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万見
- EMDB-9698: NSF-D1D2 part in the whole 20S complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-9698
タイトルNSF-D1D2 part in the whole 20S complex
マップデータ
試料
  • 複合体: NSF-D1D2 part in the whole 20S complex
    • タンパク質・ペプチド: Vesicle-fusing ATPase
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
キーワードmembrane fusion / ATPase / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


SNARE complex disassembly / ATP-dependent protein disaggregase activity / intra-Golgi vesicle-mediated transport / Golgi to plasma membrane protein transport / Golgi stack / vesicle-fusing ATPase / syntaxin-1 binding / positive regulation of receptor recycling / ionotropic glutamate receptor binding / SNARE binding ...SNARE complex disassembly / ATP-dependent protein disaggregase activity / intra-Golgi vesicle-mediated transport / Golgi to plasma membrane protein transport / Golgi stack / vesicle-fusing ATPase / syntaxin-1 binding / positive regulation of receptor recycling / ionotropic glutamate receptor binding / SNARE binding / PDZ domain binding / intracellular protein transport / potassium ion transport / positive regulation of protein catabolic process / midbody / protein-containing complex binding / protein kinase binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / NSF, AAA+ ATPase lid domain / Vesicle-fusing ATPase / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily ...: / NSF, AAA+ ATPase lid domain / Vesicle-fusing ATPase / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Vesicle-fusing ATPase
類似検索 - 構成要素
生物種Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Huang X / Sun S
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2019
タイトル: Mechanistic insights into the SNARE complex disassembly.
著者: Xuan Huang / Shan Sun / Xiaojing Wang / Fenghui Fan / Qiang Zhou / Shan Lu / Yong Cao / Qiu-Wen Wang / Meng-Qiu Dong / Jun Yao / Sen-Fang Sui /
要旨: NSF (-ethylmaleimide-sensitive factor) and α-SNAP (α-soluble NSF attachment protein) bind to the SNARE (soluble NSF attachment protein receptor) complex, the minimum machinery to mediate membrane ...NSF (-ethylmaleimide-sensitive factor) and α-SNAP (α-soluble NSF attachment protein) bind to the SNARE (soluble NSF attachment protein receptor) complex, the minimum machinery to mediate membrane fusion, to form a 20S complex, which disassembles the SNARE complex for reuse. We report the cryo-EM structures of the α-SNAP-SNARE subcomplex and the NSF-D1D2 domain in the 20S complex at 3.9- and 3.7-Å resolutions, respectively. Combined with the biochemical and electrophysiological analyses, we find that α-SNAPs use R116 through electrostatic interactions and L197 through hydrophobic interactions to apply force mainly on two positions of the VAMP protein to execute disassembly process. Furthermore, we define the interaction between the amino terminus of the SNARE helical bundle and the pore loop of the NSF-D1 domain and demonstrate its essential role as a potential anchor for SNARE complex disassembly. Our studies provide a rotation model of α-SNAP-mediated disassembly of the SNARE complex.
履歴
登録2018年11月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年4月24日-
マップ公開2019年4月24日-
更新2024年3月27日-
現状2024年3月27日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.062
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.062
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6ip2
  • 表面レベル: 0.062
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_9698.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_9698.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.31 Å/pix.
x 160 pix.
= 209.046 Å		1.31 Å/pix.
x 160 pix.
= 209.046 Å		1.31 Å/pix.
x 160 pix.
= 209.046 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.30654 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.062 / ムービー #1: 0.062
最小 - 最大-0.23277421 - 0.36905763
平均 (標準偏差)0.0011960381 (±0.020084916)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ160160160
Spacing160160160
セルA=B=C: 209.0464 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.30653751.30653751.3065375
M x/y/z160160160
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z209.046209.046209.046
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS160160160
D min/max/mean-0.2330.3690.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : NSF-D1D2 part in the whole 20S complex

全体名称: NSF-D1D2 part in the whole 20S complex
要素
  • 複合体: NSF-D1D2 part in the whole 20S complex
    • タンパク質・ペプチド: Vesicle-fusing ATPase
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

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超分子 #1: NSF-D1D2 part in the whole 20S complex

超分子名称: NSF-D1D2 part in the whole 20S complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)

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分子 #1: Vesicle-fusing ATPase

分子名称: Vesicle-fusing ATPase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO / EC番号: vesicle-fusing ATPase
由来(天然)生物種: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
分子量理論値: 85.441133 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MRGSHHHHHH TDPLDVDSEP DVSAKMAGRS MQAARCPTDE LSLSNCAVVS EKDYQSGQHV IVRTSPNHKY IFTLRTHPSV VPGSVAFSL PQRKWAGLSI GQEIEVALYS FDKAKQCIGT MTIEIDFLQK KNIDSNPYDT DKMAAEFIQQ FNNQAFSVGQ Q LVFSFNDK ...文字列:
MRGSHHHHHH TDPLDVDSEP DVSAKMAGRS MQAARCPTDE LSLSNCAVVS EKDYQSGQHV IVRTSPNHKY IFTLRTHPSV VPGSVAFSL PQRKWAGLSI GQEIEVALYS FDKAKQCIGT MTIEIDFLQK KNIDSNPYDT DKMAAEFIQQ FNNQAFSVGQ Q LVFSFNDK LFGLLVKDIE AVDPSILKGE PASGKRQKIE VGLVVGNSQV AFEKAENSSL NLIGKAKTKE NRQSIINPDW NF EKMGIGG LDKEFSDIFR RAFASRVFPP EIVEQMGCKH VKGILLYGPP GCGKTLLARQ IGKMLNAREP KVVNGPEILN KYV GESEAN IRKLFADAEE EQRRLGANSG LHIIIFDEID AICKQRGSMA GSTGVHDTVV NQLLSKIDGV EQLNNILVIG MTNR PDLID EALLRPGRLE VKMEIGLPDE KGRLQILHIH TARMRGHQLL SADVDIKELA VETKNFSGAE LEGLVRAAQS TAMNR HIKA STKVEVDMEK AESLQVTRGD FLASLENDIK PAFGTNQEDY ASYIMNGIIK WGDPVTRVLD DGELLVQQTK NSDRTP LVS VLLEGPPHSG KTALAAKIAE ESNFPFIKIC SPDKMIGFSE TAKCQAMKKI FDDAYKSQLS CVVVDDIERL LDYVPIG PR FSNLVLQALL VLLKKAPPQG RKLLIIGTTS RKDVLQEMEM LNAFSTTIHV PNIATGEQLL EALELLGNFK DKERTTIA Q QVKGKKVWIG IKKLLMLIEM SLQMDPEYRV RKFLALLREE GASPLDFD

UniProtKB: Vesicle-fusing ATPase

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分子 #2: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 12 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 163942
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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