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- EMDB-72841: Cryo EM structure of KCa3.1_R355K_II/calmodulin channel in comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-72841
タイトルCryo EM structure of KCa3.1_R355K_II/calmodulin channel in complex with rimtuzalcap
マップデータCryo EM map of KCa3.1_R355K_II/calmodulin channel in complex with rimtuzalcap
試料
  • 複合体: Human KCa3.1_R355K_II/calmodulin channel in complex with rimtuzalcap
    • タンパク質・ペプチド: Intermediate conductance calcium-activated potassium channel protein 4
    • タンパク質・ペプチド: Calmodulin-1
  • リガンド: POTASSIUM ION
キーワードIon channel / Intermediate conductance calcium-activated potassium channel / Calmodulin binding protein / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


intermediate conductance calcium-activated potassium channel activity / saliva secretion / small conductance calcium-activated potassium channel activity / Ca2+ activated K+ channels / stabilization of membrane potential / macropinocytosis / calcium-activated potassium channel activity / regulation of calcium ion import across plasma membrane / positive regulation of potassium ion transmembrane transport / cell volume homeostasis ...intermediate conductance calcium-activated potassium channel activity / saliva secretion / small conductance calcium-activated potassium channel activity / Ca2+ activated K+ channels / stabilization of membrane potential / macropinocytosis / calcium-activated potassium channel activity / regulation of calcium ion import across plasma membrane / positive regulation of potassium ion transmembrane transport / cell volume homeostasis / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / phospholipid translocation / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / presynaptic endocytosis / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Phase 0 - rapid depolarisation / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / calcineurin-mediated signaling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Long-term potentiation / protein phosphatase activator activity / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / DARPP-32 events / immune system process / catalytic complex / Smooth Muscle Contraction / detection of calcium ion / potassium channel activity / regulation of cardiac muscle contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / calcium channel inhibitor activity / Activation of AMPK downstream of NMDARs / presynaptic cytosol / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / eNOS activation / titin binding / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / sperm midpiece / regulation of calcium-mediated signaling / voltage-gated potassium channel complex / potassium ion transmembrane transport / calcium channel complex / FCERI mediated Ca+2 mobilization / substantia nigra development / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / calyx of Held / adenylate cyclase activator activity / sarcomere / VEGFR2 mediated cell proliferation / protein serine/threonine kinase activator activity / regulation of cytokinesis / VEGFR2 mediated vascular permeability / positive regulation of protein secretion / spindle microtubule / calcium channel regulator activity / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / establishment of localization in cell / RAF activation / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / defense response / response to calcium ion / potassium ion transport / cellular response to type II interferon / Stimuli-sensing channels / G2/M transition of mitotic cell cycle / ruffle membrane
類似検索 - 分子機能
Calmodulin-binding domain / Potassium channel, calcium-activated, SK / SK, calmodulin-binding domain superfamily / Calmodulin binding domain / Calcium-activated SK potassium channel / Calmodulin binding domain / Potassium channel domain / Ion channel / : / EF-hand domain pair ...Calmodulin-binding domain / Potassium channel, calcium-activated, SK / SK, calmodulin-binding domain superfamily / Calmodulin binding domain / Calcium-activated SK potassium channel / Calmodulin binding domain / Potassium channel domain / Ion channel / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Intermediate conductance calcium-activated potassium channel protein 4 / Calmodulin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Nam YW / Zhang M
資金援助 米国, 4件
OrganizationGrant number国
American Heart Association23AIREA1039423 米国
American Heart Association24CDA1260237 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)4R33 NS101182-03 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R15 NS130420-01A1 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural basis for the subtype-selectivity of KCa2.2 channel activators.
著者: Nam YW / Zhang M
履歴
登録2025年9月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年10月1日-
マップ公開2025年10月1日-
更新2025年10月1日-
現状2025年10月1日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_72841.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_72841.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 476.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo EM map of KCa3.1_R355K_II/calmodulin channel in complex with rimtuzalcap
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
0.86 Å/pix.
x 500 pix.
= 430. Å		0.86 Å/pix.
x 500 pix.
= 430. Å		0.86 Å/pix.
x 500 pix.
= 430. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.86 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 5.8
最小 - 最大-62.440533000000002 - 91.86354
平均 (標準偏差)-0.000000000001679 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ500500500
Spacing500500500
セルA=B=C: 430.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Cryo EM half map of KCa3.1 R355K II/calmodulin channel in...

ファイルemd_72841_half_map_1.map
注釈Cryo EM half map of KCa3.1_R355K_II/calmodulin channel in complex with rimtuzalcap
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Cryo EM half map of KCa3.1 R355K II/calmodulin channel in...

ファイルemd_72841_half_map_2.map
注釈Cryo EM half map of KCa3.1_R355K_II/calmodulin channel in complex with rimtuzalcap
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human KCa3.1_R355K_II/calmodulin channel in complex with rimtuzalcap

全体名称: Human KCa3.1_R355K_II/calmodulin channel in complex with rimtuzalcap
要素
  • 複合体: Human KCa3.1_R355K_II/calmodulin channel in complex with rimtuzalcap
    • タンパク質・ペプチド: Intermediate conductance calcium-activated potassium channel protein 4
    • タンパク質・ペプチド: Calmodulin-1
  • リガンド: POTASSIUM ION

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超分子 #1: Human KCa3.1_R355K_II/calmodulin channel in complex with rimtuzalcap

超分子名称: Human KCa3.1_R355K_II/calmodulin channel in complex with rimtuzalcap
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 231.66 KDa

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分子 #1: Intermediate conductance calcium-activated potassium channel protein 4

分子名称: Intermediate conductance calcium-activated potassium channel protein 4
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 40.219852 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: LGALRRRKRL LEQEKSLAGW ALVLAGTGIG LMVLHAEMLW FGGCSWALYL FLVKCTISIS TFLLLCLIVA FHAKEVQLFM TDNGLRDWR VALTGRQAAQ IVLELVVCGL HPAPVRGPPC VQDLGAPLTS PQPWPGFLGQ GEALLSLAML LRLYLVPRAV L LRSGVLLN ...文字列:
LGALRRRKRL LEQEKSLAGW ALVLAGTGIG LMVLHAEMLW FGGCSWALYL FLVKCTISIS TFLLLCLIVA FHAKEVQLFM TDNGLRDWR VALTGRQAAQ IVLELVVCGL HPAPVRGPPC VQDLGAPLTS PQPWPGFLGQ GEALLSLAML LRLYLVPRAV L LRSGVLLN ASYRSIGALN QVRFRHWFVA KLYMNTHPGR LLLGLTLGLW LTTAWVLSVA ERQAVNATGH LSDTLWLIPI TF LTIGYGD VVPGTMWGKI VCLCTGVMGV CCTALLVAVV ARKLEFNKAE KHVHNFMMDI QYTKEMKESA ARVLQEAWMF YKH TRRKES HAARRHQRKL LAAINAFRQV KLKHRKLREQ VN

UniProtKB: Intermediate conductance calcium-activated potassium channel protein 4

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分子 #2: Calmodulin-1

分子名称: Calmodulin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 7.695366 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
SEEEIREAFR VFDKDGNGYI SAAELRHVMT NLGEKLTDEE VDEMIREADI DGDGQVNYEE FVQMMTA

UniProtKB: Calmodulin-1

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分子 #3: POTASSIUM ION

分子名称: POTASSIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: K
分子量理論値: 39.098 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

9oa8

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 80295
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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