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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-6585 | |||||||||
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タイトル | The structure of elongation factor 4 (EF4/LepA) in GTP form bound to the ribosome | |||||||||
![]() | Reconstruction of EF4 bound to the 70S ribosome | |||||||||
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![]() | LepA / EF4 / ribosome / 70S | |||||||||
機能・相同性 | ![]() : / translation elongation factor activity / positive regulation of translation / regulation of translation / large ribosomal subunit / transferase activity / ribosome binding / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit ...: / translation elongation factor activity / positive regulation of translation / regulation of translation / large ribosomal subunit / transferase activity / ribosome binding / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / cytosolic small ribosomal subunit / large ribosomal subunit rRNA binding / small ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / negative regulation of translation / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / GTPase activity / mRNA binding / GTP binding / zinc ion binding / metal ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.9 Å | |||||||||
![]() | Kumar V / Ahmed T / Ero R / Jian G-K / Yin Z / Gao Y / Bhushan S | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Structure of the GTP Form of Elongation Factor 4 (EF4) Bound to the Ribosome. 著者: Veerendra Kumar / Rya Ero / Tofayel Ahmed / Kwok Jian Goh / Yin Zhan / Shashi Bhushan / Yong-Gui Gao / ![]() 要旨: Elongation factor 4 (EF4) is a member of the family of ribosome-dependent translational GTPase factors, along with elongation factor G and BPI-inducible protein A. Although EF4 is highly conserved in ...Elongation factor 4 (EF4) is a member of the family of ribosome-dependent translational GTPase factors, along with elongation factor G and BPI-inducible protein A. Although EF4 is highly conserved in bacterial, mitochondrial, and chloroplast genomes, its exact biological function remains controversial. Here we present the cryo-EM reconstitution of the GTP form of EF4 bound to the ribosome with P and E site tRNAs at 3.8-Å resolution. Interestingly, our structure reveals an unrotated ribosome rather than a clockwise-rotated ribosome, as observed in the presence of EF4-GDP and P site tRNA. In addition, we also observed a counterclockwise-rotated form of the above complex at 5.7-Å resolution. Taken together, our results shed light on the interactions formed between EF4, the ribosome, and the P site tRNA and illuminate the GTPase activation mechanism at previously unresolved detail. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 12.8 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 10 KB 10 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() ![]() | 71.9 KB 5 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
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注釈 | Reconstruction of EF4 bound to the 70S ribosome | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.28 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : The structure of elongation factor 4 (EF4/LepA) in GTP form bound...
全体 | 名称: The structure of elongation factor 4 (EF4/LepA) in GTP form bound to the ribosome |
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要素 |
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-超分子 #1000: The structure of elongation factor 4 (EF4/LepA) in GTP form bound...
超分子 | 名称: The structure of elongation factor 4 (EF4/LepA) in GTP form bound to the ribosome タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: 1 / Number unique components: 1 |
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分子量 | 実験値: 2.5 MDa / 理論値: 2.5 MDa / 手法: Sedimentation |
-超分子 #1: Thermus thermophilus
超分子 | 名称: Thermus thermophilus / タイプ: complex / ID: 1 / Name.synonym: 70S ribosome / 組換発現: No / データベース: NCBI / Ribosome-details: ribosome-prokaryote: ALL |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 実験値: 2.5 MDa / 理論値: 2.5 MDa |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 詳細: 5 mM HEPES, pH 7.5, 10 mM MgOAc, 50 mM KCl, 10 mM NH4Cl, 6 mM 2-mercaptoethanol |
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グリッド | 詳細: 300 mesh copper grid with 2 nm carbon support, glow-discharged |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 4 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 手法: Blot for 3 seconds before plunging |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TECNAI F20 |
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アライメント法 | Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 73684 times magnification |
日付 | 2015年7月24日 |
撮影 | カテゴリ: CCD フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) 実像数: 480 / 平均電子線量: 20 e/Å2 詳細: Every image is the average of seven frames recorded by the direct electron detector |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 倍率(補正後): 109375 / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm / 倍率(公称値): 78000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
実験機器 | ![]() モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
詳細 | Particles were selected using EMAN and processed using Relion |
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CTF補正 | 詳細: Ctffind3 |
最終 再構成 | アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.9 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Relion / 使用した粒子像数: 18100 |