[日本語] English
万見
- PDB-1a1c: C-SRC (SH2 DOMAIN) COMPLEXED WITH ACE-PHOSPHOTYR-GLU-(N-ME(-(CH2)... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1a1c
タイトルC-SRC (SH2 DOMAIN) COMPLEXED WITH ACE-PHOSPHOTYR-GLU-(N-ME(-(CH2)3-CYCLOPENTYL))
要素
  • ACE-PHOSPHOTYR-GLU-(N-ME(-(CH2)3-CYCLOPENTYL))
  • C-SRC TYROSINE KINASE
キーワードCOMPLEX (TRANSFERASE/PEPTIDE) / COMPLEX (TRANSFERASE-PEPTIDE) / COMPLEX (TRANSFERASE-PEPTIDE) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of caveolin-mediated endocytosis / regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / regulation of cell projection assembly / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / cellular response to prolactin / positive regulation of male germ cell proliferation / dendritic filopodium / negative regulation of telomere maintenance / response to mineralocorticoid / Regulation of commissural axon pathfinding by SLIT and ROBO ...regulation of caveolin-mediated endocytosis / regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / regulation of cell projection assembly / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / cellular response to prolactin / positive regulation of male germ cell proliferation / dendritic filopodium / negative regulation of telomere maintenance / response to mineralocorticoid / Regulation of commissural axon pathfinding by SLIT and ROBO / positive regulation of dephosphorylation / regulation of epithelial cell migration / ERBB2 signaling pathway / positive regulation of protein transport / Regulation of gap junction activity / cellular response to progesterone stimulus / BMP receptor binding / negative regulation of focal adhesion assembly / positive regulation of protein processing / skeletal muscle cell proliferation / positive regulation of integrin activation / Activated NTRK2 signals through FYN / Netrin mediated repulsion signals / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / intestinal epithelial cell development / regulation of vascular permeability / negative regulation of neutrophil activation / positive regulation of glucose metabolic process / transcytosis / osteoclast development / Activated NTRK3 signals through PI3K / connexin binding / focal adhesion assembly / cellular response to fluid shear stress / adherens junction organization / signal complex assembly / positive regulation of small GTPase mediated signal transduction / Co-stimulation by CD28 / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / response to acidic pH / positive regulation of Ras protein signal transduction / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / DCC mediated attractive signaling / positive regulation of podosome assembly / EPH-Ephrin signaling / regulation of bone resorption / positive regulation of lamellipodium morphogenesis / Ephrin signaling / myoblast proliferation / Signal regulatory protein family interactions / cellular response to peptide hormone stimulus / negative regulation of mitochondrial depolarization / podosome / odontogenesis / MET activates PTK2 signaling / cellular response to fatty acid / Regulation of KIT signaling / postsynaptic specialization, intracellular component / regulation of early endosome to late endosome transport / Signaling by ALK / leukocyte migration / phospholipase activator activity / Co-inhibition by CTLA4 / oogenesis / GP1b-IX-V activation signalling / Receptor Mediated Mitophagy / EPHA-mediated growth cone collapse / interleukin-6-mediated signaling pathway / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / positive regulation of smooth muscle cell migration / DNA biosynthetic process / positive regulation of Notch signaling pathway / Signaling by EGFR / stress fiber assembly / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / uterus development / regulation of cell-cell adhesion / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / phospholipase binding / PECAM1 interactions / Recycling pathway of L1 / regulation of heart rate by cardiac conduction / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / dendritic growth cone / protein tyrosine kinase activator activity / RHOU GTPase cycle / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of anoikis / RET signaling / Long-term potentiation / FCGR activation / positive regulation of epithelial cell migration / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / GAB1 signalosome / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of hippo signaling
類似検索 - 分子機能
SH2 domain / SHC Adaptor Protein / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains ...SH2 domain / SHC Adaptor Protein / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Shewchuk, L. / Jordan, S.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Peptide ligands of pp60(c-src) SH2 domains: a thermodynamic and structural study.
著者: Charifson, P.S. / Shewchuk, L.M. / Rocque, W. / Hummel, C.W. / Jordan, S.R. / Mohr, C. / Pacofsky, G.J. / Peel, M.R. / Rodriguez, M. / Sternbach, D.D. / Consler, T.G.
履歴
登録1997年12月10日処理サイト: BNL
改定 1.01998年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年3月7日Group: Data collection / Other / Refinement description
カテゴリ: diffrn_source / pdbx_database_status / software
Item: _diffrn_source.source / _pdbx_database_status.process_site / _software.name
改定 1.42023年8月2日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model ...database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月13日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: C-SRC TYROSINE KINASE
B: C-SRC TYROSINE KINASE
C: ACE-PHOSPHOTYR-GLU-(N-ME(-(CH2)3-CYCLOPENTYL))
D: ACE-PHOSPHOTYR-GLU-(N-ME(-(CH2)3-CYCLOPENTYL))


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,6874
ポリマ－25,6874
非ポリマー00
水75742
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)51.700, 66.900, 75.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.7933, 0.3005, -0.5295), (0.3044, 0.949, 0.0824), (0.5272, -0.0958, -0.8443)
ベクター: 98.1924, -1.0871, 33.6592)

-
要素

#1: タンパク質 C-SRC TYROSINE KINASE


分子量: 12303.886 Da / 分子数: 2 / 断片: SH2 DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 遺伝子: SRC / プラスミド: PET11B / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 遺伝子 (発現宿主): SRC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P12931, EC: 2.7.1.112
#2: タンパク質・ペプチド ACE-PHOSPHOTYR-GLU-(N-ME(-(CH2)3-CYCLOPENTYL))


分子量: 539.558 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 42 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 %
結晶化温度: 295 K / pH: 4.6
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 0.1 M ACETATE, PH 4.6,2M AMMONIUM SULFATE AT 22 C., temperature 295K
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
1125 mg/mlprotein1drop
220 mMHEPES1drop
3350 mM1dropNaCl
45 mMdithiothreitol1drop
55 mMEDTA1drop
60.1 Macetate1reservoir
72 Mammonium sulfate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 295 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: SIEMENS / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年3月1日 / 詳細: COLLIMATOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 9865 / % possible obs: 91 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.061 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 2.4→2.5 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.178 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 83

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
bioteXデータ削減
bioteXデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1SHD

1shd


解像度: 2.4→6 Å / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0 / σ(F): 2
詳細: PARTIALLY REFINED. NO SITE CHAIN DENSITY FOR THE FOLLOWING RESIDUES, THEREFORE MODELLED AS ALA: LYS A 184, ASN A 196, LYS A 198, GLN B 147, LYS B 155, ARG B 159, GLU B 169, LYS B 184, ASN B ...詳細: PARTIALLY REFINED. NO SITE CHAIN DENSITY FOR THE FOLLOWING RESIDUES, THEREFORE MODELLED AS ALA: LYS A 184, ASN A 196, LYS A 198, GLN B 147, LYS B 155, ARG B 159, GLU B 169, LYS B 184, ASN B 196, LYS B 198, ASP B 211, LYS B 235. NO DENSITY VISIBLE FOR THE FOLLOWING RESIDUES, THEREFORE NOT INCLUDED IN THE MODEL: MET A 143, ASP A 144, MET B 143, ASP B 144, SER 145.
Rfactor反射数%反射
Rwork0.186 --
obs0.186 9149 92 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1645 0 76 42 1763
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3.371
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.24
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: UNRESTRAINED
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.5 Å / Total num. of bins used: 8 / % reflection obs: 83 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARAM19X.PROTOPH19X.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.PTYTOPH19.PTY
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.241
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.3

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る