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万見
- EMDB-6315: Activation of GTP Hydrolysis in mRNA-tRNA Translocation by Elonga... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6315
タイトルActivation of GTP Hydrolysis in mRNA-tRNA Translocation by Elongation Factor G
マップデータreconstruction of 70S ribosome complex
試料
  • 試料: 70S-P-tRNA-E-tRNA bound with EF-G H91A
  • 複合体: 70S ribosome
  • タンパク質・ペプチド: Elongation factor G
キーワードCryo-EM / Ribosome / translocation / Elongation factor G / GTP hydrolysis
機能・相同性
機能・相同性情報


ribosome disassembly / negative regulation of cytoplasmic translational initiation / translational elongation / guanosine tetraphosphate binding / stringent response / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding ...ribosome disassembly / negative regulation of cytoplasmic translational initiation / translational elongation / guanosine tetraphosphate binding / stringent response / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / positive regulation of ribosome biogenesis / negative regulation of cytoplasmic translation / translation elongation factor activity / translational termination / DnaA-L2 complex / four-way junction DNA binding / translation repressor activity / negative regulation of translational initiation / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / translational initiation / regulation of mRNA stability / ribosome assembly / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / positive regulation of RNA splicing / assembly of large subunit precursor of preribosome / DNA endonuclease activity / transcription elongation factor complex / cytosolic ribosome assembly / regulation of DNA-templated transcription elongation / transcription antitermination / response to reactive oxygen species / regulation of cell growth / DNA-templated transcription termination / maintenance of translational fidelity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / response to radiation / ribosomal large subunit assembly / mRNA 5'-UTR binding / large ribosomal subunit / ribosome biogenesis / ribosome binding / regulation of translation / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / transferase activity / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / cytoplasmic translation / molecular adaptor activity / rRNA binding / negative regulation of translation / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / response to antibiotic / GTPase activity / negative regulation of DNA-templated transcription / mRNA binding / GTP binding / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Translation elongation factor EFG/EF2 / Elongation factor G, domain III / EFG, domain V / Elongation Factor G, domain II / Elongation Factor G, domain III / Ribosomal protein L1, bacterial-type / Translation elongation factor EFG/EF2, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G, domain IV ...: / Translation elongation factor EFG/EF2 / Elongation factor G, domain III / EFG, domain V / Elongation Factor G, domain II / Elongation Factor G, domain III / Ribosomal protein L1, bacterial-type / Translation elongation factor EFG/EF2, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G C-terminus / Ribosomal protein L10, eubacterial, conserved site / Ribosomal protein L10 signature. / Elongation factor EFG, domain V-like / Elongation factor G C-terminus / Ribosomal protein L10 / EF-G domain III/V-like / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / : / Ribosomal protein L1, conserved site / Ribosomal protein L1 signature. / Ribosomal protein L1 / Ribosomal protein L1, 3-layer alpha/beta-sandwich / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Ribosomal protein S21, conserved site / Ribosomal protein S21 signature. / Ribosomal protein L25, short-form / Ribosomal protein S14, bacterial/plastid / Elongation factor Tu domain 2 / Ribosomal protein L1-like / Ribosomal protein L1/ribosomal biogenesis protein / Ribosomal protein L1p/L10e family / Ribosomal protein L11, bacterial-type / Ribosomal protein L31 type A / Ribosomal protein S21 superfamily / Ribosomal protein S21 / Ribosomal protein S16, conserved site / Ribosomal protein S16 signature. / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Ribosomal protein S21 / Ribosomal protein L31 signature. / Ribosomal protein L31 / Ribosomal protein L31 superfamily / Ribosomal protein L31 / Ribosomal protein L11, conserved site / Ribosomal protein L11 signature. / Ribosomal protein L21, conserved site / Ribosomal protein L21 signature. / Ribosomal protein L10-like domain superfamily / Ribosomal protein L10 / Ribosomal protein L16 signature 1. / Ribosomal protein L10P / : / Ribosomal protein L6, conserved site / Ribosomal protein L6 signature 1. / Ribosomal protein L16, conserved site / Ribosomal protein L16 signature 2. / Ribosomal protein L9 signature. / Ribosomal protein L9, bacteria/chloroplast / Ribosomal protein L9, C-terminal / Ribosomal protein L9, C-terminal domain / Ribosomal protein L17 signature. / Ribosomal protein L9, C-terminal domain superfamily / Ribosomal L25p family / Ribosomal protein L25 / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, C-terminal / Ribosomal protein L11, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11, RNA binding domain / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L36 signature. / Ribosomal protein L28/L24 superfamily / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, N-terminal / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, anti-codon-binding domain superfamily / Ribosomal protein L32p, bacterial type / Ribosomal protein L9, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L9 / Ribosomal protein L9, N-terminal / Ribosomal protein L9, N-terminal domain / Ribosomal protein L28 / Ribosomal protein L35, conserved site / Ribosomal protein L35 signature. / Ribosomal protein L33, conserved site / Ribosomal protein L33 signature. / Ribosomal protein L35, non-mitochondrial / Ribosomal protein L5, bacterial-type / Ribosomal protein L6, bacterial-type / Ribosomal protein L18, bacterial-type / Ribosomal protein L19, conserved site / Ribosomal protein L19 signature. / Ribosomal protein L36 / Ribosomal protein L36 superfamily / Ribosomal protein L36 / Ribosomal protein L9/RNase H1, N-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ribosomal subunit protein bS6 / Small ribosomal subunit protein uS7 / Large ribosomal subunit protein uL15 / Elongation factor G / Large ribosomal subunit protein uL10 / Large ribosomal subunit protein uL11 / Large ribosomal subunit protein bL19 / Large ribosomal subunit protein uL1 / Large ribosomal subunit protein bL20 / Large ribosomal subunit protein bL27 ...Small ribosomal subunit protein bS6 / Small ribosomal subunit protein uS7 / Large ribosomal subunit protein uL15 / Elongation factor G / Large ribosomal subunit protein uL10 / Large ribosomal subunit protein uL11 / Large ribosomal subunit protein bL19 / Large ribosomal subunit protein uL1 / Large ribosomal subunit protein bL20 / Large ribosomal subunit protein bL27 / Large ribosomal subunit protein bL28 / Large ribosomal subunit protein uL29 / Large ribosomal subunit protein bL31 / Large ribosomal subunit protein bL32 / Large ribosomal subunit protein bL33 / Large ribosomal subunit protein bL34 / Large ribosomal subunit protein bL35 / Large ribosomal subunit protein bL36A / Large ribosomal subunit protein bL9 / Small ribosomal subunit protein uS10 / Small ribosomal subunit protein uS11 / Small ribosomal subunit protein uS12 / Small ribosomal subunit protein uS13 / Small ribosomal subunit protein bS16 / Small ribosomal subunit protein bS18 / Small ribosomal subunit protein uS19 / Small ribosomal subunit protein bS20 / Small ribosomal subunit protein uS2 / Small ribosomal subunit protein uS3 / Small ribosomal subunit protein uS4 / Small ribosomal subunit protein uS5 / Small ribosomal subunit protein uS8 / Small ribosomal subunit protein uS9 / Large ribosomal subunit protein uL13 / Large ribosomal subunit protein uL14 / Large ribosomal subunit protein uL16 / Large ribosomal subunit protein uL23 / Large ribosomal subunit protein bL17 / Large ribosomal subunit protein bL21 / Large ribosomal subunit protein uL30 / Large ribosomal subunit protein uL6 / Small ribosomal subunit protein uS14 / Small ribosomal subunit protein uS17 / Large ribosomal subunit protein uL18 / Large ribosomal subunit protein uL2 / Large ribosomal subunit protein uL3 / Large ribosomal subunit protein uL24 / Large ribosomal subunit protein uL4 / Large ribosomal subunit protein uL22 / Large ribosomal subunit protein uL5 / Small ribosomal subunit protein bS21 / Large ribosomal subunit protein bL25 / Small ribosomal subunit protein uS15
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Li W / Liu Z / Koripella RK / Langlois R / Sanyal S / Frank J
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2015
タイトル: Activation of GTP hydrolysis in mRNA-tRNA translocation by elongation factor G.
著者: Wen Li / Zheng Liu / Ravi Kiran Koripella / Robert Langlois / Suparna Sanyal / Joachim Frank /
要旨: During protein synthesis, elongation of the polypeptide chain by each amino acid is followed by a translocation step in which mRNA and transfer RNA (tRNA) are advanced by one codon. This crucial step ...During protein synthesis, elongation of the polypeptide chain by each amino acid is followed by a translocation step in which mRNA and transfer RNA (tRNA) are advanced by one codon. This crucial step is catalyzed by elongation factor G (EF-G), a guanosine triphosphatase (GTPase), and accompanied by a rotation between the two ribosomal subunits. A mutant of EF-G, H91A, renders the factor impaired in guanosine triphosphate (GTP) hydrolysis and thereby stabilizes it on the ribosome. We use cryogenic electron microscopy (cryo-EM) at near-atomic resolution to investigate two complexes formed by EF-G H91A in its GTP state with the ribosome, distinguished by the presence or absence of the intersubunit rotation. Comparison of these two structures argues in favor of a direct role of the conserved histidine in the switch II loop of EF-G in GTPase activation, and explains why GTP hydrolysis cannot proceed with EF-G bound to the unrotated form of the ribosome.
履歴
登録2015年4月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年5月27日-
マップ公開2015年7月1日-
更新2015年8月12日-
現状2015年8月12日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（高さに従い着色）
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j9z
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j9z
  • 表面レベル: 0.04
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

400_6315.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6315.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 173.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈reconstruction of 70S ribosome complex
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.05 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.03 / ムービー #1: 0.04
最小 - 最大-0.15404195 - 0.30451366
平均 (標準偏差)0.00233007 (±0.0165645)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 377.99997 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.051.051.05
M x/y/z360360360
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z378.000378.000378.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-147-147-146
NX/NY/NZ294294294
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS360360360
D min/max/mean-0.1540.3050.002

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : 70S-P-tRNA-E-tRNA bound with EF-G H91A

全体名称: 70S-P-tRNA-E-tRNA bound with EF-G H91A
要素
  • 試料: 70S-P-tRNA-E-tRNA bound with EF-G H91A
  • 複合体: 70S ribosome
  • タンパク質・ペプチド: Elongation factor G

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超分子 #1000: 70S-P-tRNA-E-tRNA bound with EF-G H91A

超分子名称: 70S-P-tRNA-E-tRNA bound with EF-G H91A / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 2
分子量実験値: 2.5 MDa / 理論値: 2.5 MDa / 手法: Sedimentation

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超分子 #1: 70S ribosome

超分子名称: 70S ribosome / タイプ: complex / ID: 1 / 組換発現: Yes / Ribosome-details: ribosome-prokaryote: ALL
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量実験値: 2.5 MDa / 理論値: 2.5 MDa

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分子 #1: Elongation factor G

分子名称: Elongation factor G / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: EF-G / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度40 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 93 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN
日付2013年8月29日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: DIRECT ELECTRON DE-12 (4k x 3k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 0.1 µm / 実像数: 6747 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 58000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 0.1 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 55000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER

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画像解析

CTF補正詳細: CTFFIND3 and CTFIT
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Relion / 使用した粒子像数: 90000
最終 角度割当詳細: Search started from 7.5 degrees

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3j0u
PDB 未公開エントリ

ソフトウェア名称: MDFF
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-3j9z:
Activation of GTP Hydrolysis in mRNA-tRNA Translocation by Elongation Factor G

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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