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- EMDB-8951: PTEX Core Complex in the Engaged (Extended) State -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8951
タイトルPTEX Core Complex in the Engaged (Extended) State
マップデータPTEX Core Complex in the Engaged (Extended) State
試料
  • 複合体: Plasmodium Translocon of Exported Proteins (PTEX) Core Complex
    • タンパク質・ペプチド: Heat shock protein 101
    • タンパク質・ペプチド: Exported protein 2
    • タンパク質・ペプチド: Translocon component PTEX150
    • タンパク質・ペプチド: Endogenous cargo polypeptide
    • タンパク質・ペプチド: Unknown (Claw)
  • リガンド: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER
キーワードTranslocon / Membrane Protein / ATPase / PROTEIN TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


PTEX complex / apical complex / symbiont-containing vacuole / translocation of peptides or proteins into host cell cytoplasm / symbiont-containing vacuole membrane / response to unfolded protein / cellular response to heat / response to heat / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / Clp, repeat (R) domain / Clp repeat (R) domain profile. / : ...ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / Clp, repeat (R) domain / Clp repeat (R) domain profile. / : / Clp, N-terminal domain superfamily / ClpA/B family / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock protein 101 / Exported protein 2 / Translocon component PTEX150
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum 3D7 (マラリア病原虫) / Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.16 Å
データ登録者Ho C / Lai M
資金援助 米国, 11件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM071940 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01 AI094386 米国
National Institutes of Health/National Institute of Dental and Craniofacial Research (NIH/NIDCR)R01 DE025567 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)K99/R00 HL133453 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)S10RR23057 米国
National Institutes of Health/Office of the DirectorS10OD018111 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)U24GM116792 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DBI-1338135 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DMR-1548924 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)T32 AI007323 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R21 AI125983 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2018
タイトル: Malaria parasite translocon structure and mechanism of effector export.
著者: Chi-Min Ho / Josh R Beck / Mason Lai / Yanxiang Cui / Daniel E Goldberg / Pascal F Egea / Z Hong Zhou /
要旨: The putative Plasmodium translocon of exported proteins (PTEX) is essential for transport of malarial effector proteins across a parasite-encasing vacuolar membrane into host erythrocytes, but the ...The putative Plasmodium translocon of exported proteins (PTEX) is essential for transport of malarial effector proteins across a parasite-encasing vacuolar membrane into host erythrocytes, but the mechanism of this process remains unknown. Here we show that PTEX is a bona fide translocon by determining structures of the PTEX core complex at near-atomic resolution using cryo-electron microscopy. We isolated the endogenous PTEX core complex containing EXP2, PTEX150 and HSP101 from Plasmodium falciparum in the 'engaged' and 'resetting' states of endogenous cargo translocation using epitope tags inserted using the CRISPR-Cas9 system. In the structures, EXP2 and PTEX150 interdigitate to form a static, funnel-shaped pseudo-seven-fold-symmetric protein-conducting channel spanning the vacuolar membrane. The spiral-shaped AAA+ HSP101 hexamer is tethered above this funnel, and undergoes pronounced compaction that allows three of six tyrosine-bearing pore loops lining the HSP101 channel to dissociate from the cargo, resetting the translocon for the next threading cycle. Our work reveals the mechanism of P. falciparum effector export, and will inform structure-based design of drugs targeting this unique translocon.
履歴
登録2018年7月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年8月22日-
マップ公開2018年8月22日-
更新2024年11月20日-
現状2024年11月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.038
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.038
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6e10
  • 表面レベル: 0.038
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8951.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8951.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈PTEX Core Complex in the Engaged (Extended) State
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.04 Å/pix.
x 480 pix.
= 499.2 Å		1.04 Å/pix.
x 480 pix.
= 499.2 Å		1.04 Å/pix.
x 480 pix.
= 499.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.04 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0424 / ムービー #1: 0.038
最小 - 最大-0.062355958 - 0.13751948
平均 (標準偏差)0.00031809916 (±0.0034089806)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ480480480
Spacing480480480
セルA=B=C: 499.19998 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.041.041.04
M x/y/z480480480
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z499.200499.200499.200
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-69-50-137
NX/NY/NZ136114193
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS480480480
D min/max/mean-0.0620.1380.000

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添付データ

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追加マップ: PTEX Core Complex in the Engaged (Extended) State, additional map #1

ファイルemd_8951_additional_1.map
注釈PTEX Core Complex in the Engaged (Extended) State, additional map #1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: PTEX Core Complex in the Engaged (Extended) State, additional map #2

ファイルemd_8951_additional_2.map
注釈PTEX Core Complex in the Engaged (Extended) State, additional map #2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Plasmodium Translocon of Exported Proteins (PTEX) Core Complex

全体名称: Plasmodium Translocon of Exported Proteins (PTEX) Core Complex
要素
  • 複合体: Plasmodium Translocon of Exported Proteins (PTEX) Core Complex
    • タンパク質・ペプチド: Heat shock protein 101
    • タンパク質・ペプチド: Exported protein 2
    • タンパク質・ペプチド: Translocon component PTEX150
    • タンパク質・ペプチド: Endogenous cargo polypeptide
    • タンパク質・ペプチド: Unknown (Claw)
  • リガンド: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER

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超分子 #1: Plasmodium Translocon of Exported Proteins (PTEX) Core Complex

超分子名称: Plasmodium Translocon of Exported Proteins (PTEX) Core Complex
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#5
由来(天然)生物種: Plasmodium falciparum 3D7 (マラリア病原虫)

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分子 #1: Heat shock protein 101

分子名称: Heat shock protein 101 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Plasmodium falciparum 3D7 (マラリア病原虫)
分子量理論値: 106.277125 KDa
配列文字列: MTRRYLKYYI FVTLLFFVQV INNVLCAPDN KQEQGKYLNR TINILNAGKN IAKSYGHNKL KPIHILSALA KSDYGSTLFK ENNVNAANL KEYIDIALEQ TRAGAPLDNK SKIVNSAEVK ETLALAEAAA NKYKSPKVDV EHLLSGLSND ELVNEIFNEV Y LTDEAIKA ...文字列:
MTRRYLKYYI FVTLLFFVQV INNVLCAPDN KQEQGKYLNR TINILNAGKN IAKSYGHNKL KPIHILSALA KSDYGSTLFK ENNVNAANL KEYIDIALEQ TRAGAPLDNK SKIVNSAEVK ETLALAEAAA NKYKSPKVDV EHLLSGLSND ELVNEIFNEV Y LTDEAIKA ILKRKFEKTK KDKDGKTGTL YIEQFGSNMN EKVRNGKLQG IYGRDEEIRA IIESLLRYNK NSPVLVGNPG TG KTTIVEG LVYRIEKGDV PKELQGYTVI SLNFRKFTSG TSYRGEFETR MKNIIKELKN KKNKIILFVD EIHLLLGAGK AEG GTDAAN LLKPVLSKGE IKLIGATTIA EYRKFIESCS AFERRFEKIL VEPPSVDMTV KILRSLKSKY ENFYGINITD KALV AAAKI SDRFIKDRYL PDKAIDLLNK ACSFLQVQLS GKPRIIDVTE RDIERLSYEI STLEKDVDKV SKKKYNKLIK EFEEK KEQL KKYYEEYVIT GERLKRKKEI EKKLNDLKEL TQNYVYSNKE PPIELQNSLK EAQQKYLELY KETVAYVEAK THNAMN VDA VYQEHVSYIY LRDSGMPLGS LSFESSKGAL KLYNSLSKSI IGNEDIIKSL SDAVVKAATG MKDPEKPIGT FLFLGPT GV GKTELAKTLA IELFNSKDNL IRVNMSEFTE AHSVSKITGS PPGYVGFSDS GQLTEAVREK PHSVVLFDEL EKAHADVF K VLLQILGDGY INDNHRRNID FSNTIIIMTS NLGAELFKKK LFFDADNSGT PEYKRVMEDV RLSLIKKCKK VFKPEFVNR IDKIGVFEPL NKKNLHKIVA LRFKKLEKRL EEKNIQVSVS EKAIDYIIDQ SYDPELGARP TLIFIESVIM TKFAIMYLKK ELVDDMDVF VDYNSKAKNL VINLSKTPRD YKDDDDKDYK DDDDKDYKDD DDK

UniProtKB: Heat shock protein 101

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分子 #2: Exported protein 2

分子名称: Exported protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
分子量理論値: 33.458707 KDa
配列文字列: MKVSYIFSFF LLFFVYKNTN TVVCDNGYGD LAATSALTTV IKDPISLTIK DIYEHGVKNP FTKIIHKLKK FIRYRKVLRW SRMWWVLLV REIVGDNTIE KKTEKALREI WDQCTIAVYN NTLNAVESKP LLFLHGILNE CRNNFATKLR QDPSLIVAKI D QIIKSQIY ...文字列:
MKVSYIFSFF LLFFVYKNTN TVVCDNGYGD LAATSALTTV IKDPISLTIK DIYEHGVKNP FTKIIHKLKK FIRYRKVLRW SRMWWVLLV REIVGDNTIE KKTEKALREI WDQCTIAVYN NTLNAVESKP LLFLHGILNE CRNNFATKLR QDPSLIVAKI D QIIKSQIY RFWVSEPYLK IGRSHTLYTH ITPDAVPQLP KECTLKHLSS YMEEKLKSME SKKNIESGKY EFDVDSSETD ST KDDGKPD DDDDDDDNFD DDDNFDDDTV EEEDASGDLF KNEKKDENKE

UniProtKB: Exported protein 2

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分子 #3: Translocon component PTEX150

分子名称: Translocon component PTEX150 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Plasmodium falciparum 3D7 (マラリア病原虫)
分子量理論値: 22.59317 KDa
配列文字列: SVKDIKKLIE EGILDYEDLT ENELRKLAKP DDNFYELSPY ASDEKDLSLN ETSGLTNEQL KNFLGQNGTY HMSYDSKSID YAKQKKSEK KEDQQEDDDG FYDAYKQIKN SYDGIPNNFN HEAPQLIGNN YVFTSIYDTK ENLIKFLKKN SEYDLYD (UNK)(UNK) (UNK) ...文字列:
SVKDIKKLIE EGILDYEDLT ENELRKLAKP DDNFYELSPY ASDEKDLSLN ETSGLTNEQL KNFLGQNGTY HMSYDSKSID YAKQKKSEK KEDQQEDDDG FYDAYKQIKN SYDGIPNNFN HEAPQLIGNN YVFTSIYDTK ENLIKFLKKN SEYDLYD (UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK) (UNK)(UNK)

UniProtKB: Translocon component PTEX150

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分子 #4: Endogenous cargo polypeptide

分子名称: Endogenous cargo polypeptide / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Plasmodium falciparum 3D7 (マラリア病原虫)
分子量理論値: 1.294587 KDa
配列文字列:
(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)

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分子 #5: Unknown (Claw)

分子名称: Unknown (Claw) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Plasmodium falciparum 3D7 (マラリア病原虫)
分子量理論値: 4.954098 KDa
配列文字列: (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK) ...文字列:
(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)

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分子 #6: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 12 / 式: AGS
分子量理論値: 523.247 Da
Chemical component information

ChemComp-AGS:
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-γ-S / ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッド材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: LACEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細PTEX core complex purified from P. falciparum parasites cultured in human erythrocytes

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3710 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3838 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 2-50 / 平均露光時間: 10.0 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 1.5 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1508462
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.16 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0) / 使用した粒子像数: 72866
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-6e10:
PTEX Core Complex in the Engaged (Extended) State

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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