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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-8854 | |||||||||
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タイトル | Structure of the major capsid protein and the capsid stabilizing protein of the marine siphovirus TW1 | |||||||||
![]() | icosahedral reconstruction of marine Siphophage TW1 head | |||||||||
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![]() | Major Capsid Protein / Capsid Stabilizing Protein / HK 97 fold / Decoration Protein / VIRUS | |||||||||
機能・相同性 | viral capsid / Putative coat protein / Uncharacterized protein![]() | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å | |||||||||
![]() | Wang Z / Rossmann MG | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure of the Marine Siphovirus TW1: Evolution of Capsid-Stabilizing Proteins and Tail Spikes. 著者: Zhiqing Wang / Stephen C Hardies / Andrei Fokine / Thomas Klose / Wen Jiang / Byung Cheol Cho / Michael G Rossmann / ![]() ![]() 要旨: Marine bacteriophage TW1 belongs to the Siphoviridae family and infects Pseudoalteromonas phenolica. Mass spectrometry analysis has identified 16 different proteins in the TW1 virion. Functions of ...Marine bacteriophage TW1 belongs to the Siphoviridae family and infects Pseudoalteromonas phenolica. Mass spectrometry analysis has identified 16 different proteins in the TW1 virion. Functions of most of these proteins have been predicted by bioinformatic methods. A 3.6 Å resolution cryoelectron microscopy map of the icosahedrally averaged TW1 head showed the atomic structures of the major capsid protein, gp57, and the capsid-stabilizing protein, gp56. The gp57 structure is similar to that of the phage HK97 capsid protein. The gp56 protein has two domains, each having folds similar to that of the N-terminal part of phage λ gpD, indicating a common ancestry. The first gp56 domain clamps adjacent capsomers together, whereas the second domain is required for trimerization. A 6-fold-averaged reconstruction of the distal part of the tail showed that TW1 has six tail spikes, which are unusual for siphophages but are similar to the podophages P22 and Sf6, suggesting a common evolutionary origin of these spikes. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 2.9 GB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 13.5 KB 13.5 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 297.7 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 5.3 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 611.2 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 610.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 14.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 17.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
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注釈 | icosahedral reconstruction of marine Siphophage TW1 head | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.667 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : Pseudoalteromonas phage TW1
全体 | 名称: ![]() |
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要素 |
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-超分子 #1: Pseudoalteromonas phage TW1
超分子 | 名称: Pseudoalteromonas phage TW1 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 1366055 / 生物種: Pseudoalteromonas phage TW1 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No |
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-分子 #1: Capsid Stabilizing Protein
分子 | 名称: Capsid Stabilizing Protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 15.017777 KDa |
配列 | 文字列: MANSKNSIFV GGAGRVKQTI EGLAQSAFKP GQLLARAAGD AIDVTAKAST TYGNEFLICD DQPQTLGGGT DVAVTAGDTV QAISVLPGQ YVLLSFAATQ NVTTKGAAVA SNGDGNFKLG NPATEQTFAV TEEIINVTTA GTLVLCRAI UniProtKB: Uncharacterized protein |
-分子 #2: Major Capsid Protein
分子 | 名称: Major Capsid Protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 39.047965 KDa |
配列 | 文字列: MSIHFDFKNK QGKELLALNR QWNELSGYRA HAFNESVNML NNVGETFGVN GANAMQTNMQ RVDEMYRLVD STGTGEDRDW GNQTLLGRL LSQAQTVSIG KKVIESRRYS EAGRINRSMS GQTDIDMDKT KSSYQKMVIP VFDGAYGRDF RDYEAMRSEM L PALAEDSE ...文字列: MSIHFDFKNK QGKELLALNR QWNELSGYRA HAFNESVNML NNVGETFGVN GANAMQTNMQ RVDEMYRLVD STGTGEDRDW GNQTLLGRL LSQAQTVSIG KKVIESRRYS EAGRINRSMS GQTDIDMDKT KSSYQKMVIP VFDGAYGRDF RDYEAMRSEM L PALAEDSE EIEFTLLDDV NDYLWNGDAK LKVDTAVWGG LKADASVAAY SLGADLTTAT EAQVVAELLA LLDVLRITNK KS GPFELYI SPQIMSNWQK LAGANTNGFM NIMAAVRALI PEFSVVEADS ALQGNQVLCS VVGTRGLHAK IGMMMSSYQV PRV MHNDPY QFVKWFAAGF QSNNSFSGLK STVYGS UniProtKB: Putative coat protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 構成要素:
詳細: 50 mM Tris, pH 7.5, 100 mM NaCl, 8 mM MgSO4 | ||||||||||||
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グリッド | モデル: Ted Pella Inc, Lacey Carbon / メッシュ: 400 / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. | ||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 75 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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温度 | 最低: 80.0 K / 最高: 80.0 K |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: DIRECT ELECTRON DE-16 (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 20.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm / 倍率(公称値): 22500 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |