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万見
- EMDB-8526: MalFGK2 ADP-VO4 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8526
タイトルMalFGK2 ADP-VO4
マップデータMalFGK2 ADP-VO4
試料
  • 複合体: MalFGK2 ADP-VO4
機能・相同性
機能・相同性情報


ABC-type maltose transporter / ABC-type maltose transporter activity / negative regulation of maltose transport / enzyme IIA-maltose transporter complex / negative regulation of transmembrane transport / maltose transport complex / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex ...ABC-type maltose transporter / ABC-type maltose transporter activity / negative regulation of maltose transport / enzyme IIA-maltose transporter complex / negative regulation of transmembrane transport / maltose transport complex / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / DNA-binding transcription factor binding / DNA damage response / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Maltose transport system permease protein MalF, P2 domain / MalF, N-terminal / : / : / Maltose transport system permease protein MalF P2 domain / MalF, N-terminal region, transmembrane helices / Maltose/Maltodextrin import ATP-binding protein malK family profile. / Transport-associated OB, type 2 / TOBE domain / : ...Maltose transport system permease protein MalF, P2 domain / MalF, N-terminal / : / : / Maltose transport system permease protein MalF P2 domain / MalF, N-terminal region, transmembrane helices / Maltose/Maltodextrin import ATP-binding protein malK family profile. / Transport-associated OB, type 2 / TOBE domain / : / ABC transporter, maltose/maltodextrin import, MalK-like / : / Molybdate/tungstate binding, C-terminal / ABC transporter type 1, transmembrane domain MetI-like / MetI-like superfamily / Binding-protein-dependent transport system inner membrane component / ABC transporter integral membrane type-1 domain profile. / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Nucleic acid-binding, OB-fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Maltose/maltodextrin transport system permease protein MalF / Maltose/maltodextrin transport system permease protein MalG / Maltose/maltodextrin import ATP-binding protein MalK
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 18.8 Å
データ登録者Fabre L / Bao H / Innes J / Duong F / Rouiller I
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2017
タイトル: Negative Stain Single-particle EM of the Maltose Transporter in Nanodiscs Reveals Asymmetric Closure of MalK and Catalytic Roles of ATP, MalE, and Maltose.
著者: Lucien Fabre / Huan Bao / James Innes / Franck Duong / Isabelle Rouiller /
要旨: The MalE-MalFGK complex is one of the best characterized members of the large and ubiquitous family of ATP-binding cassette (ABC) transporters. It is composed of a membrane-spanning heterodimer, ...The MalE-MalFGK complex is one of the best characterized members of the large and ubiquitous family of ATP-binding cassette (ABC) transporters. It is composed of a membrane-spanning heterodimer, MalF-MalG; a homodimeric ATPase, MalK; and a periplasmic maltose receptor, MalE. Opening and closure of MalK is coupled to conformational changes in MalF-MalG and the alternate exposition of the substrate-binding site to either side of the membrane. To further define this alternate access mechanism and the impact of ATP, MalE, and maltose on the conformation of the transporter during the transport cycle, we have reconstituted MalFGK in nanodiscs and analyzed its conformations under 10 different biochemical conditions using negative stain single-particle EM. EM map results (at 15-25 Å resolution) indicate that binding of ATP to MalK promotes an asymmetric, semi-closed conformation in accordance with the low ATPase activity of MalFGK In the presence of MalE, the MalK dimer becomes fully closed, gaining the ability to hydrolyze ATP. In the presence of ADP or maltose, MalE·MalFGK remains essentially in a semi-closed symmetric conformation, indicating that release of these ligands is required for the return to the initial state. Taken together, this structural information provides a rationale for the stimulation of MalK ATPase activity by MalE as well as by maltose.
履歴
登録2016年12月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年1月11日-
マップ公開2017年3月1日-
更新2018年2月14日-
現状2018年2月14日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.018
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.018
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8526.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8526.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 6.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈MalFGK2 ADP-VO4
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.23 Å/pix.
x 120 pix.
= 267.6 Å		2.23 Å/pix.
x 120 pix.
= 267.6 Å		2.23 Å/pix.
x 120 pix.
= 267.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.23 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0155 / ムービー #1: 0.018
最小 - 最大-0.019297652 - 0.035229485
平均 (標準偏差)0.0004055968 (±0.004088491)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ120120120
Spacing120120120
セルA=B=C: 267.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.232.232.23
M x/y/z120120120
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z267.600267.600267.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ281156
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS120120120
D min/max/mean-0.0190.0350.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : MalFGK2 ADP-VO4

全体名称: MalFGK2 ADP-VO4
要素
  • 複合体: MalFGK2 ADP-VO4

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超分子 #1: MalFGK2 ADP-VO4

超分子名称: MalFGK2 ADP-VO4 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 詳細: Maltose Transporter MalFGK2 in complex with ADP-VO4
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
組換プラスミド: pBAD22-FGK

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.05 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
30.0 mMTrisHCl
100.0 mMNaCl
10.0 %Glycerol
0.08 %DDM
5.0 mMMgCl2
1.0 mMATP
1.0 mMVO4
染色タイプ: NEGATIVE / 材質: Uranyl Formate / 詳細: Freshly prepared 1.5% uranyl formate (pH 5)
グリッドメッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR
詳細MalFGK2 reconstituted in nanodiscs at a molar ratio MalFGK2:MSP1D1:lipid (DOPC)of 1:3:60.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
平均電子線量: 20.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 134010 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.7 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 17251
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND3
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

8524


詳細: MalFGK2 Apo low pass filtered at 60A
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 18.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 7082
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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