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- EMDB-65042: Glycogen phosphorylase dimer from E. coli in complex with glycogen -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-65042
タイトルGlycogen phosphorylase dimer from E. coli in complex with glycogen
マップデータ
試料
  • 複合体: glycogen phosphorylase
    • タンパク質・ペプチド: Alpha-1,4 glucan phosphorylase
キーワードglycogen metabolism / cryo-EM / gut bacteria / STRUCTURAL PROTEIN
生物種Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.46 Å
データ登録者Takai M / Fukuda Y / Inoue T
資金援助 日本, 1件
OrganizationGrant number国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS) 日本
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2026
タイトル: Structural and mechanistic diversity of glycogen phosphorylases from gut bacteria.
著者: Keigo Shobu / Mayu Takai / Hiroki Tanino / Yohta Fukuda / Tsuyoshi Inoue /
要旨: Glycogen phosphorylase (GP) plays a central role in glycogen metabolism. While the structure and regulation of mammalian GPs have been extensively studied, the corresponding mechanisms in gut ...Glycogen phosphorylase (GP) plays a central role in glycogen metabolism. While the structure and regulation of mammalian GPs have been extensively studied, the corresponding mechanisms in gut bacterial GPs remain poorly understood. Here, we investigate GPs from (GP), (GP), and (GP), which represent three phylogenetic clades of GPs, using enzymatic assays, cryo-electron microscopy (cryo-EM), and X-ray crystallography. We find that GP forms a unique pentamer that undergoes adenosine monophosphate (AMP)-dependent assembly into a dimer-of-pentamer, which inhibits activity by restricting substrate access to the catalytic site. GP exists in equilibrium among monomers, dimers, and tetramers, with AMP promoting tetramer dissociation and enhancing catalytic efficiency. In contrast, GP remains predominantly monomeric and is unresponsive to AMP. These findings uncover structural and regulatory diversity among gut bacterial GPs. Notably, the oligomeric states of GPs modulate substrate accessibility and enzyme activation, suggesting a distinct mode of allosteric regulation beyond the canonical T-to-R transition model. Because bacterial GPs contribute to the generation of glucose, their regulation may influence the composition of gut-derived metabolites that affect host glucose homeostasis and insulin sensitivity. Our study provides mechanistic insight into the structural and functional diversity of gut bacterial GPs and lays a foundation for future exploration of microbiome-mediated metabolic interactions.
履歴
登録2025年6月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年2月18日-
マップ公開2026年2月18日-
更新2026年4月1日-
現状2026年4月1日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_65042.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_65042.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 282.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 420 pix.
= 348.6 Å		0.83 Å/pix.
x 420 pix.
= 348.6 Å		0.83 Å/pix.
x 420 pix.
= 348.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.021
最小 - 最大-0.10685085 - 0.20246616
平均 (標準偏差)0.00030030447 (±0.011681619)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ420420420
Spacing420420420
セルA=B=C: 348.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_65042_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_65042_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : glycogen phosphorylase

全体名称: glycogen phosphorylase
要素
  • 複合体: glycogen phosphorylase
    • タンパク質・ペプチド: Alpha-1,4 glucan phosphorylase

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超分子 #1: glycogen phosphorylase

超分子名称: glycogen phosphorylase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)

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分子 #1: Alpha-1,4 glucan phosphorylase

分子名称: Alpha-1,4 glucan phosphorylase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: glycogen phosphorylase
由来(天然)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MGSSHHHHHH ENLYFQGMNA PFTYSSPTLS VEALKHSIAY KLMFTIGKDP VVANKHEWLN ATLFAVRDRL VERWLRSNRA QLSQETRQVY YLSMEFLIGR TLSNAMLSLG IYEDVQGALE AMGLNLEELI DEENDPGLGN GGLGRLAACF LDSLATLGLP GRGYGIRYDY ...文字列:
MGSSHHHHHH ENLYFQGMNA PFTYSSPTLS VEALKHSIAY KLMFTIGKDP VVANKHEWLN ATLFAVRDRL VERWLRSNRA QLSQETRQVY YLSMEFLIGR TLSNAMLSLG IYEDVQGALE AMGLNLEELI DEENDPGLGN GGLGRLAACF LDSLATLGLP GRGYGIRYDY GMFKQNIVNG SQKESPDYWL EYGNPWEFKR HNTRYKVRFG GRIQQEGKKT RWIETEEILG VAYDQIIPGY DTDATNTLRL WSAQASSEIN LGKFNQGDYF AAVEDKNHSE NVSRVLYPDD STYSGRELRL RQEYFLVSST IQDILSRHYQ LHKTYDNLAD KIAIHLNDTH PVLSIPEMMR LLIDEHQFSW DDAFEVCCQV FSYTNHTLMS EALETWPVDM LGKILPRHLQ IIFEINDYFL KTLQEQYPND TDLLGRASII DESNGRRVRM AWLAVVVSHK VNGVSELHSN LMVQSLFADF AKIFPGRFTN VTNGVTPRRW LAVANPSLSA VLDEHLGRNW RTDLSLLNEL QQHCDFPMVN HAVHQAKLEN KKRLAEYIAQ QLNVVVNPKA LFDVQIKRIH EYKRQLMNVL HVITRYNRIK ADPDAKWVPR VNIFGGKAAS AYYMAKHIIH LINDVAKVIN NDPQIGDKLK VVFIPNYSVS LAQLIIPAAD LSEQISLAGT EASGTSNMKF ALNGALTIGT LDGANVEMLD HVGADNIFIF GNTAEEVEEL RRQGYKPREY YEKDEELHQV LTQIGSGVFS PEDPGRYRDL VDSLINFGDH YQVLADYRSY VDCQDKVDEL YELQEEWTAK AMLNIANMGY FSSDRTIKEY ADHIWHIDPV RL

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.00 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
100.0 mMNaClSodium chloride
20.0 mMTris
5.0 mMAMP
5.0 mg/mLGlycogen
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: 3 microliters droplet, 20 seconds delay before blotting, 3 seconds blot, 0 second delay before plunging..

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL CRYO ARM 200
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 7656 / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.7000000000000001 µm

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

9m9p

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.46 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 156019
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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