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- EMDB-7078: Model for extended volume of truncated monomeric Cytohesin-3 (Grp... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-7078
タイトルModel for extended volume of truncated monomeric Cytohesin-3 (Grp1; amino acids 63-399) E161A Arf6 Q67L fusion protein
マップデータExtended volume for truncated monomeric Cytohesin-3 (Grp1; amino acids 63-399) E161A 6GS Arf6 Q67L fusion protein,
試料
  • 複合体: Truncated monomeric Cytohesin-3 (Grp1; amino acids 63-399) E161A 6GS Arf6 Q67L fusion protein
    • タンパク質・ペプチド: Cytohesin-3,ADP-ribosylation factor 6
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: INOSITOL-(1,3,4,5)-TETRAKISPHOSPHATE
キーワードGuanine nucleotide exchange factor / Arf GTPase / Fusion protein / Inositol 1 / 3 / 4 / 5-tetrakisphosphate / LIPID BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


erythrocyte apoptotic process / maintenance of postsynaptic density structure / Intra-Golgi traffic / protein localization to cleavage furrow / positive regulation of mitotic cytokinetic process / negative regulation of dendrite development / Golgi vesicle transport / establishment of epithelial cell polarity / regulation of dendritic spine development / regulation of Rac protein signal transduction ...erythrocyte apoptotic process / maintenance of postsynaptic density structure / Intra-Golgi traffic / protein localization to cleavage furrow / positive regulation of mitotic cytokinetic process / negative regulation of dendrite development / Golgi vesicle transport / establishment of epithelial cell polarity / regulation of dendritic spine development / regulation of Rac protein signal transduction / protein localization to endosome / negative regulation of protein localization to cell surface / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / ruffle assembly / positive regulation of keratinocyte migration / positive regulation of focal adhesion disassembly / regulation of filopodium assembly / regulation of ARF protein signal transduction / endocytic recycling / MET receptor recycling / thioesterase binding / Flemming body / filopodium membrane / protein localization to cell surface / TBC/RABGAPs / cortical actin cytoskeleton organization / positive regulation of actin filament polymerization / hepatocyte apoptotic process / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / cleavage furrow / synaptic vesicle endocytosis / endocytic vesicle / regulation of presynapse assembly / bicellular tight junction / vesicle-mediated transport / ruffle / signaling adaptor activity / positive regulation of cell adhesion / guanyl-nucleotide exchange factor activity / liver development / small monomeric GTPase / protein localization to plasma membrane / positive regulation of protein secretion / adherens junction / positive regulation of protein localization to plasma membrane / intracellular protein transport / cellular response to nerve growth factor stimulus / positive regulation of neuron projection development / recycling endosome membrane / GDP binding / nervous system development / presynapse / Clathrin-mediated endocytosis / G protein activity / midbody / cell cortex / early endosome membrane / cell differentiation / postsynapse / endosome / cell adhesion / cell division / focal adhesion / GTPase activity / GTP binding / glutamatergic synapse / Golgi apparatus / extracellular exosome / nucleoplasm / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ADP-ribosylation factor 6 / Sec7 domain / Sec7, C-terminal domain superfamily / Sec7 domain superfamily / Sec7 domain / SEC7 domain profile. / Sec7 domain / Small GTPase superfamily, ARF type / Small GTPase Arf domain profile. / Sar1p-like members of the Ras-family of small GTPases ...ADP-ribosylation factor 6 / Sec7 domain / Sec7, C-terminal domain superfamily / Sec7 domain superfamily / Sec7 domain / SEC7 domain profile. / Sec7 domain / Small GTPase superfamily, ARF type / Small GTPase Arf domain profile. / Sar1p-like members of the Ras-family of small GTPases / Small GTPase superfamily, ARF/SAR type / ADP-ribosylation factor family / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Cytohesin-3 / ADP-ribosylation factor 6
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 35.0 Å
データ登録者Das S / Malaby AW
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM 056324 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2018
タイトル: Structural Dynamics Control Allosteric Activation of Cytohesin Family Arf GTPase Exchange Factors.
著者: Andrew W Malaby / Sanchaita Das / Srinivas Chakravarthy / Thomas C Irving / Osman Bilsel / David G Lambright /
要旨: Membrane dynamic processes including vesicle biogenesis depend on Arf guanosine triphosphatase (GTPase) activation by guanine nucleotide exchange factors (GEFs) containing a catalytic Sec7 domain and ...Membrane dynamic processes including vesicle biogenesis depend on Arf guanosine triphosphatase (GTPase) activation by guanine nucleotide exchange factors (GEFs) containing a catalytic Sec7 domain and a membrane-targeting module such as a pleckstrin homology (PH) domain. The catalytic output of cytohesin family Arf GEFs is controlled by autoinhibitory interactions that impede accessibility of the exchange site in the Sec7 domain. These restraints can be relieved through activator Arf-GTP binding to an allosteric site comprising the PH domain and proximal autoinhibitory elements (Sec7-PH linker and C-terminal helix). Small-angle X-ray scattering and negative-stain electron microscopy were used to investigate the structural organization and conformational dynamics of cytohesin-3 (Grp1) in autoinhibited and active states. The results support a model in which hinge dynamics in the autoinhibited state expose the activator site for Arf-GTP binding, while subsequent C-terminal helix unlatching and repositioning unleash conformational entropy in the Sec7-PH linker to drive exposure of the exchange site.
履歴
登録2017年10月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年1月10日-
マップ公開2018年1月10日-
更新2023年11月29日-
現状2023年11月29日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0639
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0639
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6bbq
  • 表面レベル: 0.0639
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_7078.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_7078.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Extended volume for truncated monomeric Cytohesin-3 (Grp1; amino acids 63-399) E161A 6GS Arf6 Q67L fusion protein,
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
3.5 Å/pix.
x 80 pix.
= 280. Å		3.5 Å/pix.
x 80 pix.
= 280. Å		3.5 Å/pix.
x 80 pix.
= 280. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.5 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0639 / ムービー #1: 0.0639
最小 - 最大-0.81098795 - 2.976905
平均 (標準偏差)-0.0019418432 (±0.15161914)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-40-40-40
サイズ808080
Spacing808080
セルA=B=C: 280.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.53.53.5
M x/y/z808080
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z280.000280.000280.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-40-40-40
NC/NR/NS808080
D min/max/mean-0.8112.977-0.002

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Truncated monomeric Cytohesin-3 (Grp1; amino acids 63-399) E161A ...

全体名称: Truncated monomeric Cytohesin-3 (Grp1; amino acids 63-399) E161A 6GS Arf6 Q67L fusion protein
要素
  • 複合体: Truncated monomeric Cytohesin-3 (Grp1; amino acids 63-399) E161A 6GS Arf6 Q67L fusion protein
    • タンパク質・ペプチド: Cytohesin-3,ADP-ribosylation factor 6
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: INOSITOL-(1,3,4,5)-TETRAKISPHOSPHATE

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超分子 #1: Truncated monomeric Cytohesin-3 (Grp1; amino acids 63-399) E161A ...

超分子名称: Truncated monomeric Cytohesin-3 (Grp1; amino acids 63-399) E161A 6GS Arf6 Q67L fusion protein
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

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分子 #1: Cytohesin-3,ADP-ribosylation factor 6

分子名称: Cytohesin-3,ADP-ribosylation factor 6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 60.307855 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGHHHHHHGS TTQRNKQIAM GRKKFNMDPK KGIQFLIEND LLQSSPEDVA QFLYKGEGLN KTVIGDYLGE RDDFNIKVLQ AFVELHEFA DLNLVQALRQ FLWSFRLPGE AQKIDRMMEA FASRYCLCNP GVFQSTDTCY VLSFAIIMLN TSLHNHNVRD K PTAERFIT ...文字列:
MGHHHHHHGS TTQRNKQIAM GRKKFNMDPK KGIQFLIEND LLQSSPEDVA QFLYKGEGLN KTVIGDYLGE RDDFNIKVLQ AFVELHEFA DLNLVQALRQ FLWSFRLPGE AQKIDRMMEA FASRYCLCNP GVFQSTDTCY VLSFAIIMLN TSLHNHNVRD K PTAERFIT MNRGINEGGD LPEELLRNLY ESIKNEPFKI PEDDGNDLTH TFFNPDREGW LLKLGGRVKT WKRRWFILTD NC LYYFEYT TDKEPRGIIP LENLSIREVE DPRKPNCFEL YNPSHKGQVI KACKTEADGR VVEGNHVVYR ISAPSPEEKE EWM KSIKAS ISRDPFYDML ATRKRRIANK KGKVLSKIFG NKEMRILMLG LDAAGKTTIL YKLKLGQSVT TIPTVGFNVE TVTY KNVKF NVWDVGGLDK IRPLWRHYYT GTQGLIFVVD CADRDRIDEA RQELHRIIND REMRDAIILI FANKQDLPDA MKPHE IQEK LGLTRIRDRN WYVQPSCATS GDGLYEGLTW LTSNYK

UniProtKB: Cytohesin-3, ADP-ribosylation factor 6

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分子 #2: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: GTP
分子量理論値: 523.18 Da
Chemical component information

ChemComp-GTP:
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / GTP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #3: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #4: INOSITOL-(1,3,4,5)-TETRAKISPHOSPHATE

分子名称: INOSITOL-(1,3,4,5)-TETRAKISPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: 4IP
分子量理論値: 500.075 Da
Chemical component information

ChemComp-4IP:
INOSITOL-(1,3,4,5)-TETRAKISPHOSPHATE / イノシト-ル1,3,4,5-テトラキスりん酸

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
詳細: 20 mM Tris, pH 8.0, 150 mM NaCl, 2 mM MgCl2, 0.1% 2-mercaptoethanol, and 0.001 mM IP4
染色タイプ: NEGATIVE / 材質: Uranyl Formate / 詳細: Stained with 0.75% (w/v) uranyl formate
グリッド材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 45 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 12
詳細Gatan Erlang Shen 785 camera used for collecting images
撮影フィルム・検出器のモデル: OTHER / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 369 / 平均電子線量: 20.0 e/Å2
詳細: Gatan Erlang Shen 785 camera used for collecting images
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 60000

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画像解析

詳細The images were X-ray corrected
粒子像選択選択した数: 10000 / 詳細: EMAN2 based manual particle picking
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成使用したクラス数: 71 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 35.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN (ver. 2) / 使用した粒子像数: 6504
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 3次元分類クラス数: 80 / 平均メンバー数/クラス: 91 / ソフトウェア - 名称: EMAN (ver. 2)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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