[日本語] English
万見
- EMDB-63855: Structure of the functional amyloid FapC from Pseudomonas sp.UK4 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-63855
タイトルStructure of the functional amyloid FapC from Pseudomonas sp.UK4
マップデータ
試料
  • 複合体: Recombinant FapC protein
    • タンパク質・ペプチド: Functional amyloid subunit FapC
キーワードFunctional amyloid / PROTEIN FIBRIL
機能・相同性pilus / cell adhesion / extracellular region / Functional amyloid subunit FapC
機能・相同性情報
生物種Pseudomonas sp. UK4 (バクテリア)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Cao Q / Yanting J / Wang H
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Adv Mater / 年: 2025
タイトル: Natural Design of a Stabilized Cross-β Fold: Structure of the FuA FapC from Pseudomonas Sp. UK4 Reveals a Critical Role for Stacking of Imperfect Repeats.
著者: Yanting Jiang / Samuel Peña-Díaz / Zhefei Zhang / Anders Ogechi Hostrup Daugberg / Marcos López Hernández / Janni Nielsen / Qiaojie Huang / Shenghan Qin / Morten K D Dueholm / Mingdong ...著者: Yanting Jiang / Samuel Peña-Díaz / Zhefei Zhang / Anders Ogechi Hostrup Daugberg / Marcos López Hernández / Janni Nielsen / Qiaojie Huang / Shenghan Qin / Morten K D Dueholm / Mingdong Dong / Jan Skov Pedersen / Qin Cao / Daniel E Otzen / Huabing Wang /
要旨: An essential structural component of bacterial biofilms is functional amyloid (FuA), which also has great potential as an engineerable nano-biomaterial. However, experimentally based high resolution ...An essential structural component of bacterial biofilms is functional amyloid (FuA), which also has great potential as an engineerable nano-biomaterial. However, experimentally based high resolution structures of FuA that resolve individual residues are lacking. A fully experimentally based 3.2 Å resolution cryo-electron microscopy density map of the FuA protein FapC from Pseudomonas sp. UK4 is presented, which reveals a Greek key-shaped protofilament. The structure supports bioinformatic identification of conserved motifs and is broadly consistent with the AlphaFold prediction but with important modifications. Each FapC monomer consists of three imperfect repeats (IRs), with each repeat forming one cross-β layer. An array of highly conserved Asn and Gln residues with an extensive H-bonding network underpins this conserved Greek key-shape and reveals the role of heterogeneous cross-β stacking in amyloid cross-seeding. The covariation of residues in the hydrophobic core among different IRs suggests a cooperative monomer folding process during fibril elongation, while heterogeneous stacking of IRs reduces charge repulsion between layers to stabilize the monomer fold. The FapC fibrils show intrinsic catalytic activity and strain-dependent nanomechanical properties. Combined with mutagenesis data, the structure provides mechanistic insights into formation of FapC FuA from disordered monomers and a structural foundation for the design of novel biomaterials.
履歴
登録2025年3月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年8月6日-
マップ公開2025年8月6日-
更新2025年8月6日-
現状2025年8月6日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_63855.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_63855.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 5.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
0.93 Å/pix.
x 110 pix.
= 102.52 Å		0.93 Å/pix.
x 110 pix.
= 102.52 Å		0.93 Å/pix.
x 110 pix.
= 102.52 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.932 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 2.6
最小 - 最大-6.234381 - 11.336028000000001
平均 (標準偏差)0.000000000030992 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin-55-55-55
サイズ110110110
Spacing110110110
セルA=B=C: 102.52 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_63855_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_63855_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Recombinant FapC protein

全体名称: Recombinant FapC protein
要素
  • 複合体: Recombinant FapC protein
    • タンパク質・ペプチド: Functional amyloid subunit FapC

-
超分子 #1: Recombinant FapC protein

超分子名称: Recombinant FapC protein / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Pseudomonas sp. UK4 (バクテリア)

-
分子 #1: Functional amyloid subunit FapC

分子名称: Functional amyloid subunit FapC / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: Sequence reference for strain 'Pseudomonas sp. UK4' is not available in UniProt at the time of biocuration. Current sequence reference is from UniProt id P0DXF5.
コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Pseudomonas sp. UK4 (バクテリア)
分子量理論値: 25.016334 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MKPTMALKPL VFALAALMAV AAQAGPAEKW KPTPAPTGTV AAAVTDTQVS KDNKFDDTKT LNNAGANGSL SNSKGNLGAN IAAGSGNQQ DNAAAITSSA GDAATVFAVA DIYQESKDNK FTNKGTQNNA LLNNSANNSS GNVGVNVAAG QGNQQKNNLA I VTADGKNV ...文字列:
MKPTMALKPL VFALAALMAV AAQAGPAEKW KPTPAPTGTV AAAVTDTQVS KDNKFDDTKT LNNAGANGSL SNSKGNLGAN IAAGSGNQQ DNAAAITSSA GDAATVFAVA DIYQESKDNK FTNKGTQNNA LLNNSANNSS GNVGVNVAAG QGNQQKNNLA I VTADGKNV AAASNTEQVS LDNHFLNEAS SKHSYKPQYV VNNAGLLNSA NNASGNIGVN VAAGAGNQQS NTLTLGSGCT VC AAGTGSK LAF

UniProtKB: Functional amyloid subunit FapC

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

-
試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK II

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 14.4 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -6 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 35507
CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-9u4u:
Structure of the functional amyloid FapC from Pseudomonas sp.UK4

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る