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万見
- EMDB-7137: PRMT5:MEP50 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-7137
タイトルPRMT5:MEP50 complex
マップデータPRMT5:MEP50 complex
試料
  • 複合体: PRMT5:MEP50
    • タンパク質・ペプチド: Protein arginine N-methyltransferase 5
    • タンパク質・ペプチド: Methylosome protein 50
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Timm DE
引用ジャーナル: PLoS One / 年: 2018
タイトル: Cryo-electron microscopy structure of a human PRMT5:MEP50 complex.
著者: David E Timm / Valorie Bowman / Russell Madsen / Charles Rauch /
要旨: Protein arginine methyl transferase 5 (PRMT5) is a signaling protein and histone modifying enzyme that is important in many cellular processes, including regulation of eukaryotic gene transcription. ...Protein arginine methyl transferase 5 (PRMT5) is a signaling protein and histone modifying enzyme that is important in many cellular processes, including regulation of eukaryotic gene transcription. Reported here is a 3.7 Å structure of PRMT5, solved in complex with regulatory binding subunit MEP50 (methylosome associated protein 50, WDR77, p44), by single particle (SP) cryo-Electron Microscopy (cryo-EM) using micrographs of particles that are visibly crowded and aggregated. Despite suboptimal micrograph appearance, this cryo-EM structure is in good agreement with previously reported crystal structures of the complex, which revealed a 450 kDa hetero-octameric assembly having internal D2 symmetry. The catalytic PRMT5 subunits form a core tetramer and the MEP50 subunits are arranged peripherally in complex with the PRMT5 N-terminal domain. The cryo-EM reconstruction shows good side chain definition and shows a well-resolved peak for a bound dehydrosinefungin inhibitor molecule. These results demonstrate the applicability of cryo-EM in determining structures of human protein complexes of biomedical significance and suggests cryo-EM could be further utilized to understand PRMT5 interactions with other biologically important binding proteins and ligands.
履歴
登録2017年12月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年12月20日-
マップ公開2017年12月20日-
更新2019年7月3日-
現状2019年7月3日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.035
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.035
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_7137.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_7137.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 40.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈PRMT5:MEP50 complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1 Å/pix.
x 220 pix.
= 220. Å		1 Å/pix.
x 220 pix.
= 220. Å		1 Å/pix.
x 220 pix.
= 220. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.035 / ムービー #1: 0.035
最小 - 最大-0.12176832 - 0.22226366
平均 (標準偏差)0.0007388665 (±0.012074247)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ220220220
Spacing220220220
セルA=B=C: 220.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z111
M x/y/z220220220
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z220.000220.000220.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ480480480
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS220220220
D min/max/mean-0.1220.2220.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : PRMT5:MEP50

全体名称: PRMT5:MEP50
要素
  • 複合体: PRMT5:MEP50
    • タンパク質・ペプチド: Protein arginine N-methyltransferase 5
    • タンパク質・ペプチド: Methylosome protein 50

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超分子 #1: PRMT5:MEP50

超分子名称: PRMT5:MEP50 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: The complex contains a tetramer of PRMT5:MEP50 heterodimers
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
分子量実験値: 450 KDa

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分子 #1: Protein arginine N-methyltransferase 5

分子名称: Protein arginine N-methyltransferase 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MRGPNSGTEK GRLVIPEKQG FDFLCMPVFH PRFKREFIQE PAKNRPGPQT RSDLLLSGRA FLLPLNQEDN TNLARVLTN HIHTGHHSSM FWMRVPLVAP EDLRDDIIEN APTTHTEEYS GEEKTWMWWH NFRTLCDYSK R IAVALEIG ADLPSNHVID RWLGEPIKAA ...文字列:
MRGPNSGTEK GRLVIPEKQG FDFLCMPVFH PRFKREFIQE PAKNRPGPQT RSDLLLSGRA FLLPLNQEDN TNLARVLTN HIHTGHHSSM FWMRVPLVAP EDLRDDIIEN APTTHTEEYS GEEKTWMWWH NFRTLCDYSK R IAVALEIG ADLPSNHVID RWLGEPIKAA ILPTSIFLTN KKGFPVLSKM HQRLIFRLLK LEVQFIITGT NH HSEKEFC SYLQYLEYLS QNRPPPNAYE LFAKGYEDYL QSPLQPLMDN LESQTYEVFE KDPIKYSQYQ QAI YKCLLD RVPEEEKDTN VQVLMVLGAG RGPLVNASLR AAKQADRRIK LYAVEKNPNA VVTLENWQFE EWGS QVTVV SSDMREWVAP EKADIIVSEL LGSFADNELS PECLDGAQHF LKDDGVSIPG EYTSFLAPIS SSKLY NEVR ACREKDRDPE AQFEMPYVVR LHNFHQLSAP QPCFTFSHPN RDPMIDNNRY CTLEFPVEVN TVLHGF AGY FETVLYQDIT LSIRPETHSP GMFSWFPILF PIKQPITVRE GQTICVRFWR CSNSKKVWYE WAVTAPV CS AIHNPTGRSY TIGL

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分子 #2: Methylosome protein 50

分子名称: Methylosome protein 50 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MRKETPPPLV PPAAREWNLP PNAPACMERQ LEAARYRSDG ALLLGASSLS GRCWAGSLWL FKDPCAAPNE GFCSAGVQT EAGVADLTWV GERGILVASD SAHAAQVTCV AASPHKDSVF LSCSEDNRIL LWDTRCPKPA S QIGCSAPG YLPTSLAWHP QQSEVFVFGD ...文字列:
MRKETPPPLV PPAAREWNLP PNAPACMERQ LEAARYRSDG ALLLGASSLS GRCWAGSLWL FKDPCAAPNE GFCSAGVQT EAGVADLTWV GERGILVASD SAHAAQVTCV AASPHKDSVF LSCSEDNRIL LWDTRCPKPA S QIGCSAPG YLPTSLAWHP QQSEVFVFGD ENGTVSLVDT KSTSCVLSSA VHSQCVTGLV FSPHSVPFLA SL SEDCSLA VLDSSLSELF RSQAHRDFVR DATWSPLNHS LLTTVGWDHQ VVHHVVPTEP LPAPGPASVT E

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.38 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 50 mM HEPES, 150 mM NaCl
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 80 % / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-40 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 193 / 平均露光時間: 8.0 sec. / 平均電子線量: 64.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 113167
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4)
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

4gqb


詳細: low pass filter 60 Ang
最終 再構成想定した対称性 - 点群: D2 (2回x2回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4) / 使用した粒子像数: 26553
初期 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)
最終 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)
最終 3次元分類クラス数: 4 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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