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万見
- EMDB-8708: Phage Qbeta with icosahedral symmetry -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8708
タイトルPhage Qbeta with icosahedral symmetry
マップデータPhage Qbeta with icosahedral symmetry
試料
  • ウイルス: Enterobacteria phage Qbeta (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein
キーワードQbeta / ssRNA / phage / virus
機能・相同性Levivirus coat protein / Levivirus coat protein / Bacteriophage RNA-type, capsid / T=3 icosahedral viral capsid / translation repressor activity / structural molecule activity / RNA binding / Capsid protein
機能・相同性情報
生物種Escherichia phage Qbeta (ファージ) / Enterobacteria phage Qbeta (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Cui Z / Zhang J
資金援助 米国, 4件
OrganizationGrant number国
Welch FoundationA-1863 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P41GM103832 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)U24GM116787 米国
Public Health ServiceGM27099 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2017
タイトル: Structures of Qβ virions, virus-like particles, and the Qβ-MurA complex reveal internal coat proteins and the mechanism of host lysis.
著者: Zhicheng Cui / Karl V Gorzelnik / Jeng-Yih Chang / Carrie Langlais / Joanita Jakana / Ry Young / Junjie Zhang /
要旨: In single-stranded RNA bacteriophages (ssRNA phages) a single copy of the maturation protein binds the genomic RNA (gRNA) and is required for attachment of the phage to the host pilus. For the ...In single-stranded RNA bacteriophages (ssRNA phages) a single copy of the maturation protein binds the genomic RNA (gRNA) and is required for attachment of the phage to the host pilus. For the canonical Qβ the maturation protein, A, has an additional role as the lysis protein, by its ability to bind and inhibit MurA, which is involved in peptidoglycan biosynthesis. Here, we determined structures of Qβ virions, virus-like particles, and the Qβ-MurA complex using single-particle cryoelectron microscopy, at 4.7-Å, 3.3-Å, and 6.1-Å resolutions, respectively. We identified the outer surface of the β-region in A as the MurA-binding interface. Moreover, the pattern of MurA mutations that block Qβ lysis and the conformational changes of MurA that facilitate A binding were found to be due to the intimate fit between A and the region encompassing the closed catalytic cleft of substrate-liganded MurA. Additionally, by comparing the Qβ virion with Qβ virus-like particles that lack a maturation protein, we observed a structural rearrangement in the capsid coat proteins that is required to package the viral gRNA in its dominant conformation. Unexpectedly, we found a coat protein dimer sequestered in the interior of the virion. This coat protein dimer binds to the gRNA and interacts with the buried α-region of A, suggesting that it is sequestered during the early stage of capsid formation to promote the gRNA condensation required for genome packaging. These internalized coat proteins are the most asymmetrically arranged major capsid proteins yet observed in virus structures.
履歴
登録2017年4月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年8月9日-
マップ公開2017年10月18日-
更新2024年3月13日-
現状2024年3月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0125
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0125
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5vly
  • 表面レベル: 0.0125
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8708.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8708.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Phage Qbeta with icosahedral symmetry
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.22 Å/pix.
x 320 pix.
= 389.12 Å		1.22 Å/pix.
x 320 pix.
= 389.12 Å		1.22 Å/pix.
x 320 pix.
= 389.12 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.216 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0125 / ムービー #1: 0.0125
最小 - 最大-0.08619557 - 0.13287579
平均 (標準偏差)0.0003063416 (±0.0071357195)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 389.12 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.2161.2161.216
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z389.120389.120389.120
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-0.0860.1330.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Enterobacteria phage Qbeta

全体名称: Enterobacteria phage Qbeta (ファージ)
要素
  • ウイルス: Enterobacteria phage Qbeta (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein

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超分子 #1: Enterobacteria phage Qbeta

超分子名称: Enterobacteria phage Qbeta / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 39803 / 生物種: Enterobacteria phage Qbeta / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No

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分子 #1: Capsid protein

分子名称: Capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia phage Qbeta (ファージ)
分子量理論値: 14.268071 KDa
配列文字列:
MAKLETVTLG NIGKDGKQTL VLNPRGVNPT NGVASLSQAG AVPALEKRVT VSVSQPSRNR KNYKVQVKIQ NPTACTANGS CDPSVTRQA YADVTFSFTQ YSTDEERAFV RTELAALLAS PLLIDAIDQL NPAY

UniProtKB: Capsid protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 295 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III
詳細: Blotted for 6s, Plunged into liquid ethane (FEI VITROBOT MARK III).

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 3200FSC
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均露光時間: 0.2 sec. / 平均電子線量: 1.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 30000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: EMAN2 generated the initial model.
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4) / 使用した粒子像数: 171602
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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