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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-6683 | |||||||||
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タイトル | The 7 angstrom resolution CryoEM map of the bacterial flagellar polyrod | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 bacterial-type flagellum basal body, distal rod / bacterial-type flagellum-dependent swarming motility / bacterial-type flagellum-dependent cell motility 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) (サルモネラ菌) | |||||||||
手法 | らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.4 Å | |||||||||
データ登録者 | Fujii T / Namba K | |||||||||
引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017 タイトル: Identical folds used for distinct mechanical functions of the bacterial flagellar rod and hook. 著者: Takashi Fujii / Takayuki Kato / Koichi D Hiraoka / Tomoko Miyata / Tohru Minamino / Fabienne F V Chevance / Kelly T Hughes / Keiichi Namba / 要旨: The bacterial flagellum is a motile organelle driven by a rotary motor, and its axial portions function as a drive shaft (rod), a universal joint (hook) and a helical propeller (filament). The rod ...The bacterial flagellum is a motile organelle driven by a rotary motor, and its axial portions function as a drive shaft (rod), a universal joint (hook) and a helical propeller (filament). The rod and hook are directly connected to each other, with their subunit proteins FlgG and FlgE having 39% sequence identity, but show distinct mechanical properties; the rod is straight and rigid as a drive shaft whereas the hook is flexible in bending as a universal joint. Here we report the structure of the rod and comparison with that of the hook. While these two structures have the same helical symmetry and repeat distance and nearly identical folds of corresponding domains, the domain orientations differ by ∼7°, resulting in tight and loose axial subunit packing in the rod and hook, respectively, conferring the rigidity on the rod and flexibility on the hook. This provides a good example of versatile use of a protein structure in biological organisms. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_6683.map.gz | 3 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-6683-v30.xml emd-6683.xml | 8.9 KB 8.9 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_6683.png | 90.4 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-6683 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-6683 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_6683_validation.pdf.gz | 397.9 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_6683_full_validation.pdf.gz | 397.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_6683_validation.xml.gz | 5.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_6683_validation.cif.gz | 6.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-6683 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-6683 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_6683.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 12.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.64 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : the bacterial flagellar polyrod
全体 | 名称: the bacterial flagellar polyrod |
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要素 |
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-超分子 #1: the bacterial flagellar polyrod
超分子 | 名称: the bacterial flagellar polyrod / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) (サルモネラ菌) |
-分子 #1: Flagellar basal-body rod protein FlgG
分子 | 名称: Flagellar basal-body rod protein FlgG / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) (サルモネラ菌) 株: LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720 |
分子量 | 理論値: 27.784807 KDa |
配列 | 文字列: MISSLWIAKT GLDAQQTNMD VIANNLANVS TNGFKRQRAV FEDLLYQTIR QPGAQSSEQT TLPSGLQIGT GVRPVATERL HSQGNLSQT NNSKDVAIKG QGFFQVMLPD GTSAYTRDGS FQVDQNGQLV TAGGFQVQPA ITIPANALSI TIGRDGVVSV T QQGQAAPV ...文字列: MISSLWIAKT GLDAQQTNMD VIANNLANVS TNGFKRQRAV FEDLLYQTIR QPGAQSSEQT TLPSGLQIGT GVRPVATERL HSQGNLSQT NNSKDVAIKG QGFFQVMLPD GTSAYTRDGS FQVDQNGQLV TAGGFQVQPA ITIPANALSI TIGRDGVVSV T QQGQAAPV QVGQLNLTTF MNDTGLESIG ENLYIETQSS GAPNESTPGL NGAGLLYQGY VETSNVNVAE ELVNMIQVQR AY EINSKAV STTDQMLQKL TQL |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | らせん対称体再構成法 |
試料の集合状態 | filament |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | JEOL 3200FSC |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F415 (4k x 4k) 平均電子線量: 20.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
-画像解析
最終 再構成 | 想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 4.13 Å 想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 64.75 ° 想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称) 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 10645 |
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初期モデル | モデルのタイプ: OTHER / 詳細: simple cylinder |
最終 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE |