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万見
- EMDB-8183: helical filament -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8183
タイトルhelical filament
マップデータNone
試料
  • 複合体: filament
    • タンパク質・ペプチド: DNA repair protein RAD51 homolog 1
キーワードcryoEM DNA repair recombinase / CELL CYCLE / DNA binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


presynaptic intermediate filament cytoskeleton / mitotic recombination-dependent replication fork processing / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / cellular response to camptothecin / DNA recombinase assembly / telomere maintenance via telomere lengthening / positive regulation of DNA ligation / double-strand break repair involved in meiotic recombination / nuclear ubiquitin ligase complex / mitotic recombination ...presynaptic intermediate filament cytoskeleton / mitotic recombination-dependent replication fork processing / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / cellular response to camptothecin / DNA recombinase assembly / telomere maintenance via telomere lengthening / positive regulation of DNA ligation / double-strand break repair involved in meiotic recombination / nuclear ubiquitin ligase complex / mitotic recombination / DNA strand invasion / cellular response to hydroxyurea / DNA strand exchange activity / lateral element / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / telomere maintenance via recombination / regulation of DNA damage checkpoint / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / single-stranded DNA helicase activity / reciprocal meiotic recombination / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / ATP-dependent DNA damage sensor activity / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / nuclear chromosome / DNA unwinding involved in DNA replication / replication fork processing / Transcriptional Regulation by E2F6 / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / ATP-dependent activity, acting on DNA / interstrand cross-link repair / DNA polymerase binding / condensed chromosome / condensed nuclear chromosome / male germ cell nucleus / meiotic cell cycle / cellular response to ionizing radiation / double-strand break repair via homologous recombination / regulation of protein phosphorylation / HDR through Homologous Recombination (HRR) / PML body / Meiotic recombination / site of double-strand break / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / DNA recombination / chromosome, telomeric region / mitochondrial matrix / DNA repair / centrosome / DNA damage response / chromatin binding / chromatin / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / mitochondrion / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA recombination/repair protein Rad51 / DNA recombination and repair protein, RecA-like / DNA recombination and repair protein Rad51-like, C-terminal / Rad51 / DNA recombination and repair protein RecA, monomer-monomer interface / RecA family profile 2. / DNA recombination and repair protein RecA-like, ATP-binding domain / RecA family profile 1. / DNA repair Rad51/transcription factor NusA, alpha-helical / Helix-hairpin-helix domain ...DNA recombination/repair protein Rad51 / DNA recombination and repair protein, RecA-like / DNA recombination and repair protein Rad51-like, C-terminal / Rad51 / DNA recombination and repair protein RecA, monomer-monomer interface / RecA family profile 2. / DNA recombination and repair protein RecA-like, ATP-binding domain / RecA family profile 1. / DNA repair Rad51/transcription factor NusA, alpha-helical / Helix-hairpin-helix domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA repair protein RAD51 homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Short J / Liu Y
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2016
タイトル: High-resolution structure of the presynaptic RAD51 filament on single-stranded DNA by electron cryo-microscopy.
著者: Judith M Short / Yang Liu / Shaoxia Chen / Neelesh Soni / Mallur S Madhusudhan / Mahmud K K Shivji / Ashok R Venkitaraman /
要旨: Homologous DNA recombination (HR) by the RAD51 recombinase enables error-free DNA break repair. To execute HR, RAD51 first forms a presynaptic filament on single-stranded (ss) DNA, which catalyses ...Homologous DNA recombination (HR) by the RAD51 recombinase enables error-free DNA break repair. To execute HR, RAD51 first forms a presynaptic filament on single-stranded (ss) DNA, which catalyses pairing with homologous double-stranded (ds) DNA. Here, we report a structure for the presynaptic human RAD51 filament at 3.5-5.0Å resolution using electron cryo-microscopy. RAD51 encases ssDNA in a helical filament of 103Å pitch, comprising 6.4 protomers per turn, with a rise of 16.1Å and a twist of 56.2°. Inter-protomer distance correlates with rotation of an α-helical region in the core catalytic domain that is juxtaposed to ssDNA, suggesting how the RAD51-DNA interaction modulates protomer spacing and filament pitch. We map Fanconi anaemia-like disease-associated RAD51 mutations, clarifying potential phenotypes. We predict binding sites on the presynaptic filament for two modules present in each BRC repeat of the BRCA2 tumour suppressor, a critical HR mediator. Structural modelling suggests that changes in filament pitch mask or expose one binding site with filament-inhibitory potential, rationalizing the paradoxical ability of the BRC repeats to either stabilize or inhibit filament formation at different steps during HR. Collectively, our findings provide fresh insight into the structural mechanism of HR and its dysregulation in human disease.
履歴
登録2016年5月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年6月1日-
マップ公開2016年9月21日-
更新2024年5月15日-
現状2024年5月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.16
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.16
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5jzc
  • 表面レベル: 0.16
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5np7
  • 表面レベル: 0.16
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-5jzc
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-5np7
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8183.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8183.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈None
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1 Å/pix.
x 256 pix.
= 256. Å		1 Å/pix.
x 256 pix.
= 256. Å		1 Å/pix.
x 256 pix.
= 256. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.16 / ムービー #1: 0.16
最小 - 最大-0.23663345 - 0.5108329
平均 (標準偏差)0.0013710307 (±0.030561915)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 256.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z111
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z256.000256.000256.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ281156
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.2370.5110.001

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添付データ

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ハーフマップ: None

ファイルemd_8183_half_map_1.map
注釈None
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: None

ファイルemd_8183_half_map_2.map
注釈None
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : filament

全体名称: filament
要素
  • 複合体: filament
    • タンパク質・ペプチド: DNA repair protein RAD51 homolog 1

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超分子 #1: filament

超分子名称: filament / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: DNA repair protein RAD51 homolog 1

分子名称: DNA repair protein RAD51 homolog 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 37.009125 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MAMQMQLEAN ADTSVEEESF GPQPISRLEQ CGINANDVKK LEEAGFHTVE AVAYAPKKEL INIKGISEAK ADKILAEAAK LVPMGFTTA TEFHQRRSEI IQITTGSKEL DKLLQGGIET GSITEMFGEF RTGKTQICHT LAVTCQLPID RGGGEGKAMY I DTEGTFRP ...文字列:
MAMQMQLEAN ADTSVEEESF GPQPISRLEQ CGINANDVKK LEEAGFHTVE AVAYAPKKEL INIKGISEAK ADKILAEAAK LVPMGFTTA TEFHQRRSEI IQITTGSKEL DKLLQGGIET GSITEMFGEF RTGKTQICHT LAVTCQLPID RGGGEGKAMY I DTEGTFRP ERLLAVAERY GLSGSDVLDN VAYARAFNTD HQTQLLYQAS AMMVESRYAL LIVDSATALY RTDYSGRGEL SA RQMHLAR FLRMLLRLAD EFGVAVVITN QVVAQVDGAA MFAADPKKPI GGNIIAHAST TRLYLRKGRG ETRICKIYDS PCL PEAEAM FAINADGVGD AKD

UniProtKB: DNA repair protein RAD51 homolog 1

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実験情報

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構造解析

解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 実像数: 500 / 平均電子線量: 20.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: DIFFRACTION
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 16.05 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 56.2 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 69000
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: a modified version of IHRSR
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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