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万見
- EMDB-8918: Cryo-EM structure of FLNa ABD-E254K bound to phalloidin-stabilize... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8918
タイトルCryo-EM structure of FLNa ABD-E254K bound to phalloidin-stabilized F-actin, collected on a FEI Tecnai F20 microscope
マップデータSymmetrized FLNa-ABD-E254K bound to F-actin stabilized by phalloidin. Low-pass filtered to 7.4 Angstrom with a B-factor of -500.
試料
  • 複合体: Helical filament of Filamin A actin-binding domain E254K bound to F-actin stabilized by phalloidin
    • 複合体: Filamin A ABD-E254K
    • 複合体: F-actin
生物種Homo sapiens (ヒト) / Gallus gallus (ニワトリ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.4 Å
データ登録者Iwamoto DV / Huehn AR / Simon B / Huet-Calderwoot C / Baldassarre M / Sindelar CV / Calderwood DA
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2018
タイトル: Structural basis of the filamin A actin-binding domain interaction with F-actin.
著者: Daniel V Iwamoto / Andrew Huehn / Bertrand Simon / Clotilde Huet-Calderwood / Massimiliano Baldassarre / Charles V Sindelar / David A Calderwood /
要旨: Actin-cross-linking proteins assemble actin filaments into higher-order structures essential for orchestrating cell shape, adhesion, and motility. Missense mutations in the tandem calponin homology ...Actin-cross-linking proteins assemble actin filaments into higher-order structures essential for orchestrating cell shape, adhesion, and motility. Missense mutations in the tandem calponin homology domains of their actin-binding domains (ABDs) underlie numerous genetic diseases, but a molecular understanding of these pathologies is hampered by the lack of high-resolution structures of any actin-cross-linking protein bound to F-actin. Here, taking advantage of a high-affinity, disease-associated mutant of the human filamin A (FLNa) ABD, we combine cryo-electron microscopy and functional studies to reveal at near-atomic resolution how the first calponin homology domain (CH1) and residues immediately N-terminal to it engage actin. We further show that reorientation of CH2 relative to CH1 is required to avoid clashes with actin and to expose F-actin-binding residues on CH1. Our data explain localization of disease-associated loss-of-function mutations to FLNaCH1 and gain-of-function mutations to the regulatory FLNaCH2. Sequence conservation argues that this provides a general model for ABD-F-actin binding.
履歴
登録2018年6月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年7月25日-
マップ公開2018年9月19日-
更新2018年10月17日-
現状2018年10月17日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8918.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8918.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 226.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Symmetrized FLNa-ABD-E254K bound to F-actin stabilized by phalloidin. Low-pass filtered to 7.4 Angstrom with a B-factor of -500.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.25 Å/pix.
x 390 pix.
= 486.33 Å		1.25 Å/pix.
x 390 pix.
= 486.33 Å		1.25 Å/pix.
x 390 pix.
= 486.33 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.247 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.04 / ムービー #1: 0.04
最小 - 最大-0.05315499 - 0.15708916
平均 (標準偏差)0.00065655244 (±0.005579334)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ390390390
Spacing390390390
セルA=B=C: 486.33 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.2471.2471.247
M x/y/z390390390
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z486.330486.330486.330
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ450450450
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS390390390
D min/max/mean-0.0530.1570.001

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_8918_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Symmetrized and unfiltered half map (1) of FLNa-ABD-E254K...

ファイルemd_8918_half_map_1.map
注釈Symmetrized and unfiltered half map (1) of FLNa-ABD-E254K bound to F-actin stabilized by phalloidin
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Symmetrized and unfiltered half map (2) of FLNa-ABD-E254K...

ファイルemd_8918_half_map_2.map
注釈Symmetrized and unfiltered half map (2) of FLNa-ABD-E254K bound to F-actin stabilized by phalloidin
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Helical filament of Filamin A actin-binding domain E254K bound to...

全体名称: Helical filament of Filamin A actin-binding domain E254K bound to F-actin stabilized by phalloidin
要素
  • 複合体: Helical filament of Filamin A actin-binding domain E254K bound to F-actin stabilized by phalloidin
    • 複合体: Filamin A ABD-E254K
    • 複合体: F-actin

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超分子 #1: Helical filament of Filamin A actin-binding domain E254K bound to...

超分子名称: Helical filament of Filamin A actin-binding domain E254K bound to F-actin stabilized by phalloidin
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0

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超分子 #2: Filamin A ABD-E254K

超分子名称: Filamin A ABD-E254K / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換株: D21

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超分子 #3: F-actin

超分子名称: F-actin / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 27.67 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -166.89 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 30000
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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