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- EMDB-7030: Staphylococcus aureus phage 80alpha procapsid -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-7030
タイトルStaphylococcus aureus phage 80alpha procapsid
マップデータCapsid protein and C-terminal part of scaffolding protein in the Staphylococcus aureus phage 80alpha procapsid: clipped map used for model building and refinement in Coot and REFMAC
試料
  • ウイルス: Staphylococcus phage 80alpha (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Major head protein
    • タンパク質・ペプチド: Scaffold protein
キーワードmajor capsid protein / HK97-like fold / scaffolding protein / procapsid / VIRUS
機能・相同性Protein of unknown function DUF4355 / Domain of unknown function (DUF4355) / viral scaffold / Phage capsid / Phage capsid family / viral capsid / Scaffold protein / Major capsid protein
機能・相同性情報
生物種Staphylococcus phage 80alpha (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Kizziah JL / Dearborn AD
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI083255 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2017
タイトル: Competing scaffolding proteins determine capsid size during mobilization of pathogenicity islands.
著者: Altaira D Dearborn / Erin A Wall / James L Kizziah / Laura Klenow / Laura K Parker / Keith A Manning / Michael S Spilman / John M Spear / Gail E Christie / Terje Dokland /
要旨: pathogenicity islands (SaPIs), such as SaPI1, exploit specific helper bacteriophages, like 80α, for their high frequency mobilization, a process termed 'molecular piracy'. SaPI1 redirects the ... pathogenicity islands (SaPIs), such as SaPI1, exploit specific helper bacteriophages, like 80α, for their high frequency mobilization, a process termed 'molecular piracy'. SaPI1 redirects the helper's assembly pathway to form small capsids that can only accommodate the smaller SaPI1 genome, but not a complete phage genome. SaPI1 encodes two proteins, CpmA and CpmB, that are responsible for this size redirection. We have determined the structures of the 80α and SaPI1 procapsids to near-atomic resolution by cryo-electron microscopy, and show that CpmB competes with the 80α scaffolding protein (SP) for a binding site on the capsid protein (CP), and works by altering the angle between capsomers. We probed these interactions genetically and identified second-site suppressors of lethal mutations in SP. Our structures show, for the first time, the detailed interactions between SP and CP in a bacteriophage, providing unique insights into macromolecular assembly processes.
履歴
登録2017年9月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年10月11日-
マップ公開2017年10月18日-
更新2024年3月13日-
現状2024年3月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.00705
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.00705
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6b0x
  • 表面レベル: 0.00705
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_7030.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_7030.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 210.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Capsid protein and C-terminal part of scaffolding protein in the Staphylococcus aureus phage 80alpha procapsid: clipped map used for model building and refinement in Coot and REFMAC
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.21 Å/pix.
x 240 pix.
= 290.4 Å		1.21 Å/pix.
x 480 pix.
= 580.8 Å		1.21 Å/pix.
x 480 pix.
= 580.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.21 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.00705 / ムービー #1: 0.00705
最小 - 最大-0.014348721 - 0.02552154
平均 (標準偏差)0.00015101467 (±0.0023900704)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ480480240
Spacing480480240
セルA: 580.80005 Å / B: 580.80005 Å / C: 290.40002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.211.211.21
M x/y/z480480240
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z580.800580.800290.400
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS480480240
D min/max/mean-0.0140.0260.000

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添付データ

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追加マップ: Capsid protein and C-terminal part of scaffolding protein...

ファイルemd_7030_additional.map
注釈Capsid protein and C-terminal part of scaffolding protein in the Staphylococcus aureus phage 80alpha procapsid: final map sharpened with a B-factor of 300 to 6 Angstrom resolution (cutoff at 3 Angstrom)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Staphylococcus phage 80alpha

全体名称: Staphylococcus phage 80alpha (ファージ)
要素
  • ウイルス: Staphylococcus phage 80alpha (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Major head protein
    • タンパク質・ペプチド: Scaffold protein

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超分子 #1: Staphylococcus phage 80alpha

超分子名称: Staphylococcus phage 80alpha / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Lysogenic 80alpha with small terminase gene deletion
NCBI-ID: 53369 / 生物種: Staphylococcus phage 80alpha / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes
宿主生物種: Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
分子量理論値: 25.27 MDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: Procapsid / 直径: 546.0 Å / T番号(三角分割数): 7

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分子 #1: Major head protein

分子名称: Major head protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Staphylococcus phage 80alpha (ファージ)
分子量理論値: 36.846883 KDa
組換発現生物種: Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
配列文字列: MEQTQKLKLN LQHFASNNVK PQVFNPDNVM MHEKKDGTLM NEFTTPILQE VMENSKIMQL GKYEPMEGTE KKFTFWADKP GAYWVGEGQ KIETSKATWV NATMRAFKLG VILPVTKEFL NYTYSQFFEE MKPMIAEAFY KKFDEAGILN QGNNPFGKSI A QSIEKTNK ...文字列:
MEQTQKLKLN LQHFASNNVK PQVFNPDNVM MHEKKDGTLM NEFTTPILQE VMENSKIMQL GKYEPMEGTE KKFTFWADKP GAYWVGEGQ KIETSKATWV NATMRAFKLG VILPVTKEFL NYTYSQFFEE MKPMIAEAFY KKFDEAGILN QGNNPFGKSI A QSIEKTNK VIKGDFTQDN IIDLEALLED DELEANAFIS KTQNRSLLRK IVDPETKERI YDRNSDSLDG LPVVNLKSSN LK RGELITG DFDKLIYGIP QLIEYKIDET AQLSTVKNED GTPVNLFEQD MVALRATMHV ALHIADDKAF AKLVPADKRT DSV PGEV

UniProtKB: Major capsid protein

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分子 #2: Scaffold protein

分子名称: Scaffold protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Staphylococcus phage 80alpha (ファージ)
分子量理論値: 23.410941 KDa
組換発現生物種: Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
配列文字列: MEENKLKFNL QFFADQSDDP DEPGGDGKKG NPDKKENDEG TEITFTPEQQ KKVDEILERR VAHEKKKADE YAKEKAAEAA KEAAKLAKM NKDQKDEYER EQMEKELEQL RSEKQLNEMR SEARKMLSEA EVDSSDEVVN LVVTDTAEQT KSNVEAFSNA V KKAVNEAV ...文字列:
MEENKLKFNL QFFADQSDDP DEPGGDGKKG NPDKKENDEG TEITFTPEQQ KKVDEILERR VAHEKKKADE YAKEKAAEAA KEAAKLAKM NKDQKDEYER EQMEKELEQL RSEKQLNEMR SEARKMLSEA EVDSSDEVVN LVVTDTAEQT KSNVEAFSNA V KKAVNEAV KVNARQSPLT GGDSFNHSTK NKPQNLAEIA RQKRIIKN

UniProtKB: Scaffold protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: DIRECT ELECTRON DE-20 (5k x 3k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 10557
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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