[日本語] English
万見
- EMDB-64926: Cryo-EM structure of glycogen phosphorylase from Dorea longicaten... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-64926
タイトルCryo-EM structure of glycogen phosphorylase from Dorea longicatena (monomer form)
マップデータsharp map
試料
  • 複合体: Monomeric structure of DlGP
    • タンパク質・ペプチド: Alpha-1,4 glucan phosphorylase
キーワードglycogen phosphorylase / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glycogen phosphorylase / glycogen phosphorylase activity / glycogen catabolic process / pyridoxal phosphate binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glycogen/starch/alpha-glucan phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site. / Glycosyl transferase, family 35 / Carbohydrate phosphorylase
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-1,4 glucan phosphorylase
類似検索 - 構成要素
生物種Dorea longicatena (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.39 Å
データ登録者Takai M / Tanino H / Shobu K / Fukuda Y / Inoue T
資金援助 日本, 1件
OrganizationGrant number国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS) 日本
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2026
タイトル: Structural and mechanistic diversity of glycogen phosphorylases from gut bacteria.
著者: Keigo Shobu / Mayu Takai / Hiroki Tanino / Yohta Fukuda / Tsuyoshi Inoue /
要旨: Glycogen phosphorylase (GP) plays a central role in glycogen metabolism. While the structure and regulation of mammalian GPs have been extensively studied, the corresponding mechanisms in gut ...Glycogen phosphorylase (GP) plays a central role in glycogen metabolism. While the structure and regulation of mammalian GPs have been extensively studied, the corresponding mechanisms in gut bacterial GPs remain poorly understood. Here, we investigate GPs from (GP), (GP), and (GP), which represent three phylogenetic clades of GPs, using enzymatic assays, cryo-electron microscopy (cryo-EM), and X-ray crystallography. We find that GP forms a unique pentamer that undergoes adenosine monophosphate (AMP)-dependent assembly into a dimer-of-pentamer, which inhibits activity by restricting substrate access to the catalytic site. GP exists in equilibrium among monomers, dimers, and tetramers, with AMP promoting tetramer dissociation and enhancing catalytic efficiency. In contrast, GP remains predominantly monomeric and is unresponsive to AMP. These findings uncover structural and regulatory diversity among gut bacterial GPs. Notably, the oligomeric states of GPs modulate substrate accessibility and enzyme activation, suggesting a distinct mode of allosteric regulation beyond the canonical T-to-R transition model. Because bacterial GPs contribute to the generation of glucose, their regulation may influence the composition of gut-derived metabolites that affect host glucose homeostasis and insulin sensitivity. Our study provides mechanistic insight into the structural and functional diversity of gut bacterial GPs and lays a foundation for future exploration of microbiome-mediated metabolic interactions.
履歴
登録2025年6月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年2月18日-
マップ公開2026年2月18日-
更新2026年4月1日-
現状2026年4月1日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_64926.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_64926.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈sharp map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 320 pix.
= 265.6 Å		0.83 Å/pix.
x 320 pix.
= 265.6 Å		0.83 Å/pix.
x 320 pix.
= 265.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.22
最小 - 最大-1.0596913 - 1.5600059
平均 (標準偏差)0.00034062142 (±0.023128511)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 265.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_64926_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
マスク #2

ファイルemd_64926_msk_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
マスク #3

ファイルemd_64926_msk_3.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half map B

ファイルemd_64926_half_map_1.map
注釈half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half map A

ファイルemd_64926_half_map_2.map
注釈half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Monomeric structure of DlGP

全体名称: Monomeric structure of DlGP
要素
  • 複合体: Monomeric structure of DlGP
    • タンパク質・ペプチド: Alpha-1,4 glucan phosphorylase

-
超分子 #1: Monomeric structure of DlGP

超分子名称: Monomeric structure of DlGP / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Dorea longicatena (バクテリア)

-
分子 #1: Alpha-1,4 glucan phosphorylase

分子名称: Alpha-1,4 glucan phosphorylase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: glycogen phosphorylase
由来(天然)生物種: Dorea longicatena (バクテリア)
分子量理論値: 88.22425 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MGSSHHHHHH ENLYFQGMNF SEKLQQTLGK AIKDASNEEI YAALLNTVKE AAADKGRNIS EKGRKVYYIS AEFLIGKLLS NNLINLGVY DEVRELLAAN GKDICEIEEV EPEPSLGNGG LGRLAACFLD SIATLGLEGD GIGLNYHLGL FKQVFENHKQ K ETPNPWIQ ...文字列:
MGSSHHHHHH ENLYFQGMNF SEKLQQTLGK AIKDASNEEI YAALLNTVKE AAADKGRNIS EKGRKVYYIS AEFLIGKLLS NNLINLGVY DEVRELLAAN GKDICEIEEV EPEPSLGNGG LGRLAACFLD SIATLGLEGD GIGLNYHLGL FKQVFENHKQ K ETPNPWIQ NTSWLTDTGI GFDVPFKDFS LHSKLYDIDV TGYENGTNKL HLFDIESVNE NIVGDGISFD KNDIRENLTL FL YPDDSDK QGELLRIYQQ YFMVSNGAQF ILKECEEKGY SLEELDKHVV IQINDTHPSM VIPELIRLLT ARGISMDKAI EIV TNTCAY TNHTILAEAL EKWPIDYLEA VVPHLMPIIR ELAARVAAKY DNKDVQIIDE WNRVHMARMD MHYGFSVNGV AALH TEILK NVELKPFYDI YPEKFNNKTN GITFRRWLMH CDKKLVEWMD KYGVSEFRKD ASKLEGLLAQ IDNEEALNEL LDVKQ QNKT ALKEYLEKES GVVLNDNAIF DIQIKRLHEY KRQQMNVLYI IYKYLDIKAG NKPKRPITMI FGAKAAPAYI IAKDII HVI LCLQELLKND PEVAPYLQVV MVENYNVTMA EKLIPACEVS EQISLASKEA SGTGNM(LLP)FML NGAVTLGTED GAN VEIHQL VGDENIYIFG ESSDQVIEHY AKSDYVAADY YINDKDIRKW VDFIISPEML KIGDVRTLLE IHAELIQKDW FMTL LDVKD YIQTKERVFA DYEDRMTWAK KMIVNIAKAG FFSSDRTIAE YNRDIWHV

UniProtKB: Alpha-1,4 glucan phosphorylase

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度名称式
20.0 mMTris-HCl
150.0 mMsodium chlorideNaCl
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 281 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: 3 microliters droplet, 0 seconds delay before blotting, 1.5 seconds blot, 0 second delay before plunging..

-
電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL CRYO ARM 200
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 6822 / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.7000000000000001 µm

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 1476535
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.7.0) / タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / 詳細: Predicted by ColabFold
最終 再構成アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.39 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.7.0) / 使用した粒子像数: 348670
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.7.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.7.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-9vbl:
Cryo-EM structure of glycogen phosphorylase from Dorea longicatena (monomer form)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る