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タイトルNatural Design of a Stabilized Cross-β Fold: Structure of the FuA FapC from Pseudomonas Sp. UK4 Reveals a Critical Role for Stacking of Imperfect Repeats.
ジャーナル・号・ページAdv Mater, Vol. 37, Issue 34, Page e2505503, Year 2025
掲載日2025年6月11日
著者Yanting Jiang / Samuel Peña-Díaz / Zhefei Zhang / Anders Ogechi Hostrup Daugberg / Marcos López Hernández / Janni Nielsen / Qiaojie Huang / Shenghan Qin / Morten K D Dueholm / Mingdong Dong / Jan Skov Pedersen / Qin Cao / Daniel E Otzen / Huabing Wang /
PubMed 要旨An essential structural component of bacterial biofilms is functional amyloid (FuA), which also has great potential as an engineerable nano-biomaterial. However, experimentally based high resolution ...An essential structural component of bacterial biofilms is functional amyloid (FuA), which also has great potential as an engineerable nano-biomaterial. However, experimentally based high resolution structures of FuA that resolve individual residues are lacking. A fully experimentally based 3.2 Å resolution cryo-electron microscopy density map of the FuA protein FapC from Pseudomonas sp. UK4 is presented, which reveals a Greek key-shaped protofilament. The structure supports bioinformatic identification of conserved motifs and is broadly consistent with the AlphaFold prediction but with important modifications. Each FapC monomer consists of three imperfect repeats (IRs), with each repeat forming one cross-β layer. An array of highly conserved Asn and Gln residues with an extensive H-bonding network underpins this conserved Greek key-shape and reveals the role of heterogeneous cross-β stacking in amyloid cross-seeding. The covariation of residues in the hydrophobic core among different IRs suggests a cooperative monomer folding process during fibril elongation, while heterogeneous stacking of IRs reduces charge repulsion between layers to stabilize the monomer fold. The FapC fibrils show intrinsic catalytic activity and strain-dependent nanomechanical properties. Combined with mutagenesis data, the structure provides mechanistic insights into formation of FapC FuA from disordered monomers and a structural foundation for the design of novel biomaterials.
リンクAdv Mater / PubMed:40495649 / PubMed Central
手法EM (らせん対称)
解像度3.2 Å
構造データ

63855

9u4u

EMDB-63855, PDB-9u4u:
Structure of the functional amyloid FapC from Pseudomonas sp.UK4
手法: EM (らせん対称) / 解像度: 3.2 Å

由来
  • pseudomonas sp. uk4 (バクテリア)
キーワードPROTEIN FIBRIL / Functional amyloid

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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