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万見
- EMDB-6357: Negative stain (RCT) surface of full-length glucagon receptor FAB... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6357
タイトルNegative stain (RCT) surface of full-length glucagon receptor FAB complex
マップデータfull-length glucagon receptor FAB complex, negative stain, RCT
試料
  • 試料: Full-length GCGR in complex with the antigen-binding fragment (Fab) of the monoclonal antibody mAb2330
  • タンパク質・ペプチド: glucagon receptor
  • タンパク質・ペプチド: antibody mAb2330 Fab
キーワードGlucagon Receptor / GPCR
生物種Homo sapiens (ヒト) / Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 34.0 Å
データ登録者Yang L / Yang D / de Graaf C / Moeller A / West GM / Dharmarajan V / Wang C / Siu FY / Song G / Reedtz-Runge S ...Yang L / Yang D / de Graaf C / Moeller A / West GM / Dharmarajan V / Wang C / Siu FY / Song G / Reedtz-Runge S / Pascal BD / Wu B / Potter CS / Zhou H / Griffin PR / Carragher B / Yang H / Wang MW / Stevens RC / Jiang H
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2015
タイトル: Conformational states of the full-length glucagon receptor.
著者: Linlin Yang / Dehua Yang / Chris de Graaf / Arne Moeller / Graham M West / Venkatasubramanian Dharmarajan / Chong Wang / Fai Y Siu / Gaojie Song / Steffen Reedtz-Runge / Bruce D Pascal / ...著者: Linlin Yang / Dehua Yang / Chris de Graaf / Arne Moeller / Graham M West / Venkatasubramanian Dharmarajan / Chong Wang / Fai Y Siu / Gaojie Song / Steffen Reedtz-Runge / Bruce D Pascal / Beili Wu / Clinton S Potter / Hu Zhou / Patrick R Griffin / Bridget Carragher / Huaiyu Yang / Ming-Wei Wang / Raymond C Stevens / Hualiang Jiang /
要旨: Class B G protein-coupled receptors are composed of an extracellular domain (ECD) and a seven-transmembrane (7TM) domain, and their signalling is regulated by peptide hormones. Using a hybrid ...Class B G protein-coupled receptors are composed of an extracellular domain (ECD) and a seven-transmembrane (7TM) domain, and their signalling is regulated by peptide hormones. Using a hybrid structural biology approach together with the ECD and 7TM domain crystal structures of the glucagon receptor (GCGR), we examine the relationship between full-length receptor conformation and peptide ligand binding. Molecular dynamics (MD) and disulfide crosslinking studies suggest that apo-GCGR can adopt both an open and closed conformation associated with extensive contacts between the ECD and 7TM domain. The electron microscopy (EM) map of the full-length GCGR shows how a monoclonal antibody stabilizes the ECD and 7TM domain in an elongated conformation. Hydrogen/deuterium exchange (HDX) studies and MD simulations indicate that an open conformation is also stabilized by peptide ligand binding. The combined studies reveal the open/closed states of GCGR and suggest that glucagon binds to GCGR by a conformational selection mechanism.
履歴
登録2015年6月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年7月1日-
マップ公開2015年7月1日-
更新2015年8月12日-
現状2015年8月12日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.25
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1.25
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_6357.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6357.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈full-length glucagon receptor FAB complex, negative stain, RCT
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.73 Å/pix.
x 80 pix.
= 218.2 Å		2.73 Å/pix.
x 80 pix.
= 218.2 Å		2.73 Å/pix.
x 80 pix.
= 218.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.7275 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.25 / ムービー #1: 1.25
最小 - 最大-2.25951266 - 3.62719035
平均 (標準偏差)-0.04060705 (±0.33934364)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-40-40-40
サイズ808080
Spacing808080
セルA=B=C: 218.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.72752.72752.7275
M x/y/z808080
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z218.200218.200218.200
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-147-147-146
NX/NY/NZ294294294
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-40-40-40
NC/NR/NS808080
D min/max/mean-2.2603.627-0.041

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Full-length GCGR in complex with the antigen-binding fragment (Fa...

全体名称: Full-length GCGR in complex with the antigen-binding fragment (Fab) of the monoclonal antibody mAb2330
要素
  • 試料: Full-length GCGR in complex with the antigen-binding fragment (Fab) of the monoclonal antibody mAb2330
  • タンパク質・ペプチド: glucagon receptor
  • タンパク質・ペプチド: antibody mAb2330 Fab

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超分子 #1000: Full-length GCGR in complex with the antigen-binding fragment (Fa...

超分子名称: Full-length GCGR in complex with the antigen-binding fragment (Fab) of the monoclonal antibody mAb2330
タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: heterodimer / Number unique components: 2
分子量理論値: 95 KDa

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分子 #1: glucagon receptor

分子名称: glucagon receptor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: GCGR / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: human / 細胞中の位置: plasma membrane
分子量実験値: 95 KDa / 理論値: 95 KDa
組換発現生物種: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
組換細胞: CHO-K1

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分子 #2: antibody mAb2330 Fab

分子名称: antibody mAb2330 Fab / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 別称: mouse

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.00095 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: HEPES LMNG
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: stained 3 times with 2% w/v uranyl formate
グリッド詳細: thin carbon over holes
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
日付2014年2月20日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
実像数: 648 / 平均電子線量: 45 e/Å2
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 62000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 62000
試料ステージ試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC / Tilt angle min: -50
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細RCT
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 34.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Appion, Xmipp, Spider / 使用した粒子像数: 343
最終 2次元分類クラス数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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