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- EMDB-9044: Yeast 26S proteasome bound to ubiquitinated substrate (5T motor state) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-9044
タイトルYeast 26S proteasome bound to ubiquitinated substrate (5T motor state)
マップデータYeast 26S proteasome bound to ubiquitinated substrate (5T motor state)
試料
  • 複合体: Substrate-engaged 26S proteasome in the 5T state
    • 複合体: Proteasome
      • タンパク質・ペプチド: x 13種
    • 複合体: substrate
      • タンパク質・ペプチド: x 1種
  • リガンド: x 2種
キーワード26S Proteasome / ATPase / AAA+ / Protease / Motor protein / Ubiquitin
機能・相同性
機能・相同性情報


proteasome regulatory particle assembly / nonfunctional rRNA decay / mitotic cell cycle phase transition / cytosolic proteasome complex / protein-containing complex localization / proteasome-activating activity / proteasome regulatory particle, base subcomplex / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase regulator activity / proteasome core complex assembly / nuclear outer membrane-endoplasmic reticulum membrane network ...proteasome regulatory particle assembly / nonfunctional rRNA decay / mitotic cell cycle phase transition / cytosolic proteasome complex / protein-containing complex localization / proteasome-activating activity / proteasome regulatory particle, base subcomplex / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase regulator activity / proteasome core complex assembly / nuclear outer membrane-endoplasmic reticulum membrane network / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / proteasomal ubiquitin-independent protein catabolic process / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of PTEN stability and activity / KEAP1-NFE2L2 pathway / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Neddylation / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / peptide catabolic process / Orc1 removal from chromatin / MAPK6/MAPK4 signaling / proteasome storage granule / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / proteasome core complex, beta-subunit complex / proteasome core complex, alpha-subunit complex / Ub-specific processing proteases / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / ERAD pathway / Neutrophil degranulation / proteasome complex / nucleotide-excision repair / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / positive regulation of protein catabolic process / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / endopeptidase activity / chromatin remodeling / protein domain specific binding / cell division / mRNA binding / ubiquitin protein ligase binding / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / Cyclin / : / 26S proteasome regulatory subunit 7, OB domain / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain ...: / Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / Cyclin / : / 26S proteasome regulatory subunit 7, OB domain / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain / Proteasome subunit alpha6 / Proteasome subunit alpha5 / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily / Proteasome beta-type subunit, conserved site / Proteasome subunit A N-terminal signature / Proteasome alpha-type subunits signature. / Proteasome alpha-subunit, N-terminal domain / Proteasome subunit A N-terminal signature Add an annotation / Proteasome alpha-type subunit / Proteasome alpha-type subunit profile. / Proteasome subunit / Proteasome, subunit alpha/beta / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Nucleic acid-binding, OB-fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
G2/mitotic-specific cyclin-B / Probable proteasome subunit alpha type-7 / Proteasome subunit alpha type-1 / Proteasome subunit alpha type-3 / Proteasome subunit alpha type-2 / Proteasome subunit alpha type-5 / 26S proteasome regulatory subunit 6A / 26S proteasome regulatory subunit 6B homolog / 26S proteasome regulatory subunit 7 homolog / Proteasome subunit alpha type-6 ...G2/mitotic-specific cyclin-B / Probable proteasome subunit alpha type-7 / Proteasome subunit alpha type-1 / Proteasome subunit alpha type-3 / Proteasome subunit alpha type-2 / Proteasome subunit alpha type-5 / 26S proteasome regulatory subunit 6A / 26S proteasome regulatory subunit 6B homolog / 26S proteasome regulatory subunit 7 homolog / Proteasome subunit alpha type-6 / Proteasome subunit alpha type-4 / 26S proteasome regulatory subunit 4 homolog / 26S proteasome subunit RPT4 / 26S proteasome regulatory subunit 8 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.27 Å
データ登録者de la Pena AH / Goodall EA
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM094497 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)DP2-EB020402 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2018
タイトル: Substrate-engaged 26 proteasome structures reveal mechanisms for ATP-hydrolysis-driven translocation.
著者: Andres H de la Peña / Ellen A Goodall / Stephanie N Gates / Gabriel C Lander / Andreas Martin /
要旨: The 26 proteasome is the primary eukaryotic degradation machine and thus is critically involved in numerous cellular processes. The heterohexameric adenosine triphosphatase (ATPase) motor of the ...The 26 proteasome is the primary eukaryotic degradation machine and thus is critically involved in numerous cellular processes. The heterohexameric adenosine triphosphatase (ATPase) motor of the proteasome unfolds and translocates targeted protein substrates into the open gate of a proteolytic core while a proteasomal deubiquitinase concomitantly removes substrate-attached ubiquitin chains. However, the mechanisms by which ATP hydrolysis drives the conformational changes responsible for these processes have remained elusive. Here we present the cryo-electron microscopy structures of four distinct conformational states of the actively ATP-hydrolyzing, substrate-engaged 26 proteasome. These structures reveal how mechanical substrate translocation accelerates deubiquitination and how ATP-binding, -hydrolysis, and phosphate-release events are coordinated within the AAA+ (ATPases associated with diverse cellular activities) motor to induce conformational changes and propel the substrate through the central pore.
履歴
登録2018年8月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年10月17日-
マップ公開2018年10月17日-
更新2024年3月13日-
現状2024年3月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
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  • 原子モデル: PDB-6ef2
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  • 原子モデルPDB-6ef2
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_9044.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_9044.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 149.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Yeast 26S proteasome bound to ubiquitinated substrate (5T motor state)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.03 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.04 / ムービー #1: 0.04
最小 - 最大0.0 - 0.19236124
平均 (標準偏差)0.0014019879 (±0.007222254)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ340340340
Spacing340340340
セルA=B=C: 350.19998 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.031.031.03
M x/y/z340340340
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z350.200350.200350.200
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ450450450
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS340340340
D min/max/mean0.0000.1920.001

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_9044_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
マスク #2

ファイルemd_9044_msk_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
マスク #3

ファイルemd_9044_msk_3.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Alpha ring (sharpened)

ファイルemd_9044_additional_1.map
注釈Alpha ring (sharpened)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Alpha ring (half 1)

ファイルemd_9044_additional_2.map
注釈Alpha ring (half 1)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Alpha ring (half 2)

ファイルemd_9044_additional_3.map
注釈Alpha ring (half 2)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: Global (half 1)

ファイルemd_9044_additional_4.map
注釈Global (half 1)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: Global (sharpened)

ファイルemd_9044_additional_5.map
注釈Global (sharpened)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: Global (half 2)

ファイルemd_9044_additional_6.map
注釈Global (half 2)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Motor (half 2)

ファイルemd_9044_additional_7.map
注釈Motor (half 2)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Motor (half 1)

ファイルemd_9044_additional_8.map
注釈Motor (half 1)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: Motor (sharpened)

ファイルemd_9044_additional_9.map
注釈Motor (sharpened)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Substrate-engaged 26S proteasome in the 5T state

全体名称: Substrate-engaged 26S proteasome in the 5T state
要素
  • 複合体: Substrate-engaged 26S proteasome in the 5T state
    • 複合体: Proteasome
      • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha type-1
      • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha type-2
      • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha type-3
      • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha type-4
      • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha type-5
      • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha type-6
      • タンパク質・ペプチド: Probable proteasome subunit alpha type-7
      • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit 7 homolog
      • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit 4 homolog
      • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit 8 homolog
      • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit 6B homolog
      • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome subunit RPT4
      • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit 6A
    • 複合体: substrate
      • タンパク質・ペプチド: model substrate polypeptide
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

+
超分子 #1: Substrate-engaged 26S proteasome in the 5T state

超分子名称: Substrate-engaged 26S proteasome in the 5T state / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#14
詳細: Yeast 26S proteasome bound to ubiquitinated substrate in the presence of ATP

+
超分子 #2: Proteasome

超分子名称: Proteasome / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#13
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c

+
超分子 #3: substrate

超分子名称: substrate / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #14
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
分子 #1: Proteasome subunit alpha type-1

分子名称: Proteasome subunit alpha type-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 26.759469 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
配列文字列: AGYDRHITIF SPEGRLYQVE YAFKATNQTN INSLAVRGKD CTVVISQKKV PDKLLDPTTV SYIFCISRTI GMVVNGPIPD ARNAALRAK AEAAEFRYKY GYDMPCDVLA KRMANLSQIY TQRAYMRPLG VILTFVSVDE ELGPSIYKTD PAGYYVGYKA T ATGPKQQE ...文字列:
AGYDRHITIF SPEGRLYQVE YAFKATNQTN INSLAVRGKD CTVVISQKKV PDKLLDPTTV SYIFCISRTI GMVVNGPIPD ARNAALRAK AEAAEFRYKY GYDMPCDVLA KRMANLSQIY TQRAYMRPLG VILTFVSVDE ELGPSIYKTD PAGYYVGYKA T ATGPKQQE ITTNLENHFK KSKIDHINEE SWEKVVEFAI THMIDALGTE FSKNDLEVGV ATKDKFFTLS AENIEERLVA

UniProtKB: Proteasome subunit alpha type-1

+
分子 #2: Proteasome subunit alpha type-2

分子名称: Proteasome subunit alpha type-2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 27.07867 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
配列文字列: MTDRYSFSLT TFSPSGKLGQ IDYALTAVKQ GVTSLGIKAT NGVVIATEKK SSSPLAMSET LSKVSLLTPD IGAVYSGMGP DYRVLVDKS RKVAHTSYKR IYGEYPPTKL LVSEVAKIMQ EATQSGGVRP FGVSLLIAGH DEFNGFSLYQ VDPSGSYFPW K ATAIGKGS ...文字列:
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UniProtKB: Proteasome subunit alpha type-2

+
分子 #3: Proteasome subunit alpha type-3

分子名称: Proteasome subunit alpha type-3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 26.805178 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
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RRYDSRTTIF SPEGRLYQVE YALESISHAG TAIGIMASDG IVLAAERKVT STLLEQDTST EKLYKLNDKI AVAVAGLTAD AEILINTAR IHAQNYLKTY NEDIPVEILV RRLSDIKQGY TQHGGLRPFG VSFIYAGYDD RYGYQLYTSN PSGNYTGWKA I SVGANTSA AQTLLQMDYK DDMKVDDAIE LALKTLSKTT DSSALTYDRL EFATIRKGAN DGEVYQKIFK PQEIKDILVK TG I

UniProtKB: Proteasome subunit alpha type-3

+
分子 #4: Proteasome subunit alpha type-4

分子名称: Proteasome subunit alpha type-4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 26.862277 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
配列文字列: SGYDRALSIF SPDGHIFQVE YALEAVKRGT CAVGVKGKNC VVLGCERRST LKLQDTRITP SKVSKIDSHV VLSFSGLNAD SRILIEKAR VEAQSHRLTL EDPVTVEYLT RYVAGVQQRY TQSGGVRPFG VSTLIAGFDP RDDEPKLYQT EPSGIYSSWS A QTIGRNSK ...文字列:
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UniProtKB: Proteasome subunit alpha type-4

+
分子 #5: Proteasome subunit alpha type-5

分子名称: Proteasome subunit alpha type-5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 27.242596 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
配列文字列: FLTRSEYDRG VSTFSPEGRL FQVEYSLEAI KLGSTAIGIA TKEGVVLGVE KRATSPLLES DSIEKIVEID RHIGCAMSGL TADARSMIE HARTAAVTHN LYYDEDINVE SLTQSVCDLA LRFGEGASGE ERLMSRPFGV ALLIAGHDAD DGYQLFHAEP S GTFYRYNA ...文字列:
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UniProtKB: Proteasome subunit alpha type-5

+
分子 #6: Proteasome subunit alpha type-6

分子名称: Proteasome subunit alpha type-6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 25.355631 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
配列文字列: RNNYDGDTVT FSPTGRLFQV EYALEAIKQG SVTVGLRSNT HAVLVALKRN ADELSSYQKK IIKCDEHMGL SLAGLAPDAR VLSNYLRQQ CNYSSLVFNR KLAVERAGHL LCDKAQKNTQ SYGGRPYGVG LLIIGYDKSG AHLLEFQPSG NVTELYGTAI G ARSQGAKT ...文字列:
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UniProtKB: Proteasome subunit alpha type-6

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分子 #7: Probable proteasome subunit alpha type-7

分子名称: Probable proteasome subunit alpha type-7 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 27.092719 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
配列文字列: SIGTGYDLSN SVFSPDGRNF QVEYAVKAVE NGTTSIGIKC NDGVVFAVEK LITSKLLVPQ KNVKIQVVDR HIGCVYSGLI PDGRHLVNR GREEAASFKK LYKTPIPIPA FADRLGQYVQ AHTLYNSVRP FGVSTIFGGV DKNGAHLYML EPSGSYWGYK G AATGKGRQ ...文字列:
SIGTGYDLSN SVFSPDGRNF QVEYAVKAVE NGTTSIGIKC NDGVVFAVEK LITSKLLVPQ KNVKIQVVDR HIGCVYSGLI PDGRHLVNR GREEAASFKK LYKTPIPIPA FADRLGQYVQ AHTLYNSVRP FGVSTIFGGV DKNGAHLYML EPSGSYWGYK G AATGKGRQ SAKAELEKLV DHHPEGLSAR EAVKQAAKII YLAHEDNKEK DFELEISWCS LSETNGLHKF VKGDLLQEAI DF AQKEIN

UniProtKB: Probable proteasome subunit alpha type-7

+
分子 #8: 26S proteasome regulatory subunit 7 homolog

分子名称: 26S proteasome regulatory subunit 7 homolog / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 30.452154 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
配列文字列: SVTMMTVEEK PDVTYSDVGG CKDQIEKLRE VVELPLLSPE RFATLGIDPP KGILLYGPPG TGKTLCARAV ANRTDATFIR VIGSELVQK YVGEGARMVR ELFEMARTKK ACIIFFDEID AVGGARFDDG AGGDNEVQRT MLELITQLDG FDPRGNIKVM F ATNRPNTL ...文字列:
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UniProtKB: 26S proteasome regulatory subunit 7 homolog

+
分子 #9: 26S proteasome regulatory subunit 4 homolog

分子名称: 26S proteasome regulatory subunit 4 homolog / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 28.889051 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
配列文字列: TESYSDIGGL ESQIQEIKES VELPLTHPEL YEEMGIKPPK GVILYGAPGT GKTLLAKAVA NQTSATFLRI VGSELIQKYL GDGPRLCRQ IFKVAGENAP SIVFIDEIDA IGTKRYDSNS GGEREIQRTM LELLNQLDGF DDRGDVKVIM ATNKIETLDP A LIRPGRID ...文字列:
TESYSDIGGL ESQIQEIKES VELPLTHPEL YEEMGIKPPK GVILYGAPGT GKTLLAKAVA NQTSATFLRI VGSELIQKYL GDGPRLCRQ IFKVAGENAP SIVFIDEIDA IGTKRYDSNS GGEREIQRTM LELLNQLDGF DDRGDVKVIM ATNKIETLDP A LIRPGRID RKILFENPDL STKKKILGIH TSKMNLSEDV NLETLVTTKD DLSGADIQAM CTEAGLLALR ERRMQVTAED FK QAKERVM KNKVEENLEG LYL

UniProtKB: 26S proteasome regulatory subunit 4 homolog

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分子 #10: 26S proteasome regulatory subunit 8 homolog

分子名称: 26S proteasome regulatory subunit 8 homolog / タイプ: protein_or_peptide / ID: 10 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 29.010736 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
配列文字列: DSTYDMVGGL TKQIKEIKEV IELPVKHPEL FESLGIAQPK GVILYGPPGT GKTLLARAVA HHTDCKFIRV SGAELVQKYI GEGSRMVRE LFVMAREHAP SIIFMDEIDS IGSTRVEGSG GGDSEVQRTM LELLNQLDGF ETSKNIKIIM ATNRLDILDP A LLRPGRID ...文字列:
DSTYDMVGGL TKQIKEIKEV IELPVKHPEL FESLGIAQPK GVILYGPPGT GKTLLARAVA HHTDCKFIRV SGAELVQKYI GEGSRMVRE LFVMAREHAP SIIFMDEIDS IGSTRVEGSG GGDSEVQRTM LELLNQLDGF ETSKNIKIIM ATNRLDILDP A LLRPGRID RKIEFPPPSV AARAEILRIH SRKMNLTRGI NLRKVAEKMN GCSGADVKGV CTEAGMYALR ERRIHVTQED FE LAVGKVM NKNQETAISV AKLFK

UniProtKB: 26S proteasome regulatory subunit 8 homolog

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分子 #11: 26S proteasome regulatory subunit 6B homolog

分子名称: 26S proteasome regulatory subunit 6B homolog / タイプ: protein_or_peptide / ID: 11 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 29.000164 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
配列文字列: TYADVGGLDM QKQEIREAVE LPLVQADLYE QIGIDPPRGV LLYGPPGTGK TMLVKAVANS TKAAFIRVNG SEFVHKYLGE GPRMVRDVF RLARENAPSI IFIDEVDSIA TKRFDAQTGS DREVQRILIE LLTQMDGFDQ STNVKVIMAT NRADTLDPAL L RPGRLDRK ...文字列:
TYADVGGLDM QKQEIREAVE LPLVQADLYE QIGIDPPRGV LLYGPPGTGK TMLVKAVANS TKAAFIRVNG SEFVHKYLGE GPRMVRDVF RLARENAPSI IFIDEVDSIA TKRFDAQTGS DREVQRILIE LLTQMDGFDQ STNVKVIMAT NRADTLDPAL L RPGRLDRK IEFPSLRDRR ERRLIFGTIA SKMSLAPEAD LDSLIIRNDS LSGAVIAAIM QEAGLRAVRK NRYVILQSDL EE AYATQVK TDNTVDKFDF YK

UniProtKB: 26S proteasome regulatory subunit 6B homolog

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分子 #12: 26S proteasome subunit RPT4

分子名称: 26S proteasome subunit RPT4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 12 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 29.353756 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
配列文字列: LVYNMTSFEQ GEITFDGIGG LTEQIRELRE VIELPLKNPE IFQRVGIKPP KGVLLYGPPG TGKTLLAKAV AATIGANFIF SPASGIVDK YIGESARIIR EMFAYAKEHE PCIIFMDEVD AIGGRRFSEG TSADREIQRT LMELLTQMDG FDNLGQTKII M ATNRPDTL ...文字列:
LVYNMTSFEQ GEITFDGIGG LTEQIRELRE VIELPLKNPE IFQRVGIKPP KGVLLYGPPG TGKTLLAKAV AATIGANFIF SPASGIVDK YIGESARIIR EMFAYAKEHE PCIIFMDEVD AIGGRRFSEG TSADREIQRT LMELLTQMDG FDNLGQTKII M ATNRPDTL DPALLRPGRL DRKVEIPLPN EAGRLEIFKI HTAKVKKTGE FDFEAAVKMS DGFNGADIRN CATEAGFFAI RD DRDHINP DDLMKAVRKV AEVKKLE

UniProtKB: 26S proteasome subunit RPT4

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分子 #13: 26S proteasome regulatory subunit 6A

分子名称: 26S proteasome regulatory subunit 6A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 13 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 29.845061 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
配列文字列: SRVKAMEVDE KPTETYSDVG GLDKQIEELV EAIVLPMKRA DKFKDMGIRA PKGALMYGPP GTGKTLLARA CAAQTNATFL KLAAPQLVQ MYIGEGAKLV RDAFALAKEK APTIIFIDEL DAIGTKRFDS EKSGDREVQR TMLELLNQLD GFSSDDRVKV L AATNRVDV ...文字列:
SRVKAMEVDE KPTETYSDVG GLDKQIEELV EAIVLPMKRA DKFKDMGIRA PKGALMYGPP GTGKTLLARA CAAQTNATFL KLAAPQLVQ MYIGEGAKLV RDAFALAKEK APTIIFIDEL DAIGTKRFDS EKSGDREVQR TMLELLNQLD GFSSDDRVKV L AATNRVDV LDPALLRSGR LDRKIEFPLP SEDSRAQILQ IHSRKMTTDD DINWQELARS TDEFNGAQLK AVTVEAGMIA LR NGQSSVK HEDFVEGISE VQARKSKSVS FYA

UniProtKB: 26S proteasome regulatory subunit 6A

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分子 #14: model substrate polypeptide

分子名称: model substrate polypeptide / タイプ: protein_or_peptide / ID: 14 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 1.572701 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列:
NNENVSARLG GASIAV

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分子 #15: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 15 / コピー数: 4 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #16: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 16 / コピー数: 2 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度25 mg/mL
緩衝液pH: 7.6
構成要素:
濃度名称
20.0 mMHEPES
25.0 mMNaCl
25.0 mMKCl
10.0 mMMgCl2
1.0 mMTCEP
5.0 mMATP
0.05 % (w/v)Nonidet P-40
6.0 mMortho-phenanthroline
グリッド支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 詳細: unspecified
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER
詳細: specimens were manually blotted with Whatman #1 filter paper.
詳細26S proteasomes were diluted to a concentration of 20 micromolar in a buffer with an ATP regeneration system, and 6 mM ortho-phenanthroline. This solution was mixed with an equal volume of 50 micromolar ubiquitinated model substrate

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
詳細images were acquired in nanoprobe mode
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3710 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3838 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-25 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 11656 / 平均露光時間: 6.25 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: -3.0 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: -1.5 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: -2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: -1.0 µm / 倍率（公称値）: 29000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Camera was operated in counting mode
粒子像選択選択した数: 579361
詳細: Particles were selected using the Relion template-based particle picker
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

5mp9

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.27 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1) / 使用した粒子像数: 47349
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

5mpc


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-6ef2:
Yeast 26S proteasome bound to ubiquitinated substrate (5T motor state)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る