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万見
- EMDB-70827: DDB1-CRBN with CK1a, SB-405483, and DEG-47- consensus map submission -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-70827
タイトルDDB1-CRBN with CK1a, SB-405483, and DEG-47- consensus map submission
マップデータ
試料
  • 複合体: DDB1(BPB deleted)-CRBN complex with Casein kinase 1 alpha and DEG-47
    • タンパク質・ペプチド: DNA damage binding protein 1 (DDB1)
    • タンパク質・ペプチド: Cereblon (CRBN)
    • タンパク質・ペプチド: Casien Kinase 1 alpha (CK1a)
キーワードE3 ligases / Cullin RING Ligase / CRL4 / Cereblon / CRBN / molecular glues / IMiDs / LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


intermediate filament cytoskeleton organization / negative regulation of monoatomic ion transmembrane transport / Activation of SMO / negative regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / cellular response to nutrient / beta-catenin destruction complex / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell ...intermediate filament cytoskeleton organization / negative regulation of monoatomic ion transmembrane transport / Activation of SMO / negative regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / cellular response to nutrient / beta-catenin destruction complex / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / spindle assembly involved in female meiosis / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / UV-damage excision repair / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / Maturation of nucleoprotein / biological process involved in interaction with symbiont / regulation of mitotic cell cycle phase transition / WD40-repeat domain binding / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / positive regulation of Rho protein signal transduction / Golgi organization / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / locomotory exploration behavior / cullin family protein binding / viral release from host cell / positive regulation of Wnt signaling pathway / ectopic germ cell programmed cell death / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of viral genome replication / proteasomal protein catabolic process / positive regulation of TORC1 signaling / positive regulation of gluconeogenesis / nucleotide-excision repair / positive regulation of protein-containing complex assembly / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / regulation of circadian rhythm / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / DNA Damage Recognition in GG-NER / kinetochore / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / spindle / Formation of Incision Complex in GG-NER / Wnt signaling pathway / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / positive regulation of protein catabolic process / cellular response to UV / rhythmic process / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / site of double-strand break / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / Potential therapeutics for SARS / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / damaged DNA binding / transmembrane transporter binding / chromosome, telomeric region / cell surface receptor signaling pathway / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / viral protein processing / nuclear speck / protein ubiquitination / cilium / ciliary basal body / cell division / protein serine kinase activity / DNA repair / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / DNA damage response / centrosome / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex binding / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / signal transduction / protein-containing complex / extracellular space / DNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Yippee/Mis18/Cereblon / Yippee zinc-binding/DNA-binding /Mis18, centromere assembly / : / CULT domain / CULT domain profile. / Lon N-terminal domain profile. / Lon protease, N-terminal domain / Lon protease, N-terminal domain superfamily / ATP-dependent protease La (LON) substrate-binding domain / Found in ATP-dependent protease La (LON) ...Yippee/Mis18/Cereblon / Yippee zinc-binding/DNA-binding /Mis18, centromere assembly / : / CULT domain / CULT domain profile. / Lon N-terminal domain profile. / Lon protease, N-terminal domain / Lon protease, N-terminal domain superfamily / ATP-dependent protease La (LON) substrate-binding domain / Found in ATP-dependent protease La (LON) / RSE1/DDB1/CPSF1 second beta-propeller / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / : / CPSF A subunit region / RSE1/DDB1/CPSF1 first beta-propeller / PUA-like superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / WD40-repeat-containing domain superfamily / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Casein kinase I isoform alpha / DNA damage-binding protein 1 / Protein cereblon
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Rizvi Z / Lander GC
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM143805 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Identification of a cryptic allosteric site on the E3 ligase adapter protein cereblon
著者: Rizvi Z / Dippon VN / Choudhry AE / Chung CW / Alkuraya IF / Xu W / Tao XB / Jurewicz AJ / Schneck JL / Chen W / Curnutt NM / Kabir F / Chan KH / Queisser MA / Musetti C / Dai H / Benowitz AB / Woo CM / Lander GC
履歴
登録2025年5月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年11月19日-
マップ公開2025年11月19日-
更新2025年11月19日-
現状2025年11月19日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_70827.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_70827.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.74 Å/pix.
x 300 pix.
= 222. Å		0.74 Å/pix.
x 300 pix.
= 222. Å		0.74 Å/pix.
x 300 pix.
= 222. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.74 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.158
最小 - 最大-1.1427354 - 1.5057881
平均 (標準偏差)-0.00010410922 (±0.036065217)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 222.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_70827_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #1

ファイルemd_70827_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_70827_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_70827_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : DDB1(BPB deleted)-CRBN complex with Casein kinase 1 alpha and DEG-47

全体名称: DDB1(BPB deleted)-CRBN complex with Casein kinase 1 alpha and DEG-47
要素
  • 複合体: DDB1(BPB deleted)-CRBN complex with Casein kinase 1 alpha and DEG-47
    • タンパク質・ペプチド: DNA damage binding protein 1 (DDB1)
    • タンパク質・ペプチド: Cereblon (CRBN)
    • タンパク質・ペプチド: Casien Kinase 1 alpha (CK1a)

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超分子 #1: DDB1(BPB deleted)-CRBN complex with Casein kinase 1 alpha and DEG-47

超分子名称: DDB1(BPB deleted)-CRBN complex with Casein kinase 1 alpha and DEG-47
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 183.66303 KDa

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分子 #1: DNA damage binding protein 1 (DDB1)

分子名称: DNA damage binding protein 1 (DDB1) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: The BPB domain is truncated (396-705 truncation with addition of a GNGNSG linker between BPA and BPC) from DDB1 and co-expressed with Cereblon (CRBN) in SF9 expression system.
光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MSYNYVVTAQ KPTAVNGCVT GHFTSAEDLN LLIAKNTRLE IYVVTAEGLR PVKEVGMYGK IAVMELFRPK GESKDLLFIL TAKYNACILE YKQSGESIDI ITRAHGNVQD RIGRPSETGI IGIIDPECRM IGLRLYDGLF KVIPLDRDNK ELKAFNIRLE ELHVIDVKFL ...文字列:
MSYNYVVTAQ KPTAVNGCVT GHFTSAEDLN LLIAKNTRLE IYVVTAEGLR PVKEVGMYGK IAVMELFRPK GESKDLLFIL TAKYNACILE YKQSGESIDI ITRAHGNVQD RIGRPSETGI IGIIDPECRM IGLRLYDGLF KVIPLDRDNK ELKAFNIRLE ELHVIDVKFL YGCQAPTICF VYQDPQGRHV KTYEVSLREK EFNKGPWKQE NVEAEASMVI AVPEPFGGAI IIGQESITYH NGDKYLAIAP PIIKQSTIVC HNRVDPNGSR YLLGDMEGRL FMLLLEKEEQ MDGTVTLKDL RVELLGETSI AECLTYLDNG VVFVGSRLGD SQLVKLNVDS NEQGSYVVAM ETFTNLGPIV DMCVVDLERQ GQGQLVTCSG AFKEGSLRII RNGIGGNGNS GEIQKLHIRT VPLYESPRKI CYQEVSQCFG VLSSRIEVQD TSGGTTALRP SASTQALSSS VSSSKLFSSS TAPHETSFGE EVEVHNLLII DQHTFEVLHA HQFLQNEYAL SLVSCKLGKD PNTYFIVGTA MVYPEEAEPK QGRIVVFQYS DGKLQTVAEK EVKGAVYSMV EFNGKLLASI NSTVRLYEWT TEKELRTECN HYNNIMALYL KTKGDFILVG DLMRSVLLLA YKPMEGNFEE IARDFNPNWM SAVEILDDDN FLGAENAFNL FVCQKDSAAT TDEERQHLQE VGLFHLGEFV NVFCHGSLVM QNLGETSTPT QGSVLFGTVN GMIGLVTSLS ESWYNLLLDM QNRLNKVIKS VGKIEHSFWR SFHTERKTEP ATGFIDGDLI ESFLDISRPK MQEVVANLQY DDGSGMKREA TADDLIKVVE ELTRIH

UniProtKB: DNA damage-binding protein 1

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分子 #2: Cereblon (CRBN)

分子名称: Cereblon (CRBN) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 詳細: 6X His tag at N-terminus / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
配列文字列: MHHHHHHMAG EGDQQDAAHN MGNHLPLLPA ESEEEDEMEV EDQDSKEAKK PNIINFDTSL PTSHTYLGAD MEEFHGRTLH DDDSCQVIPV LPQVMMILIP GQTLPLQLFH PQEVSMVRNL IQKDRTFAVL AYSNVQEREA QFGTTAEIYA YREEQDFGIE IVKVKAIGRQ ...文字列:
MHHHHHHMAG EGDQQDAAHN MGNHLPLLPA ESEEEDEMEV EDQDSKEAKK PNIINFDTSL PTSHTYLGAD MEEFHGRTLH DDDSCQVIPV LPQVMMILIP GQTLPLQLFH PQEVSMVRNL IQKDRTFAVL AYSNVQEREA QFGTTAEIYA YREEQDFGIE IVKVKAIGRQ RFKVLELRTQ SDGIQQAKVQ ILPECVLPST MSAVQLESLN KCQIFPSKPV SREDQCSYKW WQKYQKRKFH CANLTSWPRW LYSLYDAETL MDRIKKQLRE WDENLKDDSL PSNPIDFSYR VAACLPIDDV LRIQLLKIGS AIQRLRCELD IMNKCTSLCC KQCQETEITT KNEIFSLSLC GPMAAYVNPH GYVHETLTVY KACNLNLIGR PSTEHSWFPG YAWTVAQCKI CASHIGWKFT ATKKDMSPQK FWGLTRSALL PTIPDTEDEI SPDKVILCL

UniProtKB: Protein cereblon

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分子 #3: Casien Kinase 1 alpha (CK1a)

分子名称: Casien Kinase 1 alpha (CK1a) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 詳細: tag less / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
配列文字列: MASSSGSKAE FIVGGKYKLV RKIGSGSFGD IYLAINITNG EEVAVKLESQ KARHPQLLYE SKLYKILQGG VGIPHIRWYG QEKDYNVLVM DLLGPSLEDL FNFCSRRFTM KTVLMLADQM ISRIEYVHTK NFIHRDIKPD NFLMGIGRHC NKLFLIDFGL AKKYRDNRTR ...文字列:
MASSSGSKAE FIVGGKYKLV RKIGSGSFGD IYLAINITNG EEVAVKLESQ KARHPQLLYE SKLYKILQGG VGIPHIRWYG QEKDYNVLVM DLLGPSLEDL FNFCSRRFTM KTVLMLADQM ISRIEYVHTK NFIHRDIKPD NFLMGIGRHC NKLFLIDFGL AKKYRDNRTR QHIPYREDKN LTGTARYASI NAHLGIEQSR RDDMESLGYV LMYFNRTSLP WQGLKAATKK QKYEKISEKK MSTPVEVLCK GFPAEFAMYL NYCRGLRFEE APDYMYLRQL FRILFRTLNH QYDYTFDWTM LKQKAAQQAA SSSGQGQQAQ TPTGKQTDKT KSNMKGF

UniProtKB: Casein kinase I isoform alpha

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7
構成要素:
濃度式名称
10.0 mMC8H18N2O4SHEPES
240.0 mMNaClSodium Chloride
3.0 mMC9H15O6PTCEP

詳細: 10mM HEPES, 240mM NaCl, 3mM TCEP
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 100.1 / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 時間: 12 sec. / 前処理 - 雰囲気: OTHER / 前処理 - 気圧: 0.0239980266 kPa
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER
詳細The protein complex was incubated with CK1a, IMiD DEG-47, and allosteric binder SB-405483, and the mixture was incubated at 1:2:13:20 for 30 minutes and then frozen on 1.2/1.3 Au grids

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
温度最低: 70.0 K / 最高: 77.0 K
撮影フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 5691 / 平均露光時間: 4.08 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 倍率（補正後）: 189189 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 19000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 3492611
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6.2) / タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / In silico モデル: AB INITIO RECONSTRUCTION
最終 再構成使用したクラス数: 3 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6.2) / 使用した粒子像数: 328293
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6.2)
詳細: Ab initio reconstruction, heterogeneous refinement, and homogeneous refinement
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6.2) / 詳細: Non-uniform refinement
最終 3次元分類クラス数: 6 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6.2)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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