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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-9064 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the PYD filament of AIM2 | |||||||||
![]() | PYD filament of AIM2 | |||||||||
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機能・相同性 | ![]() pyroptosome complex assembly / AIM2 inflammasome complex assembly / The AIM2 inflammasome / cysteine-type endopeptidase activator activity / regulation of behavior / AIM2 inflammasome complex / Cytosolic sensors of pathogen-associated DNA / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity / pattern recognition receptor signaling pathway / pattern recognition receptor activity ...pyroptosome complex assembly / AIM2 inflammasome complex assembly / The AIM2 inflammasome / cysteine-type endopeptidase activator activity / regulation of behavior / AIM2 inflammasome complex / Cytosolic sensors of pathogen-associated DNA / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity / pattern recognition receptor signaling pathway / pattern recognition receptor activity / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / pyroptotic inflammatory response / T cell homeostasis / cellular response to interferon-beta / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / signaling adaptor activity / positive regulation of defense response to virus by host / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / activation of innate immune response / bioluminescence / positive regulation of interleukin-1 beta production / generation of precursor metabolites and energy / brain development / neuron cellular homeostasis / positive regulation of inflammatory response / cellular response to xenobiotic stimulus / site of double-strand break / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / double-stranded DNA binding / defense response to virus / inflammatory response / immune response / innate immune response / DNA damage response / mitochondrion / nucleoplasm / identical protein binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
手法 | らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.0 Å | |||||||||
![]() | Lu A / Li Y / Wu H | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Plasticity in PYD assembly revealed by cryo-EM structure of the PYD filament of AIM2. 著者: Alvin Lu / Yang Li / Qian Yin / Jianbin Ruan / Xiong Yu / Edward Egelman / Hao Wu / ![]() 要旨: Absent in melanoma 2 (AIM2) is an essential cytosolic double-stranded DNA receptor that assembles with the adaptor, apoptosis-associated speck-like protein containing a caspase recruitment domain ...Absent in melanoma 2 (AIM2) is an essential cytosolic double-stranded DNA receptor that assembles with the adaptor, apoptosis-associated speck-like protein containing a caspase recruitment domain (ASC), and caspase-1 to form the AIM2 inflammasome, which leads to proteolytic maturation of cytokines and pyroptotic cell death. AIM2 contains an N-terminal Pyrin domain (PYD) that interacts with ASC through PYD/PYD interactions and nucleates ASC filament formation. To elucidate the molecular basis of AIM2-induced ASC polymerization, we generated AIM2 filaments fused to green fluorescent protein (GFP) and determined its cryo-electron microscopic (cryo-EM) structure. The map showed distinct definition of helices, allowing fitting of the crystal structure. Surprisingly, the GFP-AIM2 filament is a 1-start helix with helical parameters distinct from those of the 3-start ASC filament. However, despite the apparent symmetry difference, helical net and detailed interface analyses reveal minimal changes in subunit packing. GFP-AIM2 nucleated ASC filament formation in comparable efficiency as untagged AIM2, suggesting assembly plasticity in both AIM2 and ASC. The DNA-binding domain of AIM2 is able to form AIM2/DNA filaments, within which the AIM2 is brought into proximity to template ASC filament assembly. Because ASC is able to interact with many PYD-containing receptors for the formation of inflammasomes, the observed structural plasticity may be critically important for this versatility in the PYD/PYD interactions. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 20.5 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 10.2 KB 10.2 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 70.4 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 383.6 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 383.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 5.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 5.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | PYD filament of AIM2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 これらの図は立方格子座標系で作成されたものです | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.575 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : PYD of AIM2
全体 | 名称: PYD of AIM2 |
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要素 |
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-超分子 #1: PYD of AIM2
超分子 | 名称: PYD of AIM2 / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
-分子 #1: Interferon-inducible protein AIM2
分子 | 名称: Interferon-inducible protein AIM2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 15 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 10.839629 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: AMESKYKEIL LLTGLDNITD EELDRFKGFL SDEFNIATGK LHTANRIQVA TLMIQNAGAV SAVMKTIRIF QKLNYMLLAK RLQEEKEKV DKQYK |
-分子 #2: Green fluorescent protein
分子 | 名称: Green fluorescent protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 15 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 25.924553 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: SKGEELFTGV VPILVELDGD VNGHKFSVSG EGEGDATYGK LTLKFICTTG KLPVPWPTLV TTF(CRO)VQCFSR YPDH (MSE)KRHD FFKSA(MSE)PEGY VQERTIFFKD DGNYKTRAEV KFEGDTLVNR IELKGIDFKE DGNILGHKLE YNYNSHN VY I(MSE) ...文字列: SKGEELFTGV VPILVELDGD VNGHKFSVSG EGEGDATYGK LTLKFICTTG KLPVPWPTLV TTF(CRO)VQCFSR YPDH (MSE)KRHD FFKSA(MSE)PEGY VQERTIFFKD DGNYKTRAEV KFEGDTLVNR IELKGIDFKE DGNILGHKLE YNYNSHN VY I(MSE)ADKQKNGI KVNFKIRHNI EDGSVQLADH YQQNTPIGDG PVLLPDNHYL STQSALSKDP NEKRDH(MSE)VLL EFVTAAGI |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | らせん対称体再構成法 |
試料の集合状態 | filament |
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試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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グリッド | 詳細: unspecified |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
最終 再構成 | 想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 6.0 Å 想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 138.9 ° 想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称) 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 54973 |
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初期モデル | モデルのタイプ: OTHER / 詳細: Solid cylinder |
最終 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE |