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万見
- EMDB-8903: Cryo-EM Structures of ASC and NLRC4 CARD Filaments Reveal a Unifi... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8903
タイトルCryo-EM Structures of ASC and NLRC4 CARD Filaments Reveal a Unified Mechanism of Nucleation and Activation of Caspase-1
マップデータHelical reconstruction of NLRC4-CARD
試料
  • 細胞器官・細胞要素: Caspase recruitment domain of NLR family CARD domain-containing protein 4
    • タンパク質・ペプチド: NLR family CARD domain-containing protein 4
機能・相同性
機能・相同性情報


IPAF inflammasome complex / The IPAF inflammasome / icosanoid biosynthetic process / canonical inflammasome complex / caspase binding / positive regulation of protein processing / pattern recognition receptor signaling pathway / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / pyroptotic inflammatory response / detection of bacterium ...IPAF inflammasome complex / The IPAF inflammasome / icosanoid biosynthetic process / canonical inflammasome complex / caspase binding / positive regulation of protein processing / pattern recognition receptor signaling pathway / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / pyroptotic inflammatory response / detection of bacterium / endopeptidase activator activity / activation of innate immune response / positive regulation of interleukin-1 beta production / : / protein homooligomerization / positive regulation of inflammatory response / defense response to bacterium / positive regulation of apoptotic process / inflammatory response / innate immune response / intracellular membrane-bounded organelle / apoptotic process / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
NLR family CARD domain-containing protein 4 / NLRC4, helical domain / : / NLRC4 helical domain / Nlrc4-like, winged helix domain / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain / NACHT-NTPase domain profile. / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. ...NLR family CARD domain-containing protein 4 / NLRC4, helical domain / : / NLRC4 helical domain / Nlrc4-like, winged helix domain / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain / NACHT-NTPase domain profile. / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Death-like domain superfamily / Leucine-rich repeat domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
NLR family CARD domain-containing protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.58 Å
データ登録者Li Y / Fu T / Wu H
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2018
タイトル: Cryo-EM structures of ASC and NLRC4 CARD filaments reveal a unified mechanism of nucleation and activation of caspase-1.
著者: Yang Li / Tian-Min Fu / Alvin Lu / Kristen Witt / Jianbin Ruan / Chen Shen / Hao Wu /
要旨: Canonical inflammasomes are cytosolic supramolecular complexes that activate caspase-1 upon sensing extrinsic microbial invasions and intrinsic sterile stress signals. During inflammasome assembly, ...Canonical inflammasomes are cytosolic supramolecular complexes that activate caspase-1 upon sensing extrinsic microbial invasions and intrinsic sterile stress signals. During inflammasome assembly, adaptor proteins ASC and NLRC4 recruit caspase-1 through homotypic caspase recruitment domain (CARD) interactions, leading to caspase-1 dimerization and activation. Activated caspase-1 processes proinflammatory cytokines and Gasdermin D to induce cytokine maturation and pyroptotic cell death. Here, we present cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of NLRC4 CARD and ASC CARD filaments mediated by conserved three types of asymmetric interactions (types I, II, and III). We find that the CARDs of these two adaptor proteins share a similar assembly pattern, which matches that of the caspase-1 CARD filament whose structure we defined previously. These data indicate a unified mechanism for downstream caspase-1 recruitment through CARD-CARD interactions by both adaptors. Using structure modeling, we further show that full-length NLRC4 assembles via two separate symmetries at its CARD and its nucleotide-binding domain (NBD), respectively.
履歴
登録2018年6月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年6月27日-
マップ公開2018年10月3日-
更新2018年12月5日-
現状2018年12月5日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.08
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.08
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6n1i
  • 表面レベル: 0.08
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6n1i
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8903.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8903.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 45.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Helical reconstruction of NLRC4-CARD
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.32 Å/pix.
x 228 pix.
= 300.96 Å		1.32 Å/pix.
x 228 pix.
= 300.96 Å		1.32 Å/pix.
x 228 pix.
= 300.96 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.32 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.08 / ムービー #1: 0.08
最小 - 最大-0.15344454 - 0.26352152
平均 (標準偏差)0.0020723743 (±0.014662194)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-114-114-114
サイズ228228228
Spacing228228228
セルA=B=C: 300.96002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.321.321.32
M x/y/z228228228
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z300.960300.960300.960
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ450450450
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-114-114-114
NC/NR/NS228228228
D min/max/mean-0.1530.2640.002

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Caspase recruitment domain of NLR family CARD domain-containing p...

全体名称: Caspase recruitment domain of NLR family CARD domain-containing protein 4
要素
  • 細胞器官・細胞要素: Caspase recruitment domain of NLR family CARD domain-containing protein 4
    • タンパク質・ペプチド: NLR family CARD domain-containing protein 4

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超分子 #1: Caspase recruitment domain of NLR family CARD domain-containing p...

超分子名称: Caspase recruitment domain of NLR family CARD domain-containing protein 4
タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli-Pichia pastoris shuttle vector pPpARG4 (その他)

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分子 #1: NLR family CARD domain-containing protein 4

分子名称: NLR family CARD domain-containing protein 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 9.987671 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli-Pichia pastoris shuttle vector pPpARG4 (その他)
配列文字列:
MNFIKDNSRA LIQRMGMTVI KQITDDLFVW NVLNREEVNI ICCEKVEQDA ARGIIHMILK KGSESCNLFL KSLKEWNYPL FQDLN

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 41.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 4.93 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -100.48 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.58 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 199312
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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