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万見
- EMDB-65918: Structure of HCMV UL33 in complex with human Gs protein -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-65918
タイトルStructure of HCMV UL33 in complex with human Gs protein
マップデータsharpened full map, globally refined map (main map)
試料
  • 複合体: UL33-Gas-Gb1-Gg2-Nb35
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
    • タンパク質・ペプチド: Nanobody35
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1,Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1,Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1,Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1, HiBit fusion
    • タンパク質・ペプチド: G-protein coupled receptor homolog UL33,G-protein coupled receptor homolog UL33,G-protein coupled receptor homolog UL33, LgBit fusion
キーワードHCMV / viral protein / viral-host interaction / GPCR / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


adenylate cyclase-activating G protein-coupled bile acid receptor signaling pathway / adenylate cyclase-activating serotonin receptor signaling pathway / regulation of skeletal muscle contraction / PKA activation in glucagon signalling / hair follicle placode formation / developmental growth / intracellular transport / D1 dopamine receptor binding / vascular endothelial cell response to laminar fluid shear stress / renal water homeostasis ...adenylate cyclase-activating G protein-coupled bile acid receptor signaling pathway / adenylate cyclase-activating serotonin receptor signaling pathway / regulation of skeletal muscle contraction / PKA activation in glucagon signalling / hair follicle placode formation / developmental growth / intracellular transport / D1 dopamine receptor binding / vascular endothelial cell response to laminar fluid shear stress / renal water homeostasis / activation of adenylate cyclase activity / Hedgehog 'off' state / cellular response to acidic pH / adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / cellular response to glucagon stimulus / intracellular glucose homeostasis / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / adenylate cyclase activator activity / trans-Golgi network membrane / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / response to prostaglandin E / bone development / platelet aggregation / cognition / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / Olfactory Signaling Pathway / Activation of the phototransduction cascade / G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / positive regulation of insulin secretion / G beta:gamma signalling through PLC beta / Presynaptic function of Kainate receptors / Thromboxane signalling through TP receptor / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / G-protein activation / Glucagon signaling in metabolic regulation / G beta:gamma signalling through CDC42 / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / G beta:gamma signalling through BTK / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / sensory perception of smell / photoreceptor disc membrane / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / Glucagon-type ligand receptors / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / G alpha (z) signalling events / cellular response to catecholamine stimulus / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / GPER1 signaling / cellular response to prostaglandin E stimulus / heterotrimeric G-protein complex / G-protein beta-subunit binding / G alpha (12/13) signalling events / positive regulation of cold-induced thermogenesis / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / extracellular vesicle / sensory perception of taste / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / signaling receptor complex adaptor activity / retina development in camera-type eye / GTPase binding / G protein activity / fibroblast proliferation / Ca2+ pathway / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / G alpha (i) signalling events / G alpha (s) signalling events / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / G alpha (q) signalling events / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Ras protein signal transduction / cell population proliferation / Extra-nuclear estrogen signaling / G protein-coupled receptor signaling pathway / lysosomal membrane / GTPase activity / synapse / GTP binding / protein-containing complex binding / signal transduction / extracellular exosome / membrane / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
G-protein alpha subunit, group S / G protein alpha subunit, helical insertion / G protein alpha subunit / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain / G-protein gamma-like domain superfamily ...G-protein alpha subunit, group S / G protein alpha subunit, helical insertion / G protein alpha subunit / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain / G-protein gamma-like domain superfamily / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / GGL domain / G protein beta WD-40 repeat protein / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Lama glama (ラマ) / Human betaherpesvirus 5 (ヘルペスウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Tsutsumi N / Suzuki S / Nishikawa K / Fujiyoshi Y
資金援助 日本, 1件
OrganizationGrant number国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)24K01965 日本
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2026
タイトル: Activation of cytomegalovirus-encoded G protein-coupled receptor UL33 by an innate N-terminal peptide.
著者: Anna K Drzazga / Shota Suzuki / Caroline Wouters / Felix Faas / Kouki Nishikawa / Akiko Kamegawa / Yoshinori Fujiyoshi / Mette M Rosenkilde / Naotaka Tsutsumi /
要旨: Human cytomegalovirus (HCMV) encodes the orphan G protein-coupled receptor (GPCR) UL33, which exhibits constitutive activity that disrupts host G protein signalling, facilitating efficient viral ...Human cytomegalovirus (HCMV) encodes the orphan G protein-coupled receptor (GPCR) UL33, which exhibits constitutive activity that disrupts host G protein signalling, facilitating efficient viral replication and pathogenesis. The cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of UL33 bound to the G subtype of G protein reveals the N-terminal peptide as a tethered ligand reminiscent of the protease-activated receptors and adhesion GPCRs. This self-agonism induces a non-canonical active state that facilitates promiscuous G protein coupling, a plausible viral strategy for fine-tuning host signalling. Structure-guided mutagenesis disrupting key interactions between the N-terminus and its binding pocket abolishes G protein-mediated signalling, confirming the role of the N-terminus as a self-agonist. Our findings elucidate the structural basis for this activation mechanism and highlight the strategies employed by HCMV to hijack host G protein signalling.
履歴
登録2025年8月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年2月25日-
マップ公開2026年2月25日-
更新2026年4月8日-
現状2026年4月8日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_65918.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_65918.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈sharpened full map, globally refined map (main map)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.99 Å/pix.
x 256 pix.
= 252.8 Å		0.99 Å/pix.
x 256 pix.
= 252.8 Å		0.99 Å/pix.
x 256 pix.
= 252.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.9875 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.15
最小 - 最大-0.50181097 - 0.9747996
平均 (標準偏差)0.00050280604 (±0.024951734)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 252.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_65918_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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マスク #2

ファイルemd_65918_msk_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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マスク #3

ファイルemd_65918_msk_3.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: sharpened full map, receptor local refined map

ファイルemd_65918_additional_1.map
注釈sharpened full map, receptor local refined map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map A

ファイルemd_65918_half_map_1.map
注釈half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map B

ファイルemd_65918_half_map_2.map
注釈half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : UL33-Gas-Gb1-Gg2-Nb35

全体名称: UL33-Gas-Gb1-Gg2-Nb35
要素
  • 複合体: UL33-Gas-Gb1-Gg2-Nb35
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
    • タンパク質・ペプチド: Nanobody35
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1,Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1,Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1,Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1, HiBit fusion
    • タンパク質・ペプチド: G-protein coupled receptor homolog UL33,G-protein coupled receptor homolog UL33,G-protein coupled receptor homolog UL33, LgBit fusion

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超分子 #1: UL33-Gas-Gb1-Gg2-Nb35

超分子名称: UL33-Gas-Gb1-Gg2-Nb35 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Cytomegalovirus GPCR UL33 complexed with heterotrimeric Gs protein with dominant negative mutations via HiBit tethering stabilized by nanobody35
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 180 KDa

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分子 #1: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 7.729947 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
ASNNTASIAQ ARKLVEQLKM EANIDRIKVS KAAADLMAYC EAHAKEDPLL TPVPASENPF REKKFFCAIL

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2

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分子 #2: Nanobody35

分子名称: Nanobody35 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Lama glama (ラマ)
分子量理論値: 15.969623 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
QVQLQESGGG LVQPGGSLRL SCAASGFTFS NYKMNWVRQA PGKGLEWVSD ISQSGASISY TGSVKGRFTI SRDNAKNTLY LQMNSLKPE DTAVYYCARC PAPFTRDCFD VTSTTYAYRG QGTQVTVSSH HHHHHEPEAH HHHHH

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分子 #3: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 45.568238 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: GCLGNSKTED QRNEEKAQRE ANKKIEKQLQ KDKQVYRATH RLLLLGAGES GKNTIVKQMR ILHVNGFNGE GGEEDPQAAR SNSDGEKAT KVQDIKNNLK EAIETIVAAM SNLVPPVELA NPENQFRVDY ILSVMNVPDF DFPPEFYEHA KALWEDEGVR A CYERSNEY ...文字列:
GCLGNSKTED QRNEEKAQRE ANKKIEKQLQ KDKQVYRATH RLLLLGAGES GKNTIVKQMR ILHVNGFNGE GGEEDPQAAR SNSDGEKAT KVQDIKNNLK EAIETIVAAM SNLVPPVELA NPENQFRVDY ILSVMNVPDF DFPPEFYEHA KALWEDEGVR A CYERSNEY QLIDCAQYFL DKIDVIKQAD YVPSDQDLLR CRVLTSGIFE TKFQVDKVNF HMFDVGAQRD ERRKWIQCFN DV TAIIFVV ASSSYNMVIR EDNQTNRLQA ALKLFDSIWN NKWLRDTSVI LFLNKQDLLA EKVLAGKSKI EDYFPEFARY TTP EDATPE PGEDPRVTRA KYFIRDEFLR ISTASGDGRH YCYPHFTCSV DTENIRRVFN DCRDIIQRMH LRQYELL

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short

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分子 #4: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1,...

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1,Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1,Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit ...名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1,Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1,Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1,Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1, HiBit fusion
タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 40.039648 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: GPGSSGSELD QLRQEAEQLK NQIRDARKAC ADATLSQITN NIDPVGRIQM RTRRTLRGHL AKIYAMHWGT DSRLLVSASQ DGKLIIWDS YTTNKVHAIP LRSSWVMTCA YAPSGNYVAC GGLDNICSIY NLKTREGNVR VSRELAGHTG YLSCCRFLDD N QIVTSSGD ...文字列:
GPGSSGSELD QLRQEAEQLK NQIRDARKAC ADATLSQITN NIDPVGRIQM RTRRTLRGHL AKIYAMHWGT DSRLLVSASQ DGKLIIWDS YTTNKVHAIP LRSSWVMTCA YAPSGNYVAC GGLDNICSIY NLKTREGNVR VSRELAGHTG YLSCCRFLDD N QIVTSSGD TTCALWDIET GQQTTTFTGH TGDVMSLSLA PDTRLFVSGA CDASAKLWDV REGMCRQTFT GHESDINAIC FF PNGNAFA TGSDDATCRL FDLRADQELM TYSHDNIICG ITSVSFSKSG RLLLAGYDDF NCNVWDALKA DRAGVLAGHD NRV SCLGVT DDGMAVATGS WDSFLKIWNG SSGGGGSGGG GSSGVSGWRL FKKIS

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

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分子 #5: G-protein coupled receptor homolog UL33,G-protein coupled recepto...

分子名称: G-protein coupled receptor homolog UL33,G-protein coupled receptor homolog UL33,G-protein coupled receptor homolog UL33, LgBit fusion
タイプ: protein_or_peptide / ID: 5
詳細: G-protein coupled receptor homolog UL33, LgBit fusion,G-protein coupled receptor homolog UL33, LgBit fusion,G-protein coupled receptor homolog UL33, LgBit fusion,G-protein coupled receptor ...詳細: G-protein coupled receptor homolog UL33, LgBit fusion,G-protein coupled receptor homolog UL33, LgBit fusion,G-protein coupled receptor homolog UL33, LgBit fusion,G-protein coupled receptor homolog UL33, LgBit fusion
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human betaherpesvirus 5 (ヘルペスウイルス)
分子量理論値: 68.188695 KDa
組換発現生物種: Human betaherpesvirus 5 (ヘルペスウイルス)
配列文字列: MDTIIHNSTR NNTPPHINDT CNMTGPLFAI RTTEAVLNTF IIFVGGPLNA IVLITQLLTN RVLGYSTPTI YMTNLYSTNF LTLTVLPFI VLSNQWLLPA GVASCKFLSV IYYSSCTVGF ATVALIAADR YRVLHKRTYA RQSYRSTYMI LLLTWLAGLI F SVPAAVYT ...文字列:
MDTIIHNSTR NNTPPHINDT CNMTGPLFAI RTTEAVLNTF IIFVGGPLNA IVLITQLLTN RVLGYSTPTI YMTNLYSTNF LTLTVLPFI VLSNQWLLPA GVASCKFLSV IYYSSCTVGF ATVALIAADR YRVLHKRTYA RQSYRSTYMI LLLTWLAGLI F SVPAAVYT TVVMHHDAND TNNTNGHATC VLYFVAEEVH TVLLSWKVLL TMVWGAAPVI MMTWFYAFFY STVQRTSQKQ RS RTLTFVS VLLISFVALQ TPYVSLMIFN SYATTAWPMQ CEHLTLRRTI GTLARVVPHL HCLINPILYA LLGHDFLQRM RQC FRGQLL DRRAFLRSQQ NQRATAETNL AAGNNSQSVA TSLDTNSKNY NQHAKRSVSF NFPSGTWKGG QKTASNDTST KIPH RLSQS HHNLSGVAAA EDQVDPRLID GKSRGSSGGG GSGGGGSSGV FTLEDFVGDW EQTAAYNLDQ VLEQGGVSSL LQNLA VSVT PIQRIVRSGE NALKIDIHVI IPYEGLSADQ MAQIEEVFKV VYPVDDHHFK VILPYGTLVI DGVTPNMLNY FGRPYE GIA VFDGKKITVT GTLWNGNKII DERLITPDGS MLFRVTINSG GGGSHHHHHH HH

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度9 mg/mL
緩衝液pH: 7.2
構成要素:
濃度名称
10.0 mMHepes-Na
150.0 mMNaCl
0.001 % (w/v)LMNG
0.001 % (w/v)GDN
0.0001 % (w/v)CHS
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL CRYO ARM 300
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: In-column Omega Filter
エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
詳細The microscope model is the JEOL's "JEM-Z320FHC", a custom-built model of JEOL CRYO ARM 300.
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 2 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 63291 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 3.4 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1502019 / 詳細: initial particles that appeared to be protein
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6)
詳細: CryoSPARC patch CTF estimation and global/local CTF refinements
タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: CryoSPARC ab-initio reconstruction model
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6) / 詳細: CryoSPARC non-uniform refinement / 使用した粒子像数: 54507
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6) / 詳細: CryoSPARC ab-initio reconstruction
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6) / 詳細: CryoSPARC non-uniform refinement
最終 3次元分類クラス数: 3 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6) / 詳細: CryoSPARC 3D classificaiotion
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain詳細

7xt8

source_name: PDB, initial_model_type: experimental modelGs-Nb35

fold

source_name: Other, initial_model_type: in silico modelUL33
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 温度因子: 106.4
得られたモデル

PDB-9wey:
Structure of HCMV UL33 in complex with human Gs protein

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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