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- PDB-1a2d: PYRIDOXAMINE MODIFIED MURINE ADIPOCYTE LIPID BINDING PROTEIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1a2d
タイトルPYRIDOXAMINE MODIFIED MURINE ADIPOCYTE LIPID BINDING PROTEIN
要素ADIPOCYTE LIPID BINDING PROTEIN
キーワードFATTY ACID BINDING PROTEIN / TRANSPORT / PHOSPHORYLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


Triglyceride catabolism / hormone receptor binding / long-chain fatty acid transmembrane transporter activity / long-chain fatty acid binding / cellular response to lithium ion / white fat cell differentiation / long-chain fatty acid transport / brown fat cell differentiation / cholesterol homeostasis / response to bacterium ...Triglyceride catabolism / hormone receptor binding / long-chain fatty acid transmembrane transporter activity / long-chain fatty acid binding / cellular response to lithium ion / white fat cell differentiation / long-chain fatty acid transport / brown fat cell differentiation / cholesterol homeostasis / response to bacterium / positive regulation of inflammatory response / cellular response to tumor necrosis factor / positive regulation of cold-induced thermogenesis / negative regulation of DNA-templated transcription / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cytosolic fatty-acid binding proteins signature. / Intracellular lipid binding protein / Cytosolic fatty-acid binding / Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain / Calycin beta-barrel core domain / Calycin / Lipocalin / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fatty acid-binding protein, adipocyte
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Ory, J. / Mazhary, A. / Kuang, H. / Davies, R. / Distefano, M. / Banaszak, L.
引用ジャーナル: Protein Eng. / 年: 1998
タイトル: Structural characterization of two synthetic catalysts based on adipocyte lipid-binding protein.
著者: Ory, J.J. / Mazhary, A. / Kuang, H. / Davies, R.R. / Distefano, M.D. / Banaszak, L.J.
履歴
登録1997年12月29日処理サイト: BNL
改定 1.01998年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月2日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADIPOCYTE LIPID BINDING PROTEIN
B: ADIPOCYTE LIPID BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5154
ポリマ－29,4442
非ポリマー712
水72140
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)80.080, 96.250, 49.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ADIPOCYTE LIPID BINDING PROTEIN / ALBP-PX


分子量: 14721.933 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: PROTEIN MODIFIED BY REACTION WITH 5-(2-PYRIDYLDITHIO)PYRIDOXAMINE
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 解説: SEE KUANG ET AL., JACS 118\:10702-10706 (1996) / Cell: ADIPOCYTE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04117
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 40 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.4 %
結晶化pH: 6.5 / 詳細: pH 6.5
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
220 mMHEPES1drop
320-30 %PEG4001reservoir
40.1-0.25 M1reservoirLi2SO4
50.1 MTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1996年6月1日
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→25 Å / Num. obs: 7640 / % possible obs: 91.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.5 % / Rsym value: 0.078 / Net I/σ(I): 13.1
反射 シェル解像度: 2.37→2.52 Å / 冗長度: 2 % / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Rsym value: 0.325 / % possible all: 62.4
反射
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. obs: 8916 / % possible obs: 94 % / Num. measured all: 76938 / Rmerge(I) obs: 0.0946
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 2.75 Å / % possible obs: 78.05 % / Rmerge(I) obs: 0.3021

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.843精密化
XENGENデータ削減
XENGENデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1LIB

1lib


解像度: 2.4→25 Å / Rfactor Rfree error: 0.0124 / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.273 498 6.4 %RANDOM
Rwork0.196 ---
obs0.196 7615 96.3 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1035 0 0 38 1073
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.51 Å / Rfactor Rfree error: 0.05 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.424 43 8.6 %
Rwork0.327 651 -
obs--75 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PHN.PARAMPHN.TOPPAR
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.843C / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 20 Å / Rfactor Rfree: 0.285 / Rfactor Rwork: 0.186
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.395

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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