[日本語] English
万見
- EMDB-8005: Resolution and Probabilistic Structural Models of Subcomponents D... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8005
タイトルResolution and Probabilistic Structural Models of Subcomponents Derived from CryoEM Maps of Mature P22 Bacteriophage
マップデータP22 mature virion
試料
  • ウイルス: Enterobacteria phage P22 (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Portal protein
    • タンパク質・ペプチド: Peptidoglycan hydrolase gp4
    • タンパク質・ペプチド: Tail fiber protein
キーワードvirion / portal / tailspike / adhesin / VIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


viral DNA genome packaging, headful / endo-1,3-alpha-L-rhamnosidase activity / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope lipopolysaccharide / symbiont entry into host cell via disruption of host cell wall peptidoglycan / viral portal complex / virus tail, fiber / symbiont genome ejection through host cell envelope, short tail mechanism / viral DNA genome packaging / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail ...viral DNA genome packaging, headful / endo-1,3-alpha-L-rhamnosidase activity / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope lipopolysaccharide / symbiont entry into host cell via disruption of host cell wall peptidoglycan / viral portal complex / virus tail, fiber / symbiont genome ejection through host cell envelope, short tail mechanism / viral DNA genome packaging / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail / symbiont entry into host / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素 / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / virion assembly / hydrolase activity / virion attachment to host cell
類似検索 - 分子機能
Tail accessory factor GP4 / Peptidoglycan hydrolase Gp4 superfamily / P22 tail accessory factor / Phage P22-like portal protein / Phage P22-like portal protein / P22 tailspike C-terminal domain / Salmonella phage P22 tail-spike / Bacteriophage P22 tailspike, N-terminal / Phage P22 tailspike-like, N-terminal domain superfamily / Head binding ...Tail accessory factor GP4 / Peptidoglycan hydrolase Gp4 superfamily / P22 tail accessory factor / Phage P22-like portal protein / Phage P22-like portal protein / P22 tailspike C-terminal domain / Salmonella phage P22 tail-spike / Bacteriophage P22 tailspike, N-terminal / Phage P22 tailspike-like, N-terminal domain superfamily / Head binding / Autotransporter, pectate lyase C-like domain superfamily / Pectin lyase fold/virulence factor
類似検索 - ドメイン・相同性
Tail spike protein / Portal protein / Peptidoglycan hydrolase gp4
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage P22 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.5 Å
データ登録者Pintilie G / Chen DH
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P41GM103832 米国
National Institutes of Health/National Eye Institute (NIH/NEI)PN2EY016525 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM079429 米国
引用ジャーナル: Biophys J / 年: 2016
タイトル: Resolution and Probabilistic Models of Components in CryoEM Maps of Mature P22 Bacteriophage.
著者: Grigore Pintilie / Dong-Hua Chen / Cameron A Haase-Pettingell / Jonathan A King / Wah Chiu /
要旨: CryoEM continues to produce density maps of larger and more complex assemblies with multiple protein components of mixed symmetries. Resolution is not always uniform throughout a cryoEM map, and it ...CryoEM continues to produce density maps of larger and more complex assemblies with multiple protein components of mixed symmetries. Resolution is not always uniform throughout a cryoEM map, and it can be useful to estimate the resolution in specific molecular components of a large assembly. In this study, we present procedures to 1) estimate the resolution in subcomponents by gold-standard Fourier shell correlation (FSC); 2) validate modeling procedures, particularly at medium resolutions, which can include loop modeling and flexible fitting; and 3) build probabilistic models that combine high-accuracy priors (such as crystallographic structures) with medium-resolution cryoEM densities. As an example, we apply these methods to new cryoEM maps of the mature bacteriophage P22, reconstructed without imposing icosahedral symmetry. Resolution estimates based on gold-standard FSC show the highest resolution in the coat region (7.6 Å), whereas other components are at slightly lower resolutions: portal (9.2 Å), hub (8.5 Å), tailspike (10.9 Å), and needle (10.5 Å). These differences are indicative of inherent structural heterogeneity and/or reconstruction accuracy in different subcomponents of the map. Probabilistic models for these subcomponents provide new insights, to our knowledge, and structural information when taking into account uncertainty given the limitations of the observed density.
履歴
登録2016年1月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年2月17日-
マップ公開2016年2月17日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5gai
  • 表面レベル: 0.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5gai
  • 表面レベル: 0.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-5gai
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8005.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8005.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈P22 mature virion
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.55 Å/pix.
x 512 pix.
= 1305.6 Å		2.55 Å/pix.
x 512 pix.
= 1305.6 Å		2.55 Å/pix.
x 512 pix.
= 1305.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.55 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.2 / ムービー #1: 0.2
最小 - 最大-0.9238281 - 1.4693555
平均 (標準偏差)0.008668718 (±0.063288845)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-256-256-256
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 1305.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.552.552.55
M x/y/z512512512
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z1305.6001305.6001305.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ129141209
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-256-256-256
NC/NR/NS512512512
D min/max/mean-0.9241.4690.009

-
添付データ

+
追加マップ: Hub

ファイルemd_8005_additional_1.map
注釈Hub
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: Tailspikes

ファイルemd_8005_additional_2.map
注釈Tailspikes
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: Needle

ファイルemd_8005_additional_3.map
注釈Needle
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: Encapsidated DNA

ファイルemd_8005_additional_4.map
注釈Encapsidated DNA
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: In-portal DNA

ファイルemd_8005_additional_5.map
注釈In-portal DNA
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: Plug-like densities inside portal

ファイルemd_8005_additional_6.map
注釈Plug-like densities inside portal
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: Other densities in the tail

ファイルemd_8005_additional_7.map
注釈Other densities in the tail
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: Portal

ファイルemd_8005_additional_8.map
注釈Portal
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
ハーフマップ: Independent Map A

ファイルemd_8005_half_map_1.map
注釈Independent Map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
ハーフマップ: Independent Map B.

ファイルemd_8005_half_map_2.map
注釈Independent Map B.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Enterobacteria phage P22

全体名称: Enterobacteria phage P22 (ファージ)
要素
  • ウイルス: Enterobacteria phage P22 (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Portal protein
    • タンパク質・ペプチド: Peptidoglycan hydrolase gp4
    • タンパク質・ペプチド: Tail fiber protein

-
超分子 #1: Enterobacteria phage P22

超分子名称: Enterobacteria phage P22 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 10754 / 生物種: Enterobacteria phage P22 / Sci species strain: 13-am H101/C17 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
株: LT2
分子量理論値: 50.7 MDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: gp5 / 直径: 710.0 Å / T番号(三角分割数): 7

-
分子 #1: Portal protein

分子名称: Portal protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Enterobacteria phage P22 (ファージ)
分子量理論値: 82.397906 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: ENRLESILSR FDADWTASDE ARREAKNDLF FSRVSQWDDW LSQYTTLQYR GQFDVVRPVV RKLVSEMRQN PIDVLYRPKD GARPDAADV LMGMYRTDMR HNTAKIAVNI AVREQIEAGV GAWRLVTDYE DQSPTSNNQV IRREPIHSAC SHVIWDSNSK L MDKSDARH ...文字列:
ENRLESILSR FDADWTASDE ARREAKNDLF FSRVSQWDDW LSQYTTLQYR GQFDVVRPVV RKLVSEMRQN PIDVLYRPKD GARPDAADV LMGMYRTDMR HNTAKIAVNI AVREQIEAGV GAWRLVTDYE DQSPTSNNQV IRREPIHSAC SHVIWDSNSK L MDKSDARH CTVIHSMSQN GWEDFAEKYD LDADDIPSFQ NPNDWVFPWL TQDTIQIAEF YEVVEKKETA FIYQDPVTGE PV SYFKRDI KDVIDDLADS GFIKIAERQI KRRRVYKSII TCTAVLKDKQ LIAGEHIPIV PVFGEWGFVE DKEVYEGVVR LTK DGQRLR NMIMSFNADI VARTPKKKPF FWPEQIAGFE HMYDGNDDYP YYLLNRTDEN SGDLPTQPLA YYENPEVPQA NAYM LEAAT SAVKEVATLG VDTEAVNGGQ VAFDTVNQLN MRADLETYVF QDNLATAMRR DGEIYQSIVN DIYDVPRNVT ITLED GSEK DVQLMAEVVD LATGEKQVLN DIRGRYECYT DVGPSFQSMK QQNRAEILEL LGKTPQGTPE YQLLLLQYFT LLDGKG VEM MRDYANKQLI QMGVKKPETP EEQQWLVEAQ QAKQGQQDPA MVQAQGVLLQ GQAELAKAQN QTLSLQIDAA KVEAQNQ LN AARIAEIFNN MDLSKQSEFR EFLKTVASFQ QDRSEDARAN AELLLKGDEQ THKQRMDIAN ILQSQRQNQP SGSVAETP Q

UniProtKB: Portal protein

-
分子 #2: Peptidoglycan hydrolase gp4

分子名称: Peptidoglycan hydrolase gp4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Enterobacteria phage P22 (ファージ)
分子量理論値: 15.957813 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
TKGDLVRAAL RKLGVASDAT LTDVEPQSMQ DAVDDLEAMM AEWYQDGKGI ITGYVFSDDE NPPAEGDDHG LRSSAVSAVF HNLACRIAP DYALEATAKI IATAKYGKEL LYKQTAISRA KRAPYPSRMP TGSGNSFPNL NEWHYFP

UniProtKB: Peptidoglycan hydrolase gp4

-
分子 #3: Tail fiber protein

分子名称: Tail fiber protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素
由来(天然)生物種: Enterobacteria phage P22 (ファージ)
分子量理論値: 71.361875 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: ANVVVSNPRP IFTESRSFKA VANGKIYIGQ IDTDPVNPAN QIPVYIENED GSHVQITQPL IINAAGKIVY NGQLVKIVTV QGHSMAIYD ANGSQVDYIA NVLKYDPDQY SIEADKKFKY SVKLSDYPTL QDAASAAVDG LLIDRDYNFY GGETVDFGGK V LTIECKAK ...文字列:
ANVVVSNPRP IFTESRSFKA VANGKIYIGQ IDTDPVNPAN QIPVYIENED GSHVQITQPL IINAAGKIVY NGQLVKIVTV QGHSMAIYD ANGSQVDYIA NVLKYDPDQY SIEADKKFKY SVKLSDYPTL QDAASAAVDG LLIDRDYNFY GGETVDFGGK V LTIECKAK FIGDGNLIFT KLGKGSRIAG VFMESTTTPW VIKPWTDDNQ WLTDAAAVVA TLKQSKTDGY QPTVSDYVKF PG IETLLPP NAKGQNITST LEIRECIGVE VHRASGLMAG FLFRGCHFCK MVDANNPSGG KDGIITFENL SGDWGKGNYV IGG RTSYGS VSSAQFLRNN GGFERDGGVI GFTSYRAGES GVKTWQGTVG STTSRNYNLQ FRDSVVIYPV WDGFDLGADT DMNP ELDRP GDYPITQYPL HQLPLNHLID NLLVRGALGV GFGMDGKGMY VSNITVEDCA GSGAYLLTHE SVFTNIAIID TNTKD FQAN QIYISGACRV NGLRLIGIRS TDGQGLTIDA PNSTVSGITG MVDPSRINVA NLAEEGLGNI RANSFGYDSA AIKLRI HKL SKTLDSGALY SHINGGAGSG SAYTQLTAIS GSTPDAVSLK VNHKDCRGAE IPFVPDIASD DFIKDSSCFL PYWENNS TS LKALVKKPNG ELVRLTLATL

UniProtKB: Tail spike protein

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.6 / 構成要素 - 名称: 25 mM MgCl2
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 120 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III / 詳細: Blot for 2 seconds before plunging..

-
電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 3200FSC
温度最低: 100.0 K / 最高: 102.0 K
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: In-column Omega Filter
エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0 eV
エネルギーフィルター - エネルギー上限: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 10000 (10k x 10k)
デジタル化 - サイズ - 横: 5000 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 5000 pixel / 実像数: 1130 / 平均電子線量: 25.0 e/Å2
詳細: Every image was 2x hardware binned from Gatan 10kx10k CCD.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系最大 デフォーカス（補正後）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 1.0 µm / 倍率（補正後）: 70600 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 4.1 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 40000
試料ステージ試料ホルダーモデル: JEOL 3200FSC CRYOHOLDER / ホルダー冷却材: NITROGEN

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 79731
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 10.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: MPSA / 使用した粒子像数: 79731
初期 角度割当タイプ: COMMON LINE / ソフトウェア - 名称: MPSA
最終 角度割当タイプ: COMMON LINE / ソフトウェア - 名称: MPSA
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る