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- PDB-11as: ASPARAGINE SYNTHETASE MUTANT C51A, C315A COMPLEXED WITH L-ASPARAGINE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 11as
タイトルASPARAGINE SYNTHETASE MUTANT C51A, C315A COMPLEXED WITH L-ASPARAGINE
要素ASPARAGINE SYNTHETASE
キーワードLIGASE / ASPARAGINE SYNTHETASE / NITROGEN FIXATION
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartate-ammonia ligase / aspartate-ammonia ligase activity / L-asparagine biosynthetic process / : / DNA damage response / protein homodimerization activity / ATP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aspartate--ammonia ligase / Aspartate-ammonia ligase / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ASPARAGINE / Aspartate--ammonia ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K12 (大腸菌)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Nakatsu, T. / Kato, H. / Oda, J.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of asparagine synthetase reveals a close evolutionary relationship to class II aminoacyl-tRNA synthetase.
著者: Nakatsu, T. / Kato, H. / Oda, J.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1996
タイトル: Crystallization and Preliminary Crystallographic Study of Asparagine Synthetase from Escherichia Coli
著者: Nakatsu, T. / Kato, H. / Oda, J.
#2: ジャーナル: Biosci.Biotechnol.Biochem. / 年: 1992
タイトル: Overexpression and Purification of Asparagine Synthetase from Escherichia Coli
著者: Sugiyama, A. / Kato, H. / Nishioka, T. / Oda, J.
履歴
登録1997年12月2日処理サイト: BNL
改定 1.01998年12月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.52024年3月13日Group: Source and taxonomy / Structure summary / カテゴリ: entity / pdbx_entity_src_syn / Item: _entity.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ASPARAGINE SYNTHETASE
B: ASPARAGINE SYNTHETASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,5314
ポリマ－73,2672
非ポリマー2642
水1,51384
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4040 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area25020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.900, 126.200, 52.780
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.34, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 ASPARAGINE SYNTHETASE


分子量: 36633.367 Da / 分子数: 2 / 変異: C51A, C315A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K12 (大腸菌) / 生物種: Escherichia coli / 株: K-12 / 遺伝子: ASNA / プラスミド: PUNAD37 CYS-FREE / 遺伝子 (発現宿主): ASNA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: P00963, aspartate-ammonia ligase
#2: 化合物 ChemComp-ASN / ASPARAGINE


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 132.118 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H8N2O3 / 詳細: ASN IS A LIGAND
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 84 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化pH: 7.5
詳細: PROTEIN CRYSTALLIZED FROM 45% SATURATED AMMONIUM SULFATE, 22 MM ASPARAGINE, 88 MM MGCL2, 10 %(W/V) GLYCEROL 5 MM 2-MERCAPTOETHANOL, 50 MM HEPES, PH7.5
結晶化
*PLUS
温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: drop consists of equal volume of protein and reservoir solutions
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
130 mg/mlprotein1drop
220 mMHEPES1drop
310 %(w/v)glycerol1drop
45 mMbeta-mercaptoethanol1drop
545 %satammonium sulfate1reservoir
622 mMAsn1reservoir
788 mM1reservoirMgCl2
850 mMHEPES1reservoir
910 %(w/v)glycerol1reservoir
105 mMbeta-mercaptoethanol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年4月1日 / 詳細: COLLIMATOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 2.5 Å / Num. obs: 17805 / % possible obs: 73.8 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 11 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.105 / Net I/σ(I): 5.3
反射 シェル解像度: 2.5→2.7 Å / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.2 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 54.5
反射
*PLUS
Num. measured all: 50844
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 54.5 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PROCESSデータ収集
PROCESSデータ削減
PHASES位相決定
X-PLOR3.1精密化
PROCESSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.5→10 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.253 1715 10 %RANDOM
Rwork0.155 ---
obs0.155 17421 72.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 13.2 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.21 Å / Luzzati d res low obs: 5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5118 0 0 84 5202
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d28.5
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d2.7
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.61 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.334 136 10 %
Rwork0.181 1438 -
obs--56 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.SOL
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg28.5
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg2.7

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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