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- EMDB-64249: Cryo-EM structure of bacteriophage P1 head -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-64249
タイトルCryo-EM structure of bacteriophage P1 head
マップデータ
試料
  • 複合体: Escherichia phage P1
    • タンパク質・ペプチド: Gp23
    • タンパク質・ペプチド: Hdf
    • タンパク質・ペプチド: Defense against restriction protein A
キーワードhead / phage / VIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated evasion of host restriction-modification system / viral capsid assembly / viral capsid / symbiont-mediated suppression of host innate immune response
類似検索 - 分子機能
Defence against restriction A, N-terminal / Defence against restriction A, C-terminal / Defence against restriction A N-terminal / Defence against restriction A C-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Defense against restriction protein A / Hdf / Gp23
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia phage P1 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Yang F / Liu HR
資金援助 中国, 3件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)12034006 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32430020 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32071209 中国
引用ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2026
タイトル: Structure of defense against restriction proteins DarA and Hdf in phage P1 reveals a new molecular mechanism during phage assembly, infection and DNA ejection.
著者: Jing Zheng / Yuan Chen / Siting Chen / Junquan Zhou / Hao Xiao / Fan Yang / Hongrong Liu /
要旨: The continuous "arms race" between bacterial antiviral defense systems and phage anti-defense strategies drives evolutionary innovation. Previous study indicated that the defense against restriction ...The continuous "arms race" between bacterial antiviral defense systems and phage anti-defense strategies drives evolutionary innovation. Previous study indicated that the defense against restriction (Dar) proteins DarA and Hdf in myophage P1 are associated with the head morphogenesis. However, the structural information for these proteins was lacking, and the mechanisms by which they mediate head morphogenesis and protect phage DNA against bacterial defense systems remained poorly understood. Using cryo-electron microscopy (cryo-EM), we resolved the entire structures of extended P1 and contracted P1 with partial DNA, with the latter lacking the baseplate, as well as the head structure of contracted P1 without DNA. We identified the structural proteins for the P1, including the head, connector complex, and baseplate, which exhibited conserved properties among the majority of myophages with a simple baseplate. Notably, 55 DarA-Hdf pairs are attached to the inner surface of head at each penton-hexon junction in the extended P1 and contracted P1 with partial DNA. The DarA and Hdf together form a complex that is tightly bound to the capsid and interacts with the DNA. However, these pairs are absent in the contracted P1 without DNA. Based on our three states of P1, we hypothesis that these extensive interactions among DarA, Hdf, DNA, and head play crucial roles in mediating capsid assembly, enhancing capsid stability, and protecting phage DNA. Our results provide a structural basis for further exploration of the mechanism by which Dar proteins function during phage assembly, infection and DNA ejection. This molecular mechanism may be conserved among P1-like phages.
履歴
登録2025年4月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年10月22日-
マップ公開2025年10月22日-
更新2026年2月4日-
現状2026年2月4日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_64249.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_64249.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.36 Å/pix.
x 400 pix.
= 544. Å		1.36 Å/pix.
x 400 pix.
= 544. Å		1.36 Å/pix.
x 400 pix.
= 544. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.36 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 2.2
最小 - 最大-4.3936086 - 11.759617
平均 (標準偏差)0.0042944564 (±0.6436035)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-200-200-200
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 544.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_64249_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_64249_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Escherichia phage P1

全体名称: Escherichia phage P1 (ファージ)
要素
  • 複合体: Escherichia phage P1
    • タンパク質・ペプチド: Gp23
    • タンパク質・ペプチド: Hdf
    • タンパク質・ペプチド: Defense against restriction protein A

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超分子 #1: Escherichia phage P1

超分子名称: Escherichia phage P1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Escherichia phage P1 (ファージ)

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分子 #1: Gp23

分子名称: Gp23 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia phage P1 (ファージ)
分子量理論値: 62.326352 KDa
配列文字列: MSNLREYQNR IADIAKRSKA VLGWASTAQF GTDNQFIKDD AARAASILEA ARKDPVFAGI SDNATAQIAT AWASALADYA AAHKSMPRP EILASCHQTL ENCLIESTRN SMDATNKAML ESVAAEMMSV SDGVMRLPLF LAMILPVQLG AATADACTFI P VTRDQSDI ...文字列:
MSNLREYQNR IADIAKRSKA VLGWASTAQF GTDNQFIKDD AARAASILEA ARKDPVFAGI SDNATAQIAT AWASALADYA AAHKSMPRP EILASCHQTL ENCLIESTRN SMDATNKAML ESVAAEMMSV SDGVMRLPLF LAMILPVQLG AATADACTFI P VTRDQSDI YEVFNVAGSS FGSYAAGDVL DMQSVGVYSQ LRRRYVLVAS SDGTSKTATF KMEDFEGQNV PIRKGRTNIY VN RIKSVVD NGSGSLLHSF TNAAGEQITV TCSLNYNIGQ IALSFSKAPD KGTEIAIETE INIEAAPELI PLINHEMKKY TLF PSQFVI AAEHTVQAAY EAQREFGLDL GSLQFRTLKE YLSHEQDMLR LRIMIWRTLA TDTFDIALPV NQSFDVWATI IRGK FQTVY RDIIERVKSS GAMGMFAGAD AASFFKQLPK DFFQPAEDYI QTPYVHYIGT LFGNVKVYEV PAGICKNLTT ENIQF SSMD VLCYVRDENP GKAGFVTGDA VPAIPFQHPT TPALVNRTTL WGSAINDMHP RNGADYFTRV TLTMAKKGGL NFISGD TID AGDSE

UniProtKB: Gp23

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分子 #2: Hdf

分子名称: Hdf / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia phage P1 (ファージ)
分子量理論値: 22.189506 KDa
配列文字列: MCQMTKNKYA TVDFDQVNEK GLKSLITAIN KTGVTVIEVD SSNRATTKDG VKVKTAKLVL SDGQILAIQV NDTGDISSVK LNGKAIPNA QSPDIKTLGT VMGQAARKNS AKFQKSLIAK AKRVANPVDK KPAVKSNFQR LQEAKQRNAQ VVAAYKSAQN S VSFNQQQI ...文字列:
MCQMTKNKYA TVDFDQVNEK GLKSLITAIN KTGVTVIEVD SSNRATTKDG VKVKTAKLVL SDGQILAIQV NDTGDISSVK LNGKAIPNA QSPDIKTLGT VMGQAARKNS AKFQKSLIAK AKRVANPVDK KPAVKSNFQR LQEAKQRNAQ VVAAYKSAQN S VSFNQQQI TDLRAKLDKE TGRLNNEKAR NGELKRRLKQ LKAGN

UniProtKB: Hdf

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分子 #3: Defense against restriction protein A

分子名称: Defense against restriction protein A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia phage P1 (ファージ)
分子量理論値: 69.550734 KDa
配列文字列: MEQFNINKGM TIKPGLDVLP PPVTDDEYRA LMAGEDRYLM TESNTLEEIE ATFFYDTPIH WCATDLLEAI SSTRLQLHRT MQAFVRALN QKLNGTGISA GSDKTGDVAQ SGARAIGGAE IGRARNVNGL PVLPAIIPLS DGQTISILFH SPTAENRITN S DTLVAFQF ...文字列:
MEQFNINKGM TIKPGLDVLP PPVTDDEYRA LMAGEDRYLM TESNTLEEIE ATFFYDTPIH WCATDLLEAI SSTRLQLHRT MQAFVRALN QKLNGTGISA GSDKTGDVAQ SGARAIGGAE IGRARNVNGL PVLPAIIPLS DGQTISILFH SPTAENRITN S DTLVAFQF LLNKKDVTHT VAPMSGRDMT LAQVTMKLAN LAEKNSAKFQ RAQKKKKALV DEITQLQADS DQKEDAMSDL AD QVAAVEG QKADLEQKIN AVASEADSLY EENERLQGEI DRLNRTGGRD TIAPAGMTGG HSRALTDRLA SIKNRMHMDG EAT LSNGAS MKQFIGDGEG YIQLTDPDGS VYMIKAKSIQ GVDMADAIGK LFKAYKAGNV SEYLVQPEEH KPENVEPESA EDTG SSSPE PEVSVGAYRY ALQMRPAAPG AIPEGNKAIL PRPDEGDPYY EYARYGIATY DTPLSDQQMS EYDLKLLPRE DSFDF LAKT LTNGPFGKYA QKALELATNS PDEFRVMLKT QFQKTFPNIA FPGGAGTEKM VQSMINALQA EVGEITQPEP APAQPD ETV SEADAEANKA IEYLNNVMDM QSTDMAEIRN ARGNVREAIA ALQTAGRFEE NEELVNGAAR HLADLLVAIQ KAGVAA

UniProtKB: Defense against restriction protein A

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 32.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 11800
初期 角度割当タイプ: COMMON LINE
最終 角度割当タイプ: COMMON LINE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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