL-A**2) : 10 GROUP 5 B-FACTOR MAIN CHAIN (A**2) : 4 GROUP 6 POSITIONAL MAIN CHAIN (KCAL/MOL-A**2) : 15 GROUP 6 B-FACTOR MAIN CHAIN (A**2) : 4 GROUP 6 POSITIONAL SIDE CHAIN (KCAL/MOL-A**2) : 10 GROUP 6 B-FACTOR MAIN CHAIN (A**2) : 4
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.224 7906 5 %RANDOM
Rwork0.184 ---
obs0.184 157428 83.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 24.4 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.32 Å0.29 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数31164 0 6 2556 33726
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d27.9
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.81
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.381.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it3.452
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it3.92
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it5.382.5
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.303 834 5.1 %
Rwork0.279 15638 -
obs--53.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PROTEIN_REP.PARAMPARAM:TOPOLOGY.YAO
X-RAY DIFFRACTION3PARAM:PARAM_YAO.SOL
X-RAY DIFFRACTION4PARAM:PARAM.TPQ
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.843 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg27.9
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.81
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.279

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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