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万見
- EMDB-63433: Midsection of bacteriophage Mycofy1 mature head (C5 symmetry) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-63433
タイトルMidsection of bacteriophage Mycofy1 mature head (C5 symmetry)
マップデータ
試料
  • ウイルス: Mycolicibacterium phage Mycofy1 (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Phage capsid-like C-terminal domain-containing protein
キーワードMycobacterium / bacteriophage / prolate head / major capsid protein / VIRUS / VIRAL PROTEIN
機能・相同性: / Phage capsid / Phage capsid family / virion component / Phage capsid-like C-terminal domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Mycolicibacterium phage Mycofy1 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.52 Å
データ登録者Li X / Shao Q / Li L / Xie L / Ruan Z / Fang Q
資金援助 中国, 2件
OrganizationGrant number国
Shenzhen Science and Technology ProgramJCYJ20240813180500001 中国
Shenzhen Science and Technology ProgramZDSYS20230626091203007 中国
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2025
タイトル: Cryo-EM Reveals Structural Diversity in Prolate-headed Mycobacteriophage Mycofy1.
著者: Xiangyun Li / Qianqian Shao / Lin Li / Linlin Xie / Zhiyang Ruan / Qianglin Fang /
要旨: Mycobacteriophages show promise in treating antibiotic-resistant mycobacterial infections. Here, we isolated Mycofy1, a mycobacteriophage, using M. smegmatis as a host. Cryo-EM analysis revealed that ...Mycobacteriophages show promise in treating antibiotic-resistant mycobacterial infections. Here, we isolated Mycofy1, a mycobacteriophage, using M. smegmatis as a host. Cryo-EM analysis revealed that Mycofy1 possesses a prolate head and a long non-contractile tail. We determined structures of its head, head-to-tail interface, terminator, and tail tube to resolutions of ∼3.5 Å. Unexpectedly, we identified two distinct types of prolate head structures, exhibiting a 36° relative rotation in the top cap region. Additionally, the head-to-tail interface demonstrated flexibility. Our structures provide high-resolution cryo-EM data of a mycobacteriophage with a prolate head, as well as detailed structural information of the head-to-tail interface and head-proximal tail region in this phage group. These findings advance our understanding of assembly mechanisms in tailed bacteriophages.
履歴
登録2025年2月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年4月16日-
マップ公開2025年4月16日-
更新2025年4月30日-
現状2025年4月30日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_63433.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_63433.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 476.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.65 Å/pix.
x 500 pix.
= 823.2 Å		1.65 Å/pix.
x 500 pix.
= 823.2 Å		1.65 Å/pix.
x 500 pix.
= 823.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.6464 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0141
最小 - 最大-0.036391005 - 0.07239714
平均 (標準偏差)0.00003903326 (±0.004559657)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ500500500
Spacing500500500
セルA=B=C: 823.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_63433_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_63433_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_63433_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Mycolicibacterium phage Mycofy1

全体名称: Mycolicibacterium phage Mycofy1 (ファージ)
要素
  • ウイルス: Mycolicibacterium phage Mycofy1 (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Phage capsid-like C-terminal domain-containing protein

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超分子 #1: Mycolicibacterium phage Mycofy1

超分子名称: Mycolicibacterium phage Mycofy1 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 3349809 / 生物種: Mycolicibacterium phage Mycofy1 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)

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分子 #1: Phage capsid-like C-terminal domain-containing protein

分子名称: Phage capsid-like C-terminal domain-containing protein
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: Sequence reference for Mycolicibacterium phage Mycofy1 is not available at the time of biocuration. Current sequence reference is from UniProt id Q854Z2.
コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mycolicibacterium phage Mycofy1 (ファージ)
分子量理論値: 59.777262 KDa
配列文字列: MNTLDTLPVH PRTGLRAIGM GKRGPIWPVM GASDDHKDDA PTLTYSQARN RADEVHARME QIAELDKPTD EENEEFRALG AEFDSLVNH MSRLERAAEL ARVRSTHEQI GKPQSGGQRR MRVEAGSSQG GRGDYDRDAI LEPDSIEDCR FRDPWNLSEM R TFGRDAEE ...文字列:
MNTLDTLPVH PRTGLRAIGM GKRGPIWPVM GASDDHKDDA PTLTYSQARN RADEVHARME QIAELDKPTD EENEEFRALG AEFDSLVNH MSRLERAAEL ARVRSTHEQI GKPQSGGQRR MRVEAGSSQG GRGDYDRDAI LEPDSIEDCR FRDPWNLSEM R TFGRDAEE VKGELRARAL SAIEKMQGAS DNVRAAATHI IERFDDEDST LARQCLATSS PAYLRAWSKM ARNPHAAILT EE EKRAINE VRAMGLTKAD GGYLVPFQLD PTVIITSNGS LNDIRRFARQ VVATGDVWHG VSSAAVQWSW DAEFEEVSDD SPE FGQPEI PVKKAQGFVP ISIEALQDEA NVTETVALLF AEGKDELEAV TLTTGTGQGN QPTGIVTALA GTAAEIAPVT AETF ALADV YAVYEQLAAR HRRQGAWLAN NLIYNKIRQF DTQGGAGLWT TIGNGEPSQL LGRPVGEAEA MDANWNTSAS ADNFV LLYG NFQNYVIADR IGMTVEFIPH LFGTNRRPNG SRGWFAYYRM GADVVNPNAF RLLNVETAS

UniProtKB: Phage capsid-like C-terminal domain-containing protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
ソフトウェア名称: EPU
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均露光時間: 5.09 sec. / 平均電子線量: 25.7 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 22074 / 詳細: Manual picking
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C5 (5回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.52 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0) / 使用した粒子像数: 19761
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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